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第五章 蛋 白 质 Chapter 5 Protein

第五章 蛋 白 质 Chapter 5 Protein. 一．理化性质 二、蛋白质的功能性质 三、食品中的蛋白质 四、加工对蛋白质的影响. 一．理化性质 Physicochemical Properties. ( 一）蛋白质的分类 The classification of protein 纤维状蛋白质 按分子形状分 : 球状蛋白质 简单蛋白质 按分子组成分 : 结合蛋白质

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第五章 蛋 白 质 Chapter 5 Protein

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Presentation Transcript

  1. 第五章 蛋 白 质 • Chapter 5 Protein

  2. 一．理化性质 • 二、蛋白质的功能性质 • 三、食品中的蛋白质 • 四、加工对蛋白质的影响

  3. 一．理化性质 Physicochemical Properties

  4. (一）蛋白质的分类The classification of protein • 纤维状蛋白质 • 按分子形状分: • 球状蛋白质 • 简单蛋白质 • 按分子组成分: • 结合蛋白质 • 清蛋白 • 按蛋白质的溶解度分: 谷蛋白 • 球蛋白 • 醇溶蛋白

  5. （二）氨基酸的一般性质 • General Properties of Amino Acids • 1． 结构与分类

  6. （2） 分类 • 按侧链极性可分为四类： • A． 非极性 • 中性：甘 、丙 、苯丙 、缬、亮、异亮、蛋、脯、色 • B． 有极性无电荷（不电离） • 有羟基：丝HO-CH2- 苏 酪 • 有巯基: 半胱：ＨＳ-ＣＨ2、 胱 • 有酰胺基： • 谷氨酰胺：O=C-CH2-CH2 - 天冬酰胺： O= C-CH2- • | | • NH2 NH2

  7. C．带正电荷 • 碱性氨基酸 三种 • 赖：+H3N-CH2-CH2-CH2-CH2- • 精 、 组 • D．带负电荷（酸性氨基酸） • 谷：-OOC-CH2CH2- • 天门冬： -OOC-CH2-

  8. 2．酸碱性质氨基酸为两性电解质，既表现出酸性， 又表现出碱的性质

  9. 除α-羧基（pKa1）、α-氨基（pKa2）外，酸性及碱性氨基酸的侧链也含有可离子化基团（PKa3）除α-羧基（pKa1）、α-氨基（pKa2）外，酸性及碱性氨基酸的侧链也含有可离子化基团（PKa3） • 可估算等电点： • 侧链不带电荷基团氨基酸： • pI=（pKa1+pKa2)/2 • 例 pI（蛋）=1/2（2.28+9.21）=5.75 • 酸性氨基酸： pI=(pKa1+pKa3)/2 • 例：pI（谷）=(2.19+4.25)/2=3.22 • 碱性氨基酸： pI=（pKa2+pKa3)/2 • 例：pI（赖）=（8.95+10.53)/2=9.74

  10. 3、疏水性 • Hydrophobic properties • 两个非极性基团为了避开水相而聚集在一起的作用力——疏水相互作用。非极性基团所具有的性质—疏水性。 • 氨基酸侧链具有一定的疏水性。 • 1mol氨基酸从乙醇中转移到水中，其转移自由能： • ΔGo = - RTlnS乙醇/S水 ΔGo( 侧链R)=ΔGo（氨基酸）- ΔGo（甘氨酸）

  11. （二）蛋白质的结构及其作用力 1、结构 • （1）一级结构 Primary structure 氨基酸排列顺序—一级结构 • （2）二级结构 Secondary structure 主链上原子的空间排列——二级结构 其排列方式有： α—螺旋三维结构 β—折叠结构 β—弯曲结构 胶元螺旋

  12. （3）三级结构 Tertiary structure 二级结构形成一定构象——三级结构 “螺旋之螺旋”，“折叠再折叠” • （4）四级结构 Quaternary structure n 条多肽链在三级结构的基础缔合聚集，构成四级结构。 由n个亚基聚集成聚合体，即为四级结构。

  13. 肌红蛋白

  14. 2、作用力和键 形成二、三、四级结构的作用力： （1）空间张力 （2）静电作用力 （3）氢键 （4）二硫交联键 （5）疏水相互作用 （6）范德华力

  15. （三）化学反应 • 1、氨基酸与甲醛的反应 • R-CH-COOH + 2HCHO → R-CH-COOH • │ │ • NH2 N(CH2OH)2 • 可用强碱滴定，测定游离氨基酸 • 可用于明胶胶囊化

  16. 2、氧化还原反应 -2H R1SH + HSR2↔ R1-S-S-R2 +2H 小麦面筋蛋白含有： 麦胶蛋白和麦谷蛋白 加入氧化剂（溴酸钾、过氧化苯甲酰、Vc) 可以增筋、弹性增加 如面包 加入还原剂（NaHSO3)可以降筋、弹性，增加脆性， 如饼干 (或者加入木瓜蛋白酶)

  17. 3、水解 H+、OH-、酶 蛋白质 ----------------→ 胨、肽、氨基酸 （1）酸水解法 6mol/L HCl 110℃10～24h 蛋白质------------------------→氨基酸 优点：彻底、L型 缺点：色氨酸破坏，丝、苏、酪部分破坏

  18. （2）碱水解法 6mol/L NaOH 6h 蛋白质-----------------→氨基酸 优点：色氨酸不破坏、水解液清澈 缺点：构型变化，D、L各半； 丝、苏、精、赖、胱破坏 （3） 酶水解法 酶制剂 蛋白质---------→肽----→氨基酸 优点：常温、常压、构型不变、卫生 缺点：水解不易完全、时间长，肽多 应用广泛，口服液、饮料

  19. （四）活性肽 • 1、低分子量的肽具有生物活性 • 寡肽、小肽、小分子多肽（≤10） • 应用：生长调节、抗肿瘤药物、功能食品... • 研究领域:分子细胞学、医学、营养与药物化学... • 易消化吸收,可以直接吸收、合成， • L-氨基多肽→体内蛋白质 • 2、实例 • （1）谷胱甘肽（δ-谷氨酰-半胱氨酸-甘氨酸） • 功能作用：抗氧化、清除自由基、清除过氧化氢、过氧化脂质，解毒（氟、重金属、CO...),抗过敏，辅酶

  20. （2）大豆肽（300-700） 良好的溶解性，易吸收，降血压（血管紧张素交换酶阻碍剂），降低胆固醇，抗氧化、促进双岐杆菌增殖。 （3）酪蛋白磷酸肽 促进小肠钙的吸收 (4) 乳链菌肽 防腐剂 还有: 醒酒肽、抗血栓肽、免疫刺激肽、安 神麻醉肽...... 玉米肽、大米肽、鱼蛋白肽、乳清蛋白肽......

  21. （五）蛋白质的变性 Protein Denaturation 1、变性作用 天然蛋白质分子因环境因素的改变而使其构象发生改变，这一过程称为变性。 变性涉及二、三、四级结构的变化。 2、变性热力学 N(天然)==== D(变性) K=[D] / [N] ΔGo= -RTlnK ΔGo=ΔHo - TΔSo 例：25℃，pH=9时，肌红蛋白变性 ΔGo=56.8千焦/摩尔 K=0.113

  22. 3、变性因素 （1）热 T升高，则氢键下降，静电力下降，范德华力下降，而疏水作用上升，ΔH？ ↑↓ 当T升高时，ΔS（升高）则-TΔS（下降） ΔG=ΔH—TΔS 当ΔG=0时，K=1

  23. 当ΔG=0时，K=1 此时的温度为蛋白质的变性温度Td 蛋白质热变性温度（Td） 蛋白质 Td 羧肽酶 63 肌红蛋白 79 胰蛋白酶抑制剂 77 α-乳清蛋白 83 大豆球蛋白 92 燕麦球蛋白 108

  24. 含有疏水性大的氨基酸残基比例高的蛋白质耐热稳定性大（耐热生物体而耐低温性差，即低温下易变性)。含有疏水性大的氨基酸残基比例高的蛋白质耐热稳定性大（耐热生物体而耐低温性差，即低温下易变性)。 如11S大豆蛋白、乳蛋白 水能促进蛋白质的热变化（干的稳定） 大豆粉 10%H2O Td=115℃ 40%H2O Td=97℃ 单体球状蛋白质的热变性在短时热时是可逆的。

  25. （2）静水压 因为蛋白质具有柔性和可压缩性（球状），所以压力可引起变性，但是可逆 （3）剪切力 振动、揉捏、打擦产生机械剪切力，导致α螺旋破坏，网状结构改变 （4）辐照 导致芳香族氨基酸（色、酪、苯丙）吸收，使构象发生改变，还可导致二硫键断裂。

  26. （5）PH pH=4～10稳定 极端pH改变盐键，使基团离子化，造成链展开，一般可逆。 （6）有机溶质 尿素 O 盐酸胍 NH ‖‖ H2N-C-NH2 H2N-C-NH2 可与蛋白质形成复合物

  27. （7）表面活性剂 打断疏水相互作用，导致蛋白质展开。 （8）有机溶剂 极性溶剂，改变介质（水）的介电常数，改变静电力。 非极性溶剂，穿透疏水区，打断疏水作用。 （9）盐 可与蛋白质分子中的基团形成复合物。

  28. 4、变性对性质的影响 （1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体……） （2）溶解度降低（疏水基团暴露） （3）改变水合性质 （4）易于酶水解 （5）粘度增大 （6）不能结晶

  29. 二、蛋白质的功能性质Functional Properties of Proteins

  30. 食品蛋白质在食品体系中的功能作用Functional roles of food proteins in food systems

  31. （一）水化性质 • HydrationProperties of Proteins 1、蛋白质与H2O的作用 （P-H2O） 与水可形成氢键及偶极—偶极作用，离子—偶极作用。

  32. 2、水化过程 • 干燥蛋白质逐步水化过程如下： • 干蛋白 →极性点吸附水→多分子层→ • →液体水凝聚→溶胀→溶剂化分散作用→溶液 • ↓ • 溶胀的不溶性颗粒、块

  33. 3、水化影响因素 （1）浓度C 水的总吸收量随C的增加而增加 （2）pH 在PI时，P—P作用最强 水合作用最小，溶胀最小 。

  34. H2O% 0 2 4 6 8 10 pH pH对牛肌肉持水容量的影响

  35. （3）离子强度μ=1/2ΣCi Zi2 (Z为价数) A、中性盐 0.5～1M时，S↑, 产生“盐溶效应” B、当C>1M时，S↓，产生“盐析效应”P—P > P—H2O 导致P↓沉淀。

  36. （4）温度T一般蛋白质变性温度为50～70℃ ，T↑，氢键↓ 一般，P—H2O作用↓，即T↑，P↓沉淀。

  37. 4、水合性质的测定方法 • 蛋白质成分的吸水性，持水容量的测定有以下四种方法： • （1）相对湿度法 • 测定一定AW时，P吸水量 • ml H2O/g样品 • 大豆分离蛋白 • 100 200 min

  38. （2）溶胀法 将蛋白粉置于下端连有刻度毛细管的烧结玻璃过滤器上，让其吸收毛细管中的水，即测定其水合作用的速度和程度。 （3）过量水法 让蛋白质与过量水接触，再过滤，离心过剩水。 （4）水饱和法 测定蛋白质饱和溶液所需要的水量

  39. 5、溶解度与溶胶 （1）蛋白质的溶解特性的作用 A、可确定天然资源中蛋白质分离，提纯的最适条件。 B、为蛋白质的应用提供重要指标 C、评价蛋白质饮料 （2）溶解度的影响因素 溶解度与pH、μ、T、种类有关。

  40. （3）溶胶 • 蛋白质溶液是一种胶体溶液。P 表面有各种亲水基，将H2O分子吸附表面而形成一层水膜。

  41. （二）蛋—蛋作用（P—P作用） 1、沉淀 沉淀的方法： A、盐析 B 、生物碱沉淀剂的沉淀反应 C、有机溶剂沉淀反应 D 、重金属盐沉淀反应 鞣酸、苦味酸等生物碱能使蛋白质沉淀。 生物碱沉淀剂为酸性物质，显示负电荷； 当蛋白质溶液pH < PI时，显示正电荷； 所以可生成S小的盐而沉淀。 食品工业除单宁等，用此原理。

  42. 2、胶凝 Gelation （1）概念： P胶体溶液在一定条件下，P胶体体系失去流动性， 而成为“软胶”状态。这一过程叫P的胶凝作用。 P-P > P-H2O 有序网络凝结。 凝胶是水分分散在蛋白质颗粒之中形成的胶体体系。 蛋白质凝胶具有一定形状、弹性，半固体性质。 （2）形成（方法） A、热处理、冷却 B、加酸 C、添加盐类 D、酶水解 加入酶适度水解，可促使胶凝形成。 E、先碱化、再恢复至中性或PI 点 F、与多糖胶凝剂作用 如明胶(+) + 阿拉伯胶（-） 明胶(+) + 海藻酸钠（-）

  43. （3）胶凝机理（探讨） A、变性 xP →Δ→ xPD →冷却→(PD)x B、P--P作用 a. Δ加热，疏水基团暴露，疏水作用力↑ b. 静电引力： –NH3+ , --COO-； --COO----Ca2+----OOC-- c. 氢键↑ d. –S-S-的形成 ∴ P--P间形成网络结构。 对H2O的作用力 多层水↑，截留水↑

  44. （三）界面性质Interfacial properties • 1、乳化性质 Emulsifying Properties （1）蛋白质的表面活性 一般而言，P的疏水性越强，P在界面的浓度越大，表面张力愈低，乳状液愈稳定。 疏水值↑，表面张力↓乳化活力↑(乳化活性指数，m2/g)

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