Aminosavak és fehérjék

1. Aminosavak és fehérjék

2. Aminosavak….. • Amino-és karboxil-csoportot tartalmazó molekulák • A fehérjék felépítő egységei az a-aminosavak közé tartoznak

3. Aminosavak….. • Savas és bázikus tulajdonságuk is van • A két funkciós csoport egymásnak is képes protont átadni ikerion

4. Az élő szervezetek fehérjéit 20 féle a-aminosav alkotja, köztük csak az oldallánc szerkezetében van különbség • Az oldallánc lehet apoláris vagy poláris sajátságú. A poláris oldallánc semleges, savas vagy bázikus jellegű.

5. Apoláris aminosav oldalláncok…..

6. Poláris aminosav oldalláncok…..

7. Aminosavak….. • Vízkilépéssel kapcsolódhatnak egymással (kondenzáció) peptidkötés (amidkötés) • Dipeptid • Polipeptid Fehérje (jellegzetes térszerkezetű makromolekula)

8. A fehérjék • Jellegzetes térszerkezetű, sajátságos működésű makromolekulák • Feladataik az élő szervezetekben: • Enzimek (biokatalizátorok) • Szállítófehérjék (pl. hemoglobin) • Struktúrfehérjék (pl. haj, köröm) • Izomfehérjék • Immunfehérjék (ld.védekezés) • Tartalék tápanyagok (pl. szójamagban) • stb.

9. A fehérjék • Működésükhöz megfelelő térszerkezettel kell rendelkezniük • Négyféle szerkezetszinttel jellemezhetőek: • Elsődleges, másodlagos, harmadlagos és negyedleges szerkezet

10. A fehérjék elsődleges szerkezete = az aminosavak sorrendjével (polipeptidlánc) • Az R-csoportok sorrendje a lényeg, mert ez befolyásolja • a többi szerkezeti szintet, • vagyis megszabja a fehérje összes tulajdonságát • így a funkciót is!

11. A fehérjék elsődleges szerkezete • Akár egy aminosav cseréje is megszüntetheti a működőképességet (pl. sarlóssejtes anémia) Sarló alakú vörösvérsejt Egészséges vörösvérsejt

12. A fehérjék elsődleges szerkezete • Mi rögzíti ezt a szerkezetet? • N-vég (amino-vég) • C-vég (karboxil-vég)

13. A másodlagos szerkezet = a polipeptidlánc rövidebb-hosszabb részeinek térbeli elrendeződése • Kétféle lehet: a-hélix b-redő • Rögzítése: hidrogénkötések az NH- és a CO- csoportok között

16. Harmadlagos szerkezet = a teljes polipeptidlánc térbeli elrendeződése Rögzítése: az R-csoportok közötti másodlagos kötések: • Hidrogénhíd • Diszperziós kölcsönhatás (van der Waals) Elsődleges kötések: • Diszulfid-híd ( daueroláskor ) • Ionos kötés

17. Harmadlagos szerkezet • Jellegzetes ~ : • Globuláris alak (gömbszerű) pl. hemoglobin • Fibrilláris alak (szálas alak) pl. haj, izomfehérjék

18. pepszin kollagén

19. Harmadlagos szerkezet • Megszabja a fehérje oldhatóságát • Poláros oldalláncok a felszínen vízoldható fehérje • Apoláros oldalláncok a felszínen zsírban oldható fehérje (pl. sejthártyában)

20. Negyedleges szerkezet • Csak akkor van, ha a fehérje több polipeptidláncból (alegységből) áll = az alegységek a térbeli kapcsolódása • Rögzítés: R-csoportok közötti kötések

21. Fehérjék denaturációja = a térszerkezet elvesztése • Következmény: a funkció elvesztése • Lehet: • Reverzibilis (megfordítható) • Irreverzibilis

22. Fehérjék denaturációja • Okai: fizikai vagy kémiai behatások • Fizikai: • Hő • UV-sugárzás • Radioaktív-sugárzás • Kémiai: • pH • Nehézfémek sói (réz, cink, ólom stb) • Fertőtlenítőszerek • Formaldehid • stb.

23. Fehérjék denaturációja • Minden fehérje más-más hatásra érzékeny • Legérzékenyebbek az enzimfehérjék (ezeknek a denaturálódása halálhoz vezethet!) • Érzéketlenek a struktúrfehérjék (pl haj) • Prion (szivacsos agyvelőgyulladás, kerge marhakór kórokozója)

24. A fehérjék csoportosítása • Összetétel alapján: • Egyszerű fehérje (protein) • Összetett fehérje (proteid)

25. Hemoglobin… ….és a hem

26. inzulin prion

27. Keratin, azaz a haj Citokróm