Estructura tridimensional de les proteïnes

1. Estructura tridimensional de les proteïnes Conformació : Ordenació en l’espai dels àtoms d’una proteïna La conformació de les proteïnes està estabilitzada majoritàriament per interaccions febles. Conformació nativa : Qualsevol conformació funcional Proteïna desnaturalitzada Cabdell a l’atzar o estadístic (random coil)

2. Estructura primària Seqüència d’aminoàcids d’una proteïna Estructura secundaria Ordenacions particularment estables dels residusaminoàcidsa l’espai que originen patrons estructuralsrepetitius Estructura terciària Fa referència a l’estructura tridimensional de les proteïnes Estructura quaternària Ordenació a l’espai de les diferents subunitats d’una proteïna Nivells estructurals a les proteïnes

3. Configuració trans Enllaç peptídic L’enllaç peptídic te naturalesa parcial de doble enllaç És un enllaç rígid que no permet la lliure rotació al seu voltant Per cada dos aminoàcids hi ha sis àtoms estan en un mateix pla

4. Enllaç peptídic Per convenció els enllaços f i y són igual a zero quan estan posicionats com en la figura Nomes son permesos uns certs valors dels angles f i y En molts casos hi ha impediments estèrics

5. Ramachandran plot

6. Estructura secundaria Esta estabilitzada per interaccións (ponts d’H) entre aminoàcids propers Hèlix a Fibra b Conformació b Paral·lela Fulla b Antiparal·lela Gir b Triple hèlix de col·lagen

7. Hèlix a Els grups CO i NH de la cadena principal estan units per ponts d’H. El grup CO del residu n forma un pont d’H amb el grup NH del residu n+4

8. Hèlix a 5.4 Å 3.6 residues f = - 60º Y = - 45º a - 50º Les hèlix a són dextrògires

9. Hèlix a A l’hèlix a les cadenes laterals dels aminoàcids estan orientades cap a l’exterior de l’hèlix Són molt compactes

10. Hèlix a Algunes proteïnes estan formades majoritàriament per hèlix a Les hèlix a poden formar superhèlix

11. Conformació b Fibra b En les fibres b la cadena polipeptídica està gairebé completament estirada hèlix a 1.5 Ǻ Distancia entre aminoàcids adjacents fibra b 3.5 Ǻ

12. Conformació b Les fibres b es poden unir a traves de ponts d’H i formar fulles b Els ponts d’H es formen entre el grups CO i NH de la cadena principal Les cadenes laterals dels aminoàcids contigus van alternativament per sobre i per sota del pla de la fulla b

13. Conformació b En les fulles b les cadenes es poden trobar en forma paral·lela o antiparal·lela Antiparal·lela Paral·lela Antiparal·lela Els grups CO i NH d’un aminoàcid, estableixen ponts d’H amb els grups NH i CO de l’aminoàcid de la cadena del costat Paral·lela El grup NH forma ponts d’H amb el CO d’un aminoàcid de la cadena del costat, i el grup CO forma ponts d’H amb el grup NH de l’aminoàcid situat dos residus mes endavant

14. Fulla b en una proteina globular

15. Girs b La Gly i la Pro són aminoàcids comuns en els girs b En els girs b l’enllaç peptídic que forma la Pro es troba sovint en forma cis En els girs b el grup CO del residu i s’uneix a través d’un pont d’H al grup NH del residu i + 3 Els girs b es troben a la superfície de les proteïnes

16. Estructura secundaria Probabilitats relatives de que algun aminoàcid es presenti en els tres tipus d'estructures secundaries estudiades

17. Estructura Súpersecundaria Ordenaments d’elements d’estructura secundaria i les connexions entre ells

18. Estructura Súpersecundaria

19. Estructura terciària En les proteïnes globulars les cadenes laterals dels aminoàcids hidrofòbics estan orientades cap a l’interior de les proteïnes L’estructura terciària no és rígida i presenta una certa flexibilitat

20. Estructura terciària

21. Dominis estructurals Estructura compacta que forma una unitat estructural independent dins d’una cadena polipeptidica més llarga. Generalment tenen funcions diferents.

22. Estructura quaternària Proteïnes oligomèriques Subunitats ó protomers Es troba en proteïnes amb més d’una subunitat

23. Desnaturalització de les proteïnes Tm = temperatura de fusió

24. Renaturalització de les proteïnes La desnaturalització és un procés reversible La renaturalització de les proteïnes demostra que tota la informació necessària per al seu plegament està continguda en l’estructura primària.

25. Proteïnes fibroses

26. a-queratina Està estructurada en forma d’hèlix a dextrògira Les cadenes individuals s’enrrosquen entre elles de manera levògira

27. a-queratina En l’a-queratina les diferents cadenes estan unides per ponts disulfur Estructura dels cabells

28. Fibroina És rica en residus Gly i Ala Esta formada principalment per fulla b Estructura rígida i flexible Les cadenes laterals de la Gly queden en una superficie de la fulla i les de l’Ala a l’altra superfície

29. Col·lagen Les cadenes individuals són levogires Tenen tres aminoàcids per volta d’hèlix Tres hèlix s’enrrosquen entre elles d’una manera dextrògira : tropocol·lagen Gly-Pro-HPro Les diferents cadenes estan unides per enllaços entre Lys