ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS Esteban Osorio Cadavid, PhD. Departamento de Biología Sección de Genética

5. LAS PROTEÍNAS Desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos biológicos: Catálisis enzimática: virtualmente todas las reacciones químicas en los sistemas biológicos son catalizadas por macromoléculas específicas llamadas enzimas. Todas las enzimas son proteínas.

6. 2. Transporte y almacenaje:Muchas moléculas pequeñas y iones son transportadas por proteínas. hemoglobina (transporta O2 en los eritrocitos), mioglobina (transporta O2 en los músculos). Transferrinas, ferritinas. 3. Movimiento coordinado:Las proteínas son los mayores componentes de los músculos. El movimiento de los cromosomas durante la mitosis y los de propulsión de esperma por medio de flagelos, también se producen por ensamblajes contráctiles de tipo proteico.

7. 4. Soporte mecánico:la enorme fuerza de tensión de la piel y el hueso se debe a la presencia del colágeno, una proteína fibrosa. 5. Protección inmune: los anticuerpos son proteínas altamente específicas que reconocen y se combinan con substancias extrañas tales como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.

8. 6. Generación y transmisión de los impulsos nerviosos:las respuestas de las células nerviosas a estímulos específicos depende de la presencia de receptores proteicos. Rodopsina receptor proteico en los bastoncitos de la retina. 7. Control del crecimiento y la diferenciación: El control secuencial de la expresión de la información genética es imprescindible para el crecimiento y la diferenciación de las células.

9. CLASIFICACIÓN DE LA S PROTEÍNAS POR SU FUNCIÓN BIOLÓGICA Tipos y ejemplos Localización y control Enzimas Hexoquinasa Fosforila glucosa Lactato-deshidrogenasa deshidrogena lactato Citocromo C transfiere electrones DNA – polimerasa replica y repara al DNA

10. Proteínas de reserva Ovoalbúmina proteína de la clara de huevo Caseína proteína de la leche Ferritina proteína de hierro en el bazo Gliadina proteína de la semilla de trigo Ceína proteína de la semilla de maíz

11. Proteínas transportadoras Hemoglobina transporta O2 en la sangre de los vertebrados Hemocianina transporta O2 en la sangre de los invertebrados Mioglobina transporta O2 en el músculo Seroalbúmina transporta ácidos grasos en la sangre -lipoproteína transporta lípidos en la sangre Globulina que liga hierro Transporta Fe en la sangre Ceruloplasmina transporta Cu en la sangre

12. Proteínas contráctiles Miosina filamentos estacionarios en las miofibrillas Actina filamentos móviles en las miofibrillas Dineína cilios y flagelos Proteínas protectoras en la sangre de vertebrados Anticuerpos forman complejos con proteínas extrañas Complemento complejos con sistemas antígeno- anticuerpo Trombina componente del mecanismo de coagulación Fibrinógeno precursor de la fibrina en la coagulación sanguínea

13. Toxinas Toxina de Clostridium botulinum origina envenenamiento de los alimentos Toxina diftérica toxina bacteriana Venenos de serpientes enzimas que hidrolizan fosfoglicéridos Ricina proteína tóxica de la semilla de ricino Gosipina Proteína tóxica de la semilla de algodón

14. Hormonas Insulina regula el metabolimo de la glucosa Hormona adrenocorticotrópica regula la síntesis de corticoesteroides Hormona de crecimiento estimula el crecimiento de los huesos Proteínas estructurales Proteínas de recubrimiento viral cubierta alrededor del cromosoma Glucoproteínas recubrimientos celulares y paredes -queratinas piel, plumas, uñas, pezuñas Esclerotina exoesqueletos de los insectos Fibroína seda de los capullos, telarañas Colágeno tejido conectivo fibroso (tendón, hueso, cartílago) Elastina tejido conectivo elástico (ligamentos) Mucoproteínas secreciones mucosas,fluido sinovial

15. LAS PROTEÍNAS ESTÁN FORMADAS DE AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Un aminoácido consta de: un grupo amínico, un grupo carboxílico, un átomo de H y un grupo distintivo “R” enlazado al átomo de Carbono que se llama el carbono .

18. Los aminoácidos en disolución a pH neutro, son predominantemente iones bipolares (Zwitteriones) en vez de moléculas no iónicas. En la forma bipolar de un aminoácido, el grupo amino está protonizado (-NH3+) y el grupo carbonilo está disociado (-COO-)

20. El estado de ionización de un aminoácido varía con el pH

21. Curva de valoración del ácido aspártico

22. El agrupamiento tetraédrico de 4 grupos diferentes alrededor del carbono confiere actividad óptica a los aminoácidos. las 2 formas especulares objeto imagen se llaman isómeros L e isómeros D.

25. la letra L indica la configuración absoluta basada en la relación del aminoácido con el D y L Gliceraldehido. La designación D ó L no indica la dirección en la cual una solución del compuesto hace girar el plano de la luz polarizada. Esta se designa por las minúsculas d ó l, y varía de un aminoácido a otro.

27. Veinte tipos de cadenas laterales diferentes que varían en tamaño, forma, carga, capacidad de enlace de hidrógeno y reactividad química, se encuentra comúnmente en las proteínas.

34. 1. Cadenas laterales hidrocarbonadas:Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina y la prolina.

35. 2. Cadena lateral con un radical hidroxílico alifático: serina y treonina.

36. 3. Cadena lateral aromática: fenilalanina, tirosina y el triptófano.

37. 4. Grupo R cargado positivamente a pH neutro: lisina, arginina e histidina. • La lisina y arginina están positivamente cargadas a pH neutro, • mientras que la histidina o bien está cargada positivamente o es neutra, según las circunstancias ambientales locales.

39. 5. Cadenas laterales negativamente cargadas: son las del ácido glutámico y el ácido aspártico. • Estos aminoácidos se llamarán glutamato y aspartato, para acentuar el hecho de que están negativamente cargados a pH fisiológico.

40. 6. Cadenas laterales amídicas: los derivados no cargados del glutamato y el aspartato son la glutamina y la asparragina. • Cada uno de los cuales contiene un grupo terminal amida, en lugar de un grupo carboxílico.

41. 7. Cadenas laterales que contienen azufre: metionina y cisteina.

42. OTROS Colágeno-Escorbuto Enzimas (Acción) Protrombina-hemorragias

43. Curva de valoración del ácido aspártico

45. Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas.