1 / 18

Enzýmy

Enzýmy. Enzýmy. Existencia života je založená na obrovskom množstve biochemických reakcií. Tieto reakcie prebiehajú v prostredí : s pomerne nízkou koncentráciou reaktantov pri nízkych teplotách (36-42 C) za normálneho tlaku za zhruba neutrálneho pH

mercury
Download Presentation

Enzýmy

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Enzýmy

  2. Enzýmy • Existencia života je založená na obrovskom množstve biochemických reakcií. • Tieto reakcie prebiehajú v prostredí: • spomerne nízkou koncentráciou reaktantov • pri nízkych teplotách (36-42 C) • za normálneho tlaku • za zhruba neutrálneho pH Bez prítomnosti biokatalyzátorov - enzýmov, by vôbec nemohli prebiehať..

  3. Enzýmy majú tieto vlastnosti • znižujúhodnotuaktivačnejenergie, čímurýchľujúpriebehchemickejreakcie, • zúčastňujúsachemickejreakcie, ale pojejskončenízostávajú v nezmenenomstave, • súšpecificképre danýtypreakcie, • pôsobialen v miesteaktívnehocentra(niecelýmpovrchom), • chemickúreakciunielenurýchľujú, ale ajregulujú

  4. Zloženie enzýmu • Prienzýmochrozlišujeme: • jednozložkovéenzýmy – sútvorenélenbielkovinou, • dvojzložkovéenzýmy – sútvorenékomplexom - holoenzýmom, ktorýsaskladá z bielkovinovejzložky – apoenzýmu a nebielkovinovejzložky – kofaktoru. Kofaktor: • - môženímbyťanorganickámolekulanapríklad: Zn2+, Mg2+ • - ďalejnímmôžebyťorganickámolekula, napríklad NAD – organickúmolekulunazývamekoenzým. Koenzýmombývajúčastoajvitamíny. Ak je koenzým s apoenzýmomviazanýslabo – ľahkosamôžeoddisociovať. • - môženímbyťajprostetickáskupina, ktorá je s apoenzýmomviazanápevnekovalentnouväzbou.

  5. Zloženie enzýmov

  6. Mechanizmus pôsobenia enzýmu • Priebehreakciebezprítomnostienzýmuvyžadujeveľkúspotrebuenergie. Bunka sitakétovýdavkynemôžedovoliť, taksiahapoenzýmoch, ktorévýraznetútoaktivačnúenergiu (ΔG) znižujú. Pribiokatalyzovanejreakciireagujeenzým (E) so substrátom (S) a vytvorísakomplexenzým-substrát (ES). Po jehoaktivácii (ES*) satentokomplexzmenínakomplexenzým-produkt (EP) a ažnakoncireakciesa z enzýmuuvoľníprodukt (P). E + S = ES =  ES* = EP = E + P

  7. Aktívne centrum enzýmu • So substrátomnereagujeenzýmcelýmsvojimpovrchom, substrátsaviaželennaurčitémiestopovrchu, označovanéakoaktívnecentrum. Je to miesto, kdesúvytvorenévhodnéväzbové a priestorovépodmienkynanaviazaniesubstrátu. Molekulasubstrátusaviaženaaktívnemiestoenzýmutak, žejejurčitécharakteristickéskupinysúkomplementárne so štruktúrouaktívnehocentra.

  8. Rýchlosť enzýmovej reakcie Pre väčšinufaktorovovplyvňujúcichrýchlosťenzýmovejreakcieplatiaurčitéoptimálnehodnoty(podmienky), zaktorýchprebiehareakcianajrýchlejšie. Faktory, ktoréovplyvňujúrýchlosťenzýmovejreakcie, sú: • koncentráciasubstrátu • koncentráciaenzýmu • teplotaprostredia • pH prostredia • prítomnosťaktivátorov a inhibítorov

  9. Teplota prostredia • Zvyšovanieteplotyvediespočiatku k urýchleniuenzýmovejreakcie, pretožemolekulysubstrátumajúväčšiuenergiu, a týmajväčšiupohyblivosť, čímsazvyšujepravdepodobnosťzrážkysubstrátu s enzýmom. Enzýmysúvšakbielkoviny, ktorésaprílišvysokýmteplomdenaturujú. To znamená, žezahrievanímreakčnejzmesispočiatkurýchlosťenzýmovejreakciestúpa, ale podosiahnutíurčitéhokritickéhobodu (väčšinabielkovínsadenaturujepriteplote 40 °C až 60 °C) rýchlosťreakcievýrazneklesne a napokonsazastaví v dôsledkuúplnejdenaturácieenzýmu. • Vplyvteploty je jedným z typickýchfaktorov, ktorýmsalíšiaodsebaanorganickékatalyzátory a biokatalyzátory - enzýmy. Pre anorganickékatalyzátoryvšeobecneplatí, že so zvyšovanímteplotyrastiepriamoúmernerýchlosťchemickejreakcie, zatiaľčo pre enzýmy to taknie je.

  10. pH prostredia • Pre väčšinuenzýmov je optimálnahodnota pH prostrediaod 6,0 do 8,0. Extrémnehodnoty pH (veľmikyslé a veľmizásaditéprostredie) vedietakisto k denaturáciienzýmu, akopôsobenievysokýchteplôt. Mechanizmusovplyvňovaniarýchlostienzýmovejreakcie v závislostiod pH prostredia je asitakýto: • Aktívnemiestoenzýmuakoajkomplementárnačasťsubstrátu k aktívnemucentruobsahujúurčitécharakteristickéskupiny, ktorýchstupeňdisociácie (napr. COOH à COO- a pod.) závisípráveod pH prostredia. Zmenou pH satedamenítentostupeň, čovýrazneovplyvňujeschopnosťnaviazaniasubstrátunaenzým, príp. samôžemeniťajsamotnákonformáciaenzýmu.

  11. Vplyv aktivátorov • Aktivácia, tedazvýšeniečinnostienzýmu, prebiehaviacerýmispôsobmi. Premenouneaktívnejformyenzýmu, tzv. proenzýmu, odštiepenímčastimolekulyproenzýmu. Zvyčajnesajedná o odštiepeniečastipolypeptidovéhoreťazca s nízkoumolekulovouhmotnosťou, čímsauvoľníprístupsubstrátu k aktívnemumiestuenzýmu. • Enzýmmôžemeaktivovaťajjehochemickoumodifikáciou (napr. fosforylovaním) alebopôsobenímkatiónovkovu (napr. Zn2+, Mg2+). Enzým s kovommôževytvoriťkomplex, alebosalenzúčastňujereakcieenzýmu, alebosamôženaviazaťnasubstrát.

  12. Alosterická aktivácia • Alosterická aktivácia enzýmu značí, že aktivátor sa naviaže na enzým mimo aktívneho centra (na alosterické miesto), čím sa nepriamo vytvoria vhodné podmienky na naviazanie substrátu na aktívne miesto enzýmu.

  13. Vplyv inhibítorov • Inhibítoryenzýmovsúlátky, ktoréznižujúrýchlosťenzýmovejreakcie, alebojuúplnezastavujú. Inhibíciamôžebyťvratná, keďpoodstráneníinhibítoraenzýmobnovísvojuaktivitu • nevratná,keďinhibítorspôsobítrvalúzmenuenzýmu a jehoaktivituužnemožnoobnoviť. • Poznámeniekoľkotypovinhibície: • Kompetitívna, alebokonkurenčnáinhibíciaznamenátoľko, žeinhibítor a substrátsinavzájomkonkurujú o naviazaniesanaaktívnecentrumenzýmu. Enzým je pritomúplnešpecifický pre obidvetietolátky, čižeinhibítor a substrátmusiamaťpodobnúštruktúru. Tentotypinhibície je vratný, pretoženadbytkomsubstrátuinhibíciuodstránime. • Nekompetitívnainhibíciasanedáodstrániťnadbytkomsubstrátu. Inhibítorsanaviaženaaktívnecentrumenzýmu a vytvoríneaktívnykomplexenzým-inhibítor. • Alosterickáinhibícia je principiálnepodobný s alosterickouaktiváciou. Inhibítorsanaviaženaalosterickécentrum (mimoaktívnehocentra) enzýmu, pričomspôsobízmenukonformáciepovrchovejštruktúryenzýmu a týmajzmenuaktívnehocentra. Taktozmenenýenzýmnemôžeďalejviazaťsubstrát.

  14. Klasifikácia enzýmov • Základnýmkritériomklasifikácieenzýmovje typreakcie, ktorúdanýenzýmkatalyzuje. Na označenieenzýmovpoužívametriviálnealebosystémovénázvoslovie. Triviálnynázovsazvyčajnezvorí z názvusubstrátu, ktorý do reakcievstupuje a prípony-áza (napr. enzýmmaltázakatalyzujehydrolýzudisacharidumaltózynadvemolekulyglukózy). • Systémovýnázovenzýmu je zložený z názvutypureakcie, ktorúkatalyzuje a prípony-áza.

  15. Klasifikácia enzýmov • Podľatohtokritériazaraďujemebiokatalyzátory do šiestichhlavných tried: • oxidoreduktázy - prenoselektrónov a protónov H+priredoxnýchreakciách (etanol à acetaldehyd), • transferázy- prenoscharakteristickejskupinymedzidvomasubstrátmi (ATP + glukóza), • hydrolázy - hydrolýzasubstrátov (triacylglyceroly à glycerol + mastnékyseliny), • lyázy- nehydrolytickéštiepenieväzieb (dekarboxyláciaaminokyselín), • izomerázy - vzájomnépremenyizomérov (glukóza-6-fosfát à fruktóza-6-fosfát), • ligázy (syntetázy) - syntézadvochsubstrátov v prítomnosti ATP.

  16. Použité zdroje • http://www.google.sk/imgres?imgurl=http://fch.upol.cz/vyzkum/fold.png&imgrefurl=http://www.oskole.sk/%3Fid_cat%3D5%26clanok%3D5974&usg=__uf6phd-dV8H-DzwfQ0sd92IFUuU=&h=873&w=1262&sz=620&hl=cs&start=1&zoom=1&tbnid=wOw3bk-2RxD-JM:&tbnh=104&tbnw=150&ei=DjV9Tdr0CcnVtAalo6DhBg&prev=/images%3Fq%3Dzlo%25C5%25BEenie%2Benz%25C3%25BDmov%26hl%3Dcs%26sa%3DG%26gbv%3D2%26tbs%3Disch:1&itbs=1

More Related