1 / 34

ENZYMY

ENZYMY. = biokatalyzátory. řídí metabolické reakce tvoří nejpočetnější skupinu bílkovin nejjednodušší bakteriální buňky obsahují až 3 000 různých enzymů ovlivňují rychlost reakcí, aniž by přitom ovlivňovaly rovnováhu (tj. výtěžek reakcí). Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“. 1. Rychlost

cinnamon-mitchell
Download Presentation

ENZYMY

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. ENZYMY = biokatalyzátory

  2. řídí metabolické reakce • tvoří nejpočetnější skupinu bílkovin • nejjednodušší bakteriální buňky obsahují až 3 000 různých enzymů • ovlivňují rychlost reakcí, aniž by přitom ovlivňovaly rovnováhu (tj. výtěžek reakcí)

  3. Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 1. Rychlost • rychlosti enzymově katalyzovaných reakcí jsou vždy o několik řádů vyšší • 1 molekula enzymu je schopna během 1 s přeměnit až 50 000 molekul látky

  4. Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 2. Mírné podmínky • enzymově katalyzované reakce probíhají při teplotách do 100 °C, při konstantním tlaku, bez objemových změn a až na výjimky (trávicí enzymy) v téměř neutrálním prostředí

  5. Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 3. Specifita • váží se na jednu látku, nebo skupinu látek jednoho typu (substrát) = substrátová specifita • většinou katalyzují pouze jednu reakci = funkční specifita

  6. Rozdíly mezi enzymy a „katalyzátory“ 4. Regulace • enzymové reakce mohou být velmi citlivě regulovány pomocí několika různých mechanismů

  7. Názvosloví enzymů • nejdéle známé enzymy mají triviální názvy (pepsin, ptyalin) • později se k názvu substrátu jehož přeměnu katalyzují přiřadila koncovka –asa (sacharasa) • dnes se k názvu substrátu přiřazuje i druh reakce, kterou enzym katalyzuje (alkoholdehydrogenasa)

  8. Dělení enzymů • enzymy se dělí do šesti tříd podle typu katalyzovaných reakcí

  9. 1. Oxidoreduktasy • katalyzují intermolekulové oxidačně redukční procesy spojené s přenosem elektronů nebo atomů vodíku od jejich donorů k jejich akceptorům

  10. 2. Transferasy • katalyzují přenos skupin i celých molekul v aktivované formě z dárců na příjemce

  11. 3. Hydrolasy • katalyzují hydrolytická štěpení vazeb, které vznikly kondenzací, např. peptidové vazby bílkovin, glykosidové vazby sacharidů, esterové vazby lipidů a nukleových kyselin

  12. 4. Lyasy • katalyzují nehydrolytická štěpení, ale také vznik vazeb C-C, C-O, C-N

  13. 5. Isomerasy • umožňují vnitromolekulové přesuny atomů nebo skupin, tzn. vzájemné přeměny izomerů

  14. 6. Ligasy • katalyzují vznik energeticky náročných vazeb za současné spotřeby ATP

  15. STAVBA ENZYMU

  16. Kofaktory a) prostetická skupina • s bílkovinou je spojena pevnou kovalentní vazbou b) koenzym • vázán pouze slabě a může se od ní oddělovat • řada koenzymů jsou deriváty vitaminů

  17. Koenzymy • nejdůležitější: koenzymy oxidoreduktas • účastní se redoxních dějů, při kterých se podílejí na přenosu vodíku, elektronu nebo kyslíku koenzymy transferas • přenáší skupiny i celé molekuly na dárce

  18. Koenzymy oxidoreduktas

  19. Koenzymy oxidoreduktas

  20. Koenzymy oxidoreduktas

  21. Koenzymy transferas • přenos fosfátu

  22. Koenzymy tranferas • přenos acylů (zbytků karbox. kyselin)

  23. Enzymová katalýza

  24. Substrátová specifita • část apoenzymu, na kterou se váže substrát – aktivní místo • váže se prostřednictvím van der Waalsových sil, elektrostatických sil a vodíkových vazeb • teorie zámku a klíče

  25. podmínky enzymové aktivity: a) vliv teploty

  26. podmínky enzymové aktivity: b) vliv pH

  27. podmínky enzymové aktivity: c) vliv aktivátorů • řada enzymů je produkována v neaktivní formě, v podobě tzv. proenzymů • jejich přechod do aktivní formy je podmíněn vlivem reakčního prostředí • aktivita řady enzymů závisí na přítomnosti některých iontů např. Mn2+, Zn2+

  28. podmínky enzymové aktivity: d) vliv inhibitorů • inhibitory jsou látky, které tlumí aktivitu enzymu

  29. druhy inhibice a) kompetitivní inhibice (soutěživá) • inhibitor je podobný se substrátem - naváže se na enzym a vytvoří se neaktivní komplex enzym-inhibitor • tvorba je vratná; inhibitor a substrát soutěží o totéž vazebné místo • na enzym se naváže látka s vyšší koncentrací

  30. druhy inhibice b) allosterická inhibice • inhibitor se naváže jinam než substrát • tím mění konformaci aktivního centra na neaktivní (znemožnění navázání substrátu)

  31. druhy inhibice c) inhibice produktem reakce • jestliže probíhá enzymatická reakce a hromadí se produkty, které nejsou využity v následné reakci, dosáhne rovnovážného stavu

  32. druhy inhibice d) zpětnovazebná inhibice (feedback control) • zvláštní případ alosterické inhibice, • umožňuje řízení celých metabolických drah

More Related