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PROTEÍNAS

PROTEÍNAS. DRA. BIÓRICA E. LAMAS. PROTEÍNAS. proteis “ primero en importancia”. Macromoléculas compuestas de polímeros de aminoácidos unidos por enlaces covalentes, las cuales están involucradas en múltiples procesos celulares. PROTEÍNAS. PROTEÍNAS. Características Generales

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PROTEÍNAS

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Presentation Transcript

  1. PROTEÍNAS DRA. BIÓRICA E. LAMAS

  2. PROTEÍNAS • proteis “primero en importancia”. • Macromoléculas compuestas de polímeros de aminoácidos unidos por enlaces covalentes, las cuales están involucradas en múltiples procesos celulares.

  3. PROTEÍNAS

  4. PROTEÍNAS Características Generales • Constituyen 50-70% del peso seco de la célula. • Se encuentran todas las células, fluidos secreciones y excreciones.

  5. PROTEÍNAS Metabolismo • 20 aminoácidos. • 9 aminoácidos esenciales. • Degradación (pepsina y tripsina) → aminoácidos. • Absorción → sistema porta • Funciones y reserva • Síntesis de proteínas y de productos nitrogenados no proteicos.

  6. Estructura

  7. UNIÓN PEPTÍDICA La condensación de dos o mas aminoácidos por medio de sus grupos –COO- y –NH3+ con pérdida de una molécula de agua.

  8. ESTRUCTURA PRIMARIA Es el orden de los aminoácidos unidos entre sí por uniones peptídicas.

  9. ESTRUCTURA SECUNDARIA α HELICE Estable Estructura helicoidal Varias vueltas semejan un cilíndro

  10. ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA β Formada por dos o más cadena polipeptídicas paralelas o antiparalelas. Adosadas estrechamente por puentes de hidrógeno. Estructura laminar plegada.

  11. ESTRUCTURA TERCIARIA • Arreglo tridimensional de las proteínas. • Uniones de atracción electrostática. • Puentes de hidrógeno. • Interacción de cadenas no polares. • Fuerzas de Van der Waals. • Puentes disulfuro • Mioglobina.

  12. ESTRUCTURA CUATERNARIA Agrupación de varias cadenas polipeptídicas iguales o diferentes para formar estructuras más complejas.

  13. ESTRUCTURA QUINARIA Estructuras supramoleculares Asociación de las proteínas a otras moléculas

  14. PROTEÍNAS Función Ejemplo • Transporte de moléculas pequeñas Transcortina (cortisol), tiroxina (GFT) • Receptores Receptores de estriol (citoplasmático), • receptor de insulina (superficie) • Catalíticas Todas las enzimas • Estructurales Colágeno • Nutricionales (fuente de calorías Albúmina • y aminoácidos) • Presión oncótica Albúmina • Defensa del huésped frente a Anticuerpos (todas las clases) • antígenos externos • Hormonas Hormona estimulante de tiroides (TSH) • Coagulación Fibrinógeno

  15. DETECCIÓN Y CUANTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS TOTALES

  16. TÉCNICAS DE SEPARACIÓN • Electroforesis

  17. Electroforesis en solución amortiguadora Aplicación de muestra en gel de agarosa Proteínas separadas en bandas después de tinción

  18. PATRÓN NORMAL

  19. Albumin 1 2   + - PATRÓN NORMAL

  20. PATRONES DE ANORMALIDADES Patrón normal Patrón nefrótico

  21. PATRONES DE ANORMALIDADES Patrón normal Patrón cirrótico

  22. PATRONES DE ANORMALIDADES Patrón normal Gamapatía Monoclonal

  23. Precipitación Separan la albúmina y las globulinas. Sulfato sódico. Sulfito sódico. Sulfato amoniaco. Metanol. Valorar PT y obtenemos la proporción albúmina/globulina.

  24. Separación en columna Según la matriz escogida, las proteínas se pueden separar de acuerdo a su carga, su hidrofobicidad, su tamañó o su capacidad de unirse a grupos químicos particulares.

  25. Diferentes tipos de cromatografía en columna

  26. CASO CLÍNICO • Paciente masculino de 45 años esta siendo sometido a evaluación por una posible recurrencia de plasmocitoma, que originalmente se presentó como una fractura en la columna vertebral, manifestada por compresión. Ha sido tratado con radiación y quimioterapia. La electroforesis de proteínas muestra a la albúmina, α1,α2 y β en proprociones normales. La fracción γ demuestra una ligera banda monoclonal en la primera porción (cerca de la región β). La electroforesis de orina concentrada muestra un sola banda monoclonal que migra un poco menos que la banda observada en el suero.

  27. La presencia de la banda monoclonal en el suero indica recurrencia del tumor? • Qué dato adicional le interesa conocer acerca de la determinación en orina? • Qué otras pruebas se necesitan para confirmar el tipo de proteínas urinarias?

  28. BIBLIOGRAFÍA • Henry, el Laboratorio en el diagnóstico clínico, 20ª edición., editorial Saunders, U.S.A. 2005. • Bishop M, Clinical Chemistry, 4ª edición, editorial Lippincott Williams Wilkins, U.S.A. 2000. • Kaplan, química clínica, 3ª edición, Editorial Mosby, New York 1996. • Wallach J, Interpretación clínica de las pruebas de laboratorio, 4ª edición, editorial Masson, España 2002.

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