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Le génome du Choanoflagellé , Monosiga brevicollis et l’origine des Métazoaires

Le génome du Choanoflagellé , Monosiga brevicollis et l’origine des Métazoaires. King N . et al. 2008. Dans le cadre de l’unité d’enseignement Diversité des Organismes Marins Sous la direction du Professeur C.F. Boudouresque. Publication scientifique présentée par

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Le génome du Choanoflagellé , Monosiga brevicollis et l’origine des Métazoaires

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Presentation Transcript

  1. Le génome du Choanoflagellé, Monosigabrevicollis et l’origine des Métazoaires King N. et al.2008 Dans le cadre de l’unité d’enseignement Diversité des Organismes Marins Sous la direction du Professeur C.F. Boudouresque Publication scientifique présentée par Sébastien Romagny

  2. Un modèle de choix • La ressemblance des Chanoflagellés avec les choanocytes des éponges les ont rapprochés des Métazoaires. • Actuellement, ils sont considérés comme une lignée qui s’est écartée des Métazoaires avant leur évolution. • L’ancêtre des Choanoflagellés serait unicellulaire, et l’ancêtre des Métazoaires serait pluricellulaire (remis en cause par la découverte des Filasterea ?). • Monosigabrevicollis, est strictement unicellulaire libre. Borchielliniet al., 2001 Shalchian-Tabriziet al., 2008

  3. Structure génétique • Environ 41.6 Mb pour 9200 gènes : Très inférieur à la taille du génome des Métazoaires. • En revanche, le nombre d’introns par gêne est semblable. • On en conclut que l’ancêtre des Choanoflagellés et des Métazoaires aurait beaucoup d’introns.

  4. Processus d’adhésion • Des domaines protéiques impliqués dans des processus d’adhésion et de signalisation cellulaire sont communs aux Choanoflagellés et aux Métazoaires. • Cependant, un certain nombre de ces domaines présents chez les Métazoaires sont absents des Choanoflagellés.

  5. Adhésion et Matrice Extracellulaire • Le génome deMonosigabrevicollis encode des protéines de la MEC, des protéines transmembranaires, la cadhérine etc. • 17 protéines contiennent un domaine intégrine-α mais pas de β. Le rôle ancestral des protéines d’adhésion n’est pas la pluricellularité. Source : http://www.unilim.fr

  6. Protéines associée à la MEC • Le collagène se condense pour donner la lame basale (Homoscléromorpha). • 5 gènes codent pour le collagène chez Monosigabrevicollis, portant le motif Gly-X-Y. • Le rôle ancestral des protéines de la MEC serait l’adhésion au substrat. • On a donc des protéines homologues pour un rôle analogue. Yonathet Traub, 1969

  7. Les voies de signalisation intercellulaires • Peu de voies de signalisation sont observées. Mais certains récepteurs sont présents. • Domain shuffling : Rassemblement de différents domaines protéiques sur une seule et même protéine. Lauret E., 2006 Récepteur Notch Monosigabrevicollis Métazoaires

  8. Gènes homéotiques et régulation • Il existe deux types d’homéodomaines • Non-TALE (protéine de 60 acides aminés) • TALE ( > 60 acides aminés) Monosigabrevicollis encode 2 TALE homéodomaines. • Les gènes HOX (impliqués dans la notion de colinéarité) sont absents des Choanoflagellés et de certaines Demosponges

  9. Conclusion générale • La morphologie n’est pas l’unique indice permettant le rapprochement des Choanoflagellés aux Métazoaires. • Monosigabrevicollis possède des protéines ou domaines pouvant conduire à la pluricellularité. • L’absence de facteurs de transcription peut être expliquée par une disparition secondaire. • D’autres facteurs de transcription (p53, Myc) jouent des rôles clefs dans la multiplication cellulaire. Murat-Tuncer 1991, Ferre 1987

  10. Bibliographie • Borchiellini C., Manuel M., Alivon E., Boury-Esnault N., Vacelet J., Le Parco Y., 2001. Sponge paraphyly and the origin of Metazoa. Journal of evolutionary biology. 14 (1), 171-179. • Boudouresque, C.F., Ruitton, S.,Verlaque, M., 2006. Anthropogenic impacts on marine vegetation in the Mediterranean. Proceedings of the Second Mediterranean symposium on marine vegetation, Athènes, 12-13 Septembre 2003, RegionalActivity Center for SpeciallyProtected Areas publ., Tunis : 34-54 • Ferre F., 1986. Transformingcapacity and regulation of the human c-myconcogen. Thesis. • King N., Westbrook M.J., Young S.L., Kuo A., Abedin M., Chapman J., Fairclough S., Hellsten U., Isogai Y., Letunic I., et al., 2008. The genome of the choanoflagellateMonosigabrevicollisand the origin of Metazoans. Nature, 451, 783-788. • Lauret E., 2004. Notchreceptors and their ligands. Involvement in hematopoiesis, 10 (1), pages 41-46 • Murat Tuncer A., 1991. Detection of p53 oncogene in acute-leukemiacells by immunoperoxydase technique. Acta haematologica, 85 (4), 202-205. • Shalchian-Tabrizi K., Minge M.A., Espelund M., Orr R., Ruden T., Jakobsen K.S., Cavalier-Smith T., 2008.Multigene phylogeny of Choanozoa and the origin of Animals. PLoS ONE 3 (5). • Yaffe M.B., 2002. Phosphotyrosine-bindingdomains in signal transduction. Nature reviewsmolecularcellbiology, 3 (3), 177-186. • Yonath A., Traub W., 1969. Polymere of tripeptides as collagenmodels : IV Structure analysis of poly(-propyl-glycyl-proline). Journal of MolecularBiology, 43 (3)14, 461-462 • http://www.unilim.fr/theses/2005/sante/2005limo0100f/html/TH.2.html. Novembre 2008

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