BIOMOLECULAS PROTEINAS MACROMOLECULAS MAS DE 10,000AMINOACIDOS

1. BIOMOLECULASPROTEINASMACROMOLECULASMAS DE 10,000AMINOACIDOS

2. PROTEINASFUNCIONES • Catálisis; (Enzimas). • Estructura; colágeno, fibroina, elastina. • Movimiento; actina y tubulina (citoesqueleto). • Defensa; queratina, fibrinogeno y trombina, inmunoglobulina.

3. PROTEINASFUNCIONES • Regulación; insulina, glucagon, hormona del crecimiento, factor de crecimiento derivado de plaquetas (PDGF), factor de crecimiento epidérmico (EGF). • Transporte; Na+ - K + - ATPasa, transportador de glucosa, hemoglobina, lipoproteínas (LDL, HDL) transferrina, ceruloplasmina. • Almacenamiento; ovoalbumina, caseína, zeina. • Respuesta a agresiones; Citocromo P450 Melationeina Proteínas de choque térmico (hsp) Enzimas reparadoras del DNA.

4. PROTEINASCLASIFICACION • Forma. • Composición.

5. PROTEINASCLASIFICACION DE ACUERDO A SU FORMA. • Proteínas fibrosas: • Moléculas largas con forma de varilla. • Funciones estructurales y protectoras. • Insolubles en agua. • Queratina de la piel, pelo y uñas. • Proteínas globulares: • Moléculas esféricas, compactas. • Solubles en agua. • Enzimas (todas), Inmunoglobulinas, hemoglobina, albúmina.

6. PROTEINASCLASIFICACION DE ACUERDO CON SU COMPOSICION • Simples • Conjugadas

7. PROTEINASCOMPOSICION • Simples: solo contienen aminoácidos. • Albúmina serica. • Queratina.

8. PROTEINASCOMPOSICION • Conjugadas: consta de una proteína simple combinada con un componente no proteico (grupo prostético). • Apoproteina; una proteína sin su grupo prostético. • Holoproteina; una molécula proteica combinada con su grupo prostético. • Clasificación (naturaleza del grupo prostético): • Glucoproteinas. • Lipoproteínas. • Métaloproteínas. • Fosfoproteinas. • Hemoproteinas.

9. PROTEINASESTRUCTURA • Organización estructural (cuatro ordenes) • Estructura primaria. • Estructura secundaria. • Estructura terciaria. • Estructura cuaternaria.

10. PROTEINASESTRUCTURA PRIMARIA • Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específicos (información genética). • La interacción entre los residuos: • Estructura tridimensional. • Papel funcional. • Relación con otras proteínas. • Polipéptidos o proteínas homólogos; tienen secuencia de aminoácidos y funciones semejantes. • Residuos de aminoácidos invariables; son idénticos con las proteínas homologas (esenciales para su función). • Residuos de aminoácidos variables; realizan papeles inespecíficos en la función proteica.

11. PROTEINASESTRUCTURA SECUNDARIA • Varios patrones repetitivos; una serie de residuos de aminoácidos adoptan valores similares para ángulos similares Fi y PSi. • Tipos mas frecuentes (ángulos): • Hélice alfa (dextrorotatoria ) mas abundantes en la naturaleza • Lamina plegada (lamina Beta). • Estabilizadas por enlace de hidrogeno entre los grupos carbonilo y N – H del esqueleto polipeptido.

12. PROTEINASESTRUCTURAS SECUNDARIAS • Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones localizadas de los aminoácidos adyacentes • La rotación libre ( dos de tres enlaces): • Enlace del carbono alfa con el carbono carbonilo (ángulo psi) • Enlace del carbono alfa para el nitrógeno ( ángulo fi ) • El carácter parcial de doble enlace de la unión peptídico ( evita la rotación)

13. PROTEINASESTRUCTURA SECUNDARIAALFA- HELICE • Estructura rígida en forma de varilla • Se forma cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una conformación helicoidal derecha • Se forman enlaces hidrogeno entre el grupo N-H de cada aminoácido y el grupo carbonilo del aminoácido que se encuentra 4 residuos mas adelante ( estabilidad) • Una vuelta completa de la hélice contiene un promedio de 3.6 residuos y su altura es de 0.54nm

14. PROTEINAESTRUCTURA SECUNDARIAALFA HELICE • Los grupos R de cada residuo en una hélice alfa están orientados hacia fuera • Incompatibles con estructura alfa: • Glicina • Prolina • Glutamato • Aspartato • triptofano

15. PROTEINASESTRUCTURAS SECUNDARIASLAMINAS PLEGADAS BETA • Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de cadenas polipeptídicas • Cada segmento individual se denomina una cadena beta • Cada cadena beta esta extendida • Están estabilizadas por enlaces de hidrogeno que se forman entre los grupos N-H y carbonilo del esqueleto polipeptídica de cadenas adyacentes

16. PROTEINASESTRUCTURAS SECUNDARIASLAMINAS PLEGADAS BETA • Tipos: • Paralelas ; • Las cadenas polipeptídicas en la misma dirección amino a carboxilo, mas estables • Antiparalelas ; • Las cadenas polipeptídicas van en direcciones distintas • mixtas

17. PROTEINASESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS • Proteínas globulares • Combinación de estructuras secundarias hélice alfa y lamina plegada beta: • Unidades beta alfa beta • Meandro beta • Unidades alfa alfa • Barril beta • Llave griega

18. PROTEINAS ESTRUCTURA TERCIARIA • Conformaciones tridimensionales únicas • Proteínas globulares • Plegamiento en sus estructuras nativas (biológicamente activas) Plegamiento proteico; • Como consecuencia de la interacción entre las cadenas laterales en su estructura primaria • Molécula desorganizada recién sintetizada adquiere una estructura muy organizada

19. PROTEINASESTRUCTURAS TERCIARIASCARACTERISTICAS • El plegamiento permite que los residuos de aminoácidos restantes en la estructura primaria queden cerca. • Hace a la proteína compacta (empaquetamiento) permitiendo la interacción de los grupos polares y apolares. • Suelen dar lugar a la formación de dominios que son segmentos estructuralmente independientes que poseen funciones especificas (químicas o físicas).

20. PROTEINAS ESTRUCTURAS TERCIARIASESTABILIZACION • Interacciones: • Interacciones hidrófobas • Interacciones electrostáticas (grupos opuestos de carga iónica; puentes salinos son enlaces no covalentes). • Enlaces de hidrogeno • Enlaces covalentes (puentes disulfuro): protegen a la estructura proteica extra celular de los cambios del PH o de concentraciones salinas.

21. PROTEINASESTRUCTURA CUATERNARIA • Es el nivel mas complejo de organización. • Rearreglo tridimensional de dos o mas cadenas polipeptídicas unidas entre si. • Las interacciones que mantienen estas subunidades unidas entre si son las mismas que estabilizan la estructura terciaria. • Define la composición polipeptídica de una proteína y la relación espacial entre subunidades (polipéptido)

22. PROTEINASESTRUCTURA CUATERNARIA • Olígomeros: proteínas con varias subunidades en las que algunas o todas son idénticas. • Protomeros: forman los olígomeros y pueden estar formadas por una o varias subunidades. • Proteínas monumericas: de una sola cadena polipeptídica o subunidad protomerica. • Dimero: proteínas oligomericas formadas por dos subunidades protomericas. • Hemodimero: proteínas con dos copias de la misma unidad protomerica. • Heterodimero: proteínas con dos copias diferentes de subunidad protomerica. • Proteínas multimericas: constituidas por una gran cantidad de subunidades protomericas.

23. PROTEINASDINAMICA PROTEICA • Flexibilidad conformacional: Fluctuaciones continuas, rápidas de la orientación precisa de los átomos en las proteínas. • La función proteica suele implicar la apertura y el cerrado rápido de las cavidades en la superficie de la molécula.(conformación funcional; estabilidad termodinámica) • Velocidad de actividad enzimática. • Transferencia de información entre las biomoleculas.

24. PROTEINASDESNATURALIZACION • El proceso mediante el cual una proteína pierde sus estructuras cuaternaria, terciaria e incluso secundaria. • Destrucción de la conformación nativa de la proteína. • No incluye ruptura de los enlaces peptídicos (la estructura primaria permanece intacta). • Incluye perdida parcial o total de su actividad biológica (dependencia entre la estructura y su función dentro de una célula). • Proceso irreversible. • La mayoría de las proteínas no se renaturalizan.(ribonuleasa: renaturalizacion proteica)

25. PROTEINASDESNATURALIZACION • Condiciones desnaturalizantes: (no rompen enlaces covalentes). • Ácidos y bases fuertes: cambios bruscos de PH. • Disolventes orgánicos: etanol y la acetona. • Detergentes. • Agentes reductores: urea (reactivo) y Beta-mercaptoenalol (reductor). • Concentraciones salinas. • Iones metálicos pesados: mercurio ( Hg2+) y el plomo (Pb2+) • Cambios de temperatura: aumentos de la temperatura. • Agresión mecánica: agitación y trituración. • Solo rompen las uniones relativamente débiles: puentes salinos, interacciones hidrofobicas, enlaces hidrogeno, disminuye la interacción entre grupos de carga opuesta, convierten puentes disulfuro en grupos sulfhídrilos.