Água e suas propriedades

1. Água e suas propriedades

2. Polaridade da Água • Molécula da Água forma um dipólo elétrico • Região negativa próximo ao oxigênio e positiva próximo ao Hidrogênio • ÁGUA É POLAR

3. Pontes de Hidrogênio • Interação entre átomos muito eletronegativos e o Hidrogênio • Isso confere as propriedades:

4. Alto calor específico (capacidade Térmica) • Alta temperatura de vaporização e baixa temperatura de solidificação • Atuação como Isolante térmico • Bebês agasalhadinhos • *_*

5. Menor densidade quando sólida do que líquida • Lagos congelados Água líquida 3-4 Pontes Água sólida 4 Pontes

6. Grande coesão e adesão • Alta tensão superficial • Moléculas na superfície são puxadas para dentro, ocupando o mínimo espaço possível http://www.youtube.com/watch?v=VoQ0DQpwwHU

7. Solvente Universal • Dissolve moléculas polares e íons negativos e positivos (cátion e ânion) devido ao dipolo elétrico

8. Carboidratos

9. Moleculas compostas por atomos de carbono, hidrogenio e oxigenio • Fonte primária de energia para a célula • Atuam também como reserva de energia ou moléculas estruturais

10. Estrutura molecular • (CnH2O)n • Caracterizados por um grupo aldeido ou um grupo cetona • Uma hidroxilaporcarbono

11. Classificação • Quantoaonumero de carbonos - Triose, Pentose e Hexose • Quantoao radical terminal – Aldose e cetose • Quanto a isomeria - Dextrogira e levogira • Quanto a complexidade - monossacarideos, dissacarideos e polissacarideos

12. Monossacarideos • Carboidratos "simples" • Atuam como fonte de energia • Se encontramna forma de anelemsolução

13. Pentoses

14. Oligossacarideos • União de doisoumaismonossacarideosporligaçãoglicosídica • Dissacarideossãomaisimportantes • Lactose (Glicose + Galactose), sacarose (glicose +Frutose), maltose (Glicose + Glicose

15. Polissacarideos • Grandescadeiasde monossacarídeosunidas • HomopolissacarideosouHeteropolissacarideosRamificadosouLineares • Atuam como molecula de reserva energetica e estrutural • Glicogenio e amido (reserva) • Celulose e quitina

16. Lipídios

17. Compostos derivados de Hidrocarbonetos • Hidrofóbicos • Solúvel em Solventes orgânicos como álcool • Atuam como fonte reserva de energia, molécula estrutural, isolante térmico e mensageiros químicos

18. Ácidos Graxos • Forma mais simples do lipídio • Decomposto para obtenção de energia • Saturados e Insaturados (Poli ou Mono) • Gorduras Cis e Trans • Linearidade do Ácido Graxo influi nas características físico-químicas das moléculas

19. Sólidas a Temperatura ambiente • Rico em ácidos graxos saturados • Líquidos a temperatura ambiente • Rico em ácidos graxos insaturados Gorduras ou Ceras Óleos

20. Tipos de Lipídios Fosfolipídios • Conjugados de Ácidos graxos e uma molécula de glicerol, formando triglicerídeos • Reserva de Energia Triglicerídeo Glicerídeo com um fosfato no lugar de um acido graxo Componente estrutural das membranas plasmáticas

21. Esteróides • Quatro anéis carbônicos ligados a um radical • Componente estrutural das membranas plasmáticas • Precursor de Hormônios, Vitaminas, Pigmentos • Colesterol HDL (Bom) e LDL (Ruim)

22. PROTEINAS

23. Aminoácidos • Aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por um radical ligado a um acido carboxílico e a uma amina • Em humanos, podem ser encontrados naturalmente 21 aminoácidos.

24. Carga dos aminoácidos • Devido a possibilidade de ionização das cadeias laterais, os aminoácidos apresentam cargas diferentes em diferentes Phs. • Dependendo do potencial de ionização do radical, o aminoácido recebe diferentes classificações

25. Apolares – Sem radical ionizável • Polares neutros – Radical neutro em PH 7 • Polares Ácidos – Radical negativo em PH 7 • Polares básicos – Radical positivo em PH 7

26. Diferentes aminoácidos podem se unir através de uma ligação chamada ligação peptídica, entre um grupo carboxílico e um grupo amina • A união de vários aminoácidos dão origem as proteínas

27. Proteínas • Compostos formados por um ou mais polipeptideos • Presentes em todos os processos celulares • Desempenham função estrutural, metabólica, resposta imune, sinalização celular, entre outros

28. Hemoglobina • Proteína presente em hemácias e que carrega o oxigênio dissolvido no sangue • Formada pela união de 4 polipeptideos: 2 cadeias alfa e duas cadeias beta • Cada cadeia se assemelha a estrutura da mioglobina

29. Estrutura Primária • Sequência de aminoácidos de uma proteína • Na Hemoglobina, a troca de um ácido glutâmico por uma valina na sexta posição causa a anemia falciforme • As interações entre esses aminoácidos proporcionam o enovelamento da proteína

30. Estrutura Secundária • Estruturas formadas pelas interações entre os resíduos de aminoácidos da proteína • Alfa-hélice e Folha-beta

31. Estrutura Terciária • Estrutura caracterizada pela organização das diferentes estruturas secundárias existentes em uma cadeia peptidica • Associada a estrutura terciária, podem existir grupos de origem não protéica chamados grupos prostéticos • Na cadeia da mioglobina existe uma molécula associada chamada grupo Heme, que é quem captura o oxigênio.

32. Estrutura Quaternária • Conjunto formado por várias unidades terciárias que formam determinada proteína.

34. Outras caracteristicas Estruturais • Residuos de aminoacidos hidrofóbicos são mais comuns no exterior da proteína do que no interior • ´De forma simplificada, proteínas podem ser classificadas como globulares (hemoglobina ou fibrosas (colageno) • Proteínas estruturais geralmente são fibrosas • Todos os fatores que alteram o equilibrio atrativo dos residuos de aminoacidos, são passíveis de alterar a estrutura da proteína

35. Enzimas • Enzimas são proteínas que tem atividade catalítica • Catálise = capacidade de alterar a velocidade de uma reação quimica • Enzimas se ligam a substancias especificas (substratos) e os modificam, podendo clivar, alterar a estrutura ou uni-las

36. Local de ligação do substrato a enzima se chama sitio ativo • Chave fechadura = NÃO • Processo enzimático envolve mudança conformacional da enzima durante todo o processo

37. A capacidade de catalise da enzima se dá pois ela diminui a energia de ativação necessária para desencadear determinada reação química • Para obter tais níveis de energia (ou facilitar a obtenção), as vezes são necessários substratos extras para a reação: Os cofatores.

38. Co-fatores são necessários para o ínicio da catálise e permanecem conectados a enzima durante todo o processo enzimático; Exemplo: Íons metálicos • Co-Enzimas são necessárias em apenas algum passo da atividade enzimática e se desligam da enzima quando realizam sua função; Exemplos: ATP, NADH, Vitaminas e seus derivados. • Cofatores e Co-Enzimas são grupos não protéicos acopláveis necessários ao funcionamento da enzima;

39. Inibição da atividade Enzimatica • Cada enzima possui um ótimo fisiológico próprio. • Qualquer fator passivel de alterar a estrutura da enzima pode inibir a sua atividade. • PH • Temperatura • Salinidade • Concentração

40. Além dos fatores naturais, a atividade enzimatica também pode ser inibida por outras moléculas. • Inibidores competitivos – moléculas que tem afinidade pelo sitio ativo da enzima e competem com o substrato pelo sitio ativo. Podem ser reversiveis ou irreversiveis • Inibidores não competitivos – Moléculas que se ligam a um sitio próprio (sitio de inibição) e induzem mudanças no sitio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato

41. Na maioria dos casos, o funcionamento enzimático não está condicionado a somente a sua ativação ou a sua inibição. • Alosteria se caracteriza como uma regulação por ajuste fino da atividade enzimática, ou seja, diminuindo ou aumentando a sua ação; • Quando um efetor se liga ao sítio alostérico de uma enzima, a sua afinidade com o substrato pode aumentar ou inibir (Efetores alostéricos positivos ou negativos)

42. A atividadeenzimática é caracterizadapelaconcentração do substrato e velocidademáximadareação

43. Ácidos Nucleicos

44. Macromoléculas formadas pela polimerização de nucleotídeos • DNA e RNA • Armazenam e transmitem informações genéticas e direcionam a síntese proteica • Apresentam carga elétrica negativa

45. Nucleotídeos • Além de serem componentes dos ácidos nucleicos, também atuam como sinalizador celular, co-fatores e molécula energética. • Moléculas formadas por uma base nitrogenada, uma pentose e um ou mais grupos fosfato.

46. Pareamento dos nucleotídeos • Uma base pirimidínica pareia com uma base purínica • Número de pontes de hidrogênio ditam a força da ligação

47. Polimerização dos nucleotídeos • A ligação entre os nucleotídeos é uma ligação fosfodiéster que ocorre sempre entre o fosfato ligado ao carbono 5 de uma pentose com a hidroxila ligada ao carbono 3 de outro; • Ligação 5’ – 3’ • O DNA E O RNA SEMPRE VÃO SER “LIDOS” NO SENTIDO • 5’ -> 3’

48. DNA • Dupla-Hélice dextrógira (voltada para a direita) • Fita dupla pareada de forma antiparalela • Pentose é a desoxirribose ( sem a Hidroxila no carbono 4) • A cada volta, a fita apresenta um sulco menor e outro maior, nos quais proteínas podem interagir • Encontrado no Núcleo ou na Mitocôndria

49. Além dessa forma linear, o DNA pode existir também na forma circular, chamada plasmídeo • O DNA bacteriano é todo na forma de plasmídeo • Essa forma possibilita a troca genética entre diferentes bactérias, visto que elas podem incorporar plasmídeos “estrangeiros” e expressar os genes incluídos neles

50. Como o DNA está sempre pareado, a proporção de adenina, timina, citosina e guanina é fixa. • Adenina = Timina • Citosina = Guanina • A proporção entre C-G e A-T vai influir também na força do pareamento entre as fitas e, consequentemente na compactação do DNA.