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TEMA 9 : PARAMETROS QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

TEMA 9 : PARAMETROS QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN ENZIMÁTICA. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima depende de:. 1.- La concentración de moléculas de sustrato (Ecuación de Michaelis-Menten).

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TEMA 9 : PARAMETROS QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

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  1. TEMA 9: PARAMETROS QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN ENZIMÁTICA La velocidad de una reacción catalizada por una enzima depende de: • 1.- La concentración de moléculas de sustrato (Ecuación de Michaelis-Menten) • 2.- La temperatura: las enzimas poseen una temperatura óptima a la cual la enzima presenta máxima eficiencia catalítica. Existe un intervalo en el cual son estables. • 3.- pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la enzima. Existe un pH óptimo de actuación, a valores superiores o inferiores la velocidad disminuye. • 4.- Enzima. A pH y temperatura óptimos, la velocidad inicial es proporcional a la concentración de enzima, al menos en un determinado rango de concentraciones. • 5.- La presencia de inhibidores

  2. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA • Hay dos tipos de inhibidores enzimáticos: • Reversibles (unión no covalente de un inhibidor a la enzima): • competitivos • no competitivos • Irreversibles

  3. [S] V0 = Vmax --------------- [S] + KM ap Kap = KM (1 + [I] / KI) M “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS • Unión del Inhibidor al centro activo, el inhibidor compite con el S • Aumenta KM • No cambia Vmax

  4. “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 INHIBICIÓN COMPETITIVA • Aumenta KM • No cambia Vmax

  5. CH3-CH2-OH + NAD+ CH3-C=O + NADH + H+ H Etanol Acetaldehido USO TERAPÉUTICO DE LA INHIBICIÓN COMPETITIVA Pacientes que han ingerido metanol (anticongelante) Alcohol deshidrogenasa Ceguera

  6. [S] V0 = Vmax --------------- [S] + KM ap Vap = Vmax/ (1 + [I] / KI) Max “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 INHIBIDORES REVERSIBLES NOCOMPETITIVOS • Unión del Inhibidor a un segundo lugar (no al centro activo), el inhibidor nocompite con el S: • No cambia KM • Disminuye Vmax

  7. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA • No cambia KM • Disminuye Vmax “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  8. “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE Algunas sustancias se combinan de forma covalente con las enzimas y las inactivan de manera irreversible Casi todos los inhibidores enzimáticos irreversibles son sustancias tóxicas (naturales o sintéticas)

  9. Fórmulaa Modo de acción Nombre Origen Reacciona con iones metálicos de enzimas (p.ej.,Fe,Zn,Cu);sus dianas primarias son las enzimas de la cadena respiratoria Almendras amargas Sintético Diisopropil Fluorofosfato (DFP) Inhibe enzimas con serina en el lugar activo, como la acetilcolinesterasa Sintético (gas nervioso) Como el DFP Fisostigmina Como el DFP Semillas de Physostigma venosum Sintético (insecticida) Como el DFP, pero especialmente inhibidor de la acetilcolinesterasa de insectos Sintético Reacciona con la His 57 de la quimotripsina Del hongo Penicillium Inhibe las enzimas de la síntesis de la pared de la célula bacteriana a R = grupo variable; difiere en las distintas penicilinas Cianuro Sarín Paratión N-Tosil-L-fenil- Alaninacloro- Metil cetona (TPCK) Penicilina “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  10. INHIBIDORES SUICIDAS Son inhibidores irreversibles, poco reactivos hasta que se unen al sitio activo de un enzima específico Se usan para obtener nuevos agentes farmaceuticos, en el llamado el diseño racional de fármacos Suelen ser muy efectivos y con pocos efectos secundarios Ejemplo: difluorometilornitina para tratar la enfermedad del sueño africana (tripanosomiasis africana)

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