Ferredoxin -NADP + Reductase Ферредоксин-НАДФ-редуктаза (ФНР)

1. Ferredoxin-NADP+ReductaseФерредоксин-НАДФ-редуктаза (ФНР)

2. Ferredoxin-NADP+Reductase • Семейство флавопротеинов • Простетическая группа – ФАД • Молекулярная масса – 33 кДа Содержится у: • высших растений • эукариотических водорослей • фотосинтезирующих бактерий

3. Ferredoxin-NADP+Reductase Функции: • катализирует восстановление НАДФ+ на последней стадии фотосинтетического линейного транспорта электронов • учавствует в циклическом транспорте электронов • учавствует в фиксации азота и гидроксилировании стероидов

4. Function of Ferredoxin-NADP+Reductase Катализирует восстановление НАДФ+ до НАДФН в соответствии с реакцией: 2Fdred + НАДФ+ + H+ => 2Fdox + НАДФН 1 стадия: катализирует перенос 2 электронов от молекул Ферредоксина на молекулу ФАД 2 стадия: использует эти 2 электрона для восстановления НАДФ+ до НАДФН

5.  Structure of Ferredoxin-NADP+Reductase Рис. Структура молекулы ФНР из Capsicumannuum (в ProteinDataBank структура1SM4). Рисунок получен с помощью программы Chimera. На рисунке ФАД-связывающий домен обозначен синим цветом, НАДФ+-связывающий– красным, молекула ФАД – серым.

6. Species of Ferredoxin-NADP+Reductase 3 вида (изофермента) ФНР – ЛФНР1, ЛФНР2, ЛФНР3 Локализация: • ЛФНР1 связана с тилакоидной мембраной • ЛФНР3 – растворимый стромальный фермент • ЛФНР2 присутствует в обеих фракциях Наличие нескольких видов обеспечивает быстрое реагирование на изменяющиеся условия среды http://phomem.biophys.msu.ru/content/fnr/

8. Ferredoxin-NADP+Reductase • Classification:Oxidoreductase • Structure Weight:35657.25 (or 34848.7 ) • Molecule:Ferredoxin--NADP reductase • Polymer:1 • Type:polypeptide(L) • Length:311 • Dssp secondary structure: 27% helical (12 helices; 85 residues), 27% beta sheet (18 strands; 84 residues) • Interaction: FADC27 H33 N9 O15 P2; sodium ionNa • SourceMethod: geneticallymanipulated The structure 3LO8 has in total 1 chains http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedSequence.do?structureId=3LO8&params.showJmol=true

9. Ferredoxin-NADP+Reductase • Entry: EC 1.18.1.2  • Class: oxidoreductases; acting on iron-sulfur proteins as donors; with NAD+ or NADP+ as acceptor • Substrate: reduced ferredoxin, NADP+, H+  • Product: oxidized ferredoxin, NADPH  • Cofactor: FAD, Flavin • Pathway: photosynthesis, metabolic pathways http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?enzyme+1.18.1.2

10. Ferredoxin-NADP+Reductase • Reaction(IUBMB) http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?enzyme+1.18.1.2

11. Ferredoxin-NADP+Reductase • Reaction(KEGG) http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?enzyme+1.18.1.2

12. Ferredoxin-NADP+Reductase • Pathway

13. Ferredoxin-NADP+Reductase • Pathway

14. http://www.uniprot.org/uniprot/P28861

15. http://www.uniprot.org/uniprot/P28861

16. http://www.osaka-u.ac.jp/en/research/annual-report/volume-2/graphics/19.htmlhttp://www.osaka-u.ac.jp/en/research/annual-report/volume-2/graphics/19.html

17. http://www.biochem.szote.u-szeged.hu/astrojan/prot1t.htm

18. http://www.molecularstructure.org/entry.php?pdb=2B5O

19. http://epidna.com/structure.php?start=1000

20. http://www.ebi.ac.uk/

21. http://www.ebi.ac.uk/

22. http://kinemage.biochem.duke.edu/

26. Литература • Andersen B., Scheller H.V., Moller B.L. The PSI E subunit of photosystem I binds ferredoxin:NADP+ oxidoreductase. FEBS Lett, 1992, Vol. 311, pp. 169–173. • Arakaki A. K., Ceccarelli E. A., Carrillo N. Plant-type ferredoxin-NADP+ reductases: a basal structural framework and a multiplicity of functions. FASEB J., 1997, Vol 11, pp. 133-140. • Bojko M., Kruk J., Wieckowski S. Plastoquinones are effectively reduced by ferredoxin:NADP+ oxidoreductase in the presence of sodium cholate micelles: significance for cyclic electron transport and chlororespiration. Phytochemistry, 2003, Vol. 64, pp 1055–1060. • Bruns C.M., Karplus P.A. Refined crystal structure of spinach ferredoxinreductase at 1.7 A resolution: oxidized, reduced and 2'-phospho-5'-AMP bound states. J MolBiol., 1995, Vol 247, pp. 125-145. • Carrillo N., Vallejos R.H. Ferredoxin-NADP+ oxidoreductase. In Topics in Photosynthesis (Barber, J., ed.), 1987, pp. 527–560. Elsevier, Amsterdam, NewYork, Oxford. • Deng Z., Aliverti A., Zanetti G., Arakaki A. K., Ottado J., Orellano E. G., Calcaterra N. B., Ceccarelli E. A., Carrillo N., Karplus P. A. A productive NADP+ binding mode of ferredoxin−NADP+ reductase revealed by protein engineering and crystallographic studies. Nat. Struct. Biol., 1999, Vol 6, pp. 847–853. • Dorowski A., Hofmann A., Steegborn C., Boicu M., Huber R. Crystal Structure of Paprika Ferredoxin-NADP+ Reductase. J. Biol. Chem. Vol. 276, No. 12, pp. 9253–9263, 2001 • Karplus P.A., Daniels M.J., Herriott J.R. Atomic structure of ferredoxin-NADP+ reductase: prototype for a structurally novel flavoenzyme family. Science, 1991, Vol 251, pp. 60-66. • Kurisu G., Kusunoki M., Katoh E., Yamazaki T., Teshima K., Onda Y., Kimata-Ariga Y., Hase T. Structure of the electron transfer complex between ferredoxin and ferredoxin-NADP+ reductase. Nat. Struct. Biol., 2001, Vol. 8, pp 117-121. • Okutani S., Hanke G. T., Satomi Y., Takao T., Kurisu G., Suzuki A., Hase T. Three maize leaf ferredoxin:NADPHoxidoreductases vary in subchloroplast location, expression, and interaction with ferredoxin. PlantPhysiology, 2005, Vol. 139, pp. 1451–1459. • Stroebel D., Choquet Y., Popot J.-L., Picot D. An atypical haem in the cytochrome b6f complex. Nature, 2003, Vol. 426, pp 413-418. • Quiles M.J., Garcia A., Cuello J. Separation by blue-native PAGE and identification of the whole NAD(P)H dehydrogenase complex from barley stromathylakoids. PlantPhysiolBiochem, 2000, Vol. 38, pp 225–232. • Zhang H., Whitelegge J.P., Cramer W.A. Ferredoxin:NADP+ oxidoreductase is a subunit of the chloroplast cytochrome b6f complex. J Biol. Chem., 2001, Vol. 276, pp. 38159–38165.