Metabolismo dos Aminoácidos

1. Metabolismo dos Aminoácidos Além de serem constituintes das proteínas os aminoácidos são percursores dos outros compostos azotados, fornecendo quer o seu azoto, quer os seus carbonos TRANSAMINAÇÃO => reacção fundamental do metabolismo dos aminoácidos que consiste na transferência reversível do grupo amina de um aminoácidos para um alfa cetoácido sem libertação de NH3 Transaminases estão universalmente distribuídas encontrando-se nas bactérias, plantas e animais

2. Glutamato-transaminase => ácido glutâmico => principal dador de grupos amina e participa em 2 reacções importantes que originam: - ácido aspártico - alanina (em junção com ácido pirúvico)

3. A mesma coenzima ou seja a fosfato de piridoxal (PLP) participa em diversas reacções importantes dos aminoácidos => Transaminação; Descarboxilação e modificação da cadeia lateral Descarboxilação Não sendo sintetizado nos organismos vegetais=> Vit B6 Catalizada por descarboxilases presentes nos microorganismos e nos tecidos animais (plantas não as precisam por serem capazes de sintetizar todos os seus aminoácidos) => forma-se um composto intermédio (base de Schiff) entre a coenzima e o substrato aminoácido

5. Desaminação Pode ocorrer por um processo geral – desaminação oxidante – ou por processos particulares e específicos de determinados aminoácidos Serina, treonina e cisteína (desaminadas directamente) => podem ser convertidos directamente em amoníaco Outro produto final da desaminação para além do amoníaco é o ácido alfa- Cetobutírico => aminocatenona => ácido pirúvico Por desaminação forma-se o ácido pirúvico

6. Desaminação directa da serina e cisteína

7. Desaminação reversível do ácido aspártico Processo particular de desaminação porque para além da conversão de ácido aspártico em ácido fumárico permite a fixação de NH3 num composto orgânico Ponto de entrada no ciclo de Krebs de metade dos átomos de carbono da tirosina e da fenilalanina

8. Fenómeno irreversível que decorre em várias etapas: 1º desidrogenação (aminoácido => iminoácido) 2º redução FAD a FADH2 3º hidrolização em alfa cetoácido e amoníaco Desaminação oxidante

9. Desaminação oxidante do ácido glutâmico e formação de amoníaco O ácido glutâmico é desaminado por uma enzima com NAD ou NADP, conforme os organismos, que cataliza a reacção reversível Esta interconversão entre ácido glutâmico e o ácido alfa-cetoglutárico por desaminação oxidante ou por aminação redutora constitui um importante ponto de contacto entre metabolismos glucídico e proteico

10. Catabolismo – Destino do grupo amina Os aminoácidos que os organismos não utilizam na biossíntese das proteínas ou de outras biomoléculas => combustível metabólico Uma grande parte desses grupos amina é convertida, nos vertebrados, em ureia Em todos os organismos o esqueleto carbonado resultante da desaminação é transformado em acetil-coA, acetoacetil-coA, ácido pirúvico, ou em intermediários do Ciclo de Krebs O amoníaco resultante da degradação dos aminoácidos e que não é utilizado na biossíntese de compostos azotados vais ser excretado na forma de NH4 (em muitos animais aquáticos), na forma de ácido úrico (aves e répteis terrestres) e na forma de ureia (maior parte dos mamíferos terrestres) Ciclo da Ureia, ureogénese ou ciclo de Krebs-Henseleit

11. A ornitina é o transportador dos átomos de azoto e de carbono no ciclo A arginina é o percursor imediato da ureia, sendo hidrolisada pela arginase

12. Síntese da arginina a partir da ornitina 1ª etapa – formação da citrulina

13. 2ª etapa – Condensação da citrulina com o ácido aspártico 3ª etapa – ácido arginosuccínico cinde-se em arginina e ácido fumárico

14. O ácido oxalacético(oxaloacetato) pode seguir 3 vias: • ser transaminado a ácido aspártico; • ser convertido em glucose pela via da neoglucogénese; • condensar-se com o acetil-coA e formar ácido cítrico. • Todas estas reacções têm lugar na matriz mitocondrial