1 / 47

AMINOSAVAK

AMINOSAVAK. a fehérjéket -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport melletti szénatomhoz kapcsolódik az aminosavak az R-oldallánc szerkezetében különböznek egymástól. KARBOXILCSOPORT. AMINOCSOPORT. -szénatom. oldallánc. Az aminosavak rövidítései (hárombetűs ill. egybetűs).

giovanni-lynagh
Download Presentation

AMINOSAVAK

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. AMINOSAVAK

  2. a fehérjéket -aminosavak építik fel, az aminocsoport a karboxilcsoport melletti szénatomhoz kapcsolódik • az aminosavak az R-oldallánc szerkezetében különböznek egymástól KARBOXILCSOPORT AMINOCSOPORT -szénatom oldallánc

  3. Az aminosavak rövidítései(hárombetűs ill. egybetűs) Izoleucin: Ile; I Alanin: Ala; A Leucin: Leu; L Arginin: Arg; R Lizin: Lys; K Aszparagin: Asn; N Metionin: Met; M Aszparaginsav (aszpartát): Asp; D Prolin: Pro; P Cisztein: Cys; C Szerin: Ser; S Fenilalanin: Phe; F Treonin: Thr; T Glutamin: Gln; Q Triptofán: Trp; W Glutaminsav (glutamát): Glu; E Tirozin: Tyr; Y Glicin: Gly; G Valin: Val; V Hisztidin: His; H

  4. Apoláris, hidrofób oldalláncú aminosavak

  5. Poláris oldalláncú, töltéssel nem rendelkező aminosavak A glicinben található hidrogénatom nem befolyásolja lényegesen a molekula töltéseloszlását, ezért az apoláris oldalláncú aminosavak közé is besorolható.

  6. Savas oldalláncú, negatív töltésű aminosavak Bázikus oldalláncú, pozitív töltésű aminosavak

  7. Néhány ritka aminosav • N-metil-lizin • N-metil-hisztidin • 4-hidroxi-prolin • 5-hidroxi-lizin • -karboxi-glutamát

  8. Az aminosavak optikai sajátságai • az aminosavak optikailag aktívak • két enantiomer formájuk fordulhat elő: jobbra és balra forgató módosulat

  9. Az aromás oldalláncú aminosavak abszorpciós spektruma

  10. A treonin és az izoleucin két királis szénatomot tartalmaz 4-4 optikailag aktív módosulat

  11. Az aminosavak sav-bázis jellege • Mindkét funkciós csoport reverzíbilisen protonálódhat, ill. deprotonálódhat • az aminosavak amfoter tulajdonsága alakítja ki az ikerionos szerkezetet

  12. azt a pH-értéket, ahol az aminosav teljes mennyisége ikerion formában van jelen izoelektromos pontnak nevezzük • a Henderson-Hasselbach egyenlet segítségével kiszámíthatók az amino- és karboxilcsoportra jellemző savi disszociációs állandók:

  13. Az izoelektromos pontot (IP) a pKCOOH és pKNH2értéke határozza meg:

  14. Az aminosavak kémiai reakciói Alkilezés: betainok állíthatók elő

  15. Arilezés: aromás oldallánc kapcsolódik az aminosavak aminocsoportjához • A folyamat lépései: • amino-terminális aminosav jelölése • peptid vagy fehérje hidrolízise • dinitro-fenil-aminosav azonosítása

  16. (SÁRGA)

  17. A dabzil-klorid is specifikusan jelöli az -NH2 csoportokat • A danzil-klorid fluoreszcens szulfonsav-származék, tovább növeli az aminosav-kimutatás érzékenységét:

  18. Az N-terminális aminosavak meghatározásának főbb lépései fluoreszcens származék segítségével: • amino-terminális aminosav jelölése • peptid vagy fehérje hidrolízise • a módosított aminosav fotometriás vagy fluorimetriás azonosítása

  19. Reakció ninhidrinnel: színes termék

  20. Reakció salétromossavval • Reakció aldehidekkel : Schiff-bázis képződés • Oxidatív dezaminálás : oxidálószerek jelenlétében

  21. Transzaminálás + + AMINOSAV1 -KETOSAV2 -KETOSAV1 AMINOSAV2

  22. A karboxilcsoport reakciói • a karboxilcsoport átalakítható karbonsav-származékokká • hevítés hatására dekarboxilezhetők • nehézfémekkel komplexeket alkotnak

  23. Aminosavelegyek analízise • Elektroforézis • Ioncserélő kromatográfia • HPLC (High Performance Liquid Chromatograpy)

  24. PEPTIDEK ÉS FEHÉRJÉK

  25. Az aminosavak -amino és -karboxil-csoportja vízkilépés közben peptidkötést alakít ki

  26. A peptidek és fehérjék aminosavsorrendjét a szabad -aminocsoporttól a szabad -karboxilcsoportot tartalmazó rész felé haladva írjuk le. N-terminális C-terminális

  27. A peptidkötés térszerkezete • A C-N kötés távolsága 0,132 nm; az egyszeres és kettős kötéstávolság közé esik • a peptidkötés hat atomja egy síkban helyezkedik el

  28. Transz- és cisz-peptidkötés

  29. Természetben előforduló peptidek • karnozin: izomban található dipeptid • glutation: redukált és oxidált glutation a sejtekben redoxi-rendszerként működik

  30. Oxitocin, vazopresszin, bradikinin:

  31. Inzulin: • két polipeptid-láncból épül fel, amelyeket két diszulfidhíd köt össze • fémionok (pl.Zn2+) stabilizálják a szerkezetét

  32. Glukagon • a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek -sejtjeiben termelődik • a biológiailag aktív hormon 29 aminosav-maradékból áll

  33. Fehérjék (proteinek) • makromolekulák • az egyszerű fehérjék • összetett fehérjék (proteidek)

  34. Biológiai funkció alapján: Enzimek (tripszin) Transzportfehérjék (hemoglobin) Kontraktilis fehérjék (miozin) Vázfehérjék (kollagén) Tartalékfehérje (kazein) Védőfehérjék (ellenanyagok) Hormonok (inzulin) Alak szerint: globuláris fehérjék pl. enzimek fibrilláris fehérjék pl. kollagén Csoportosítás

  35. Fizikai és kémiai tulajdonságok: • a molekulatömeg széles határok között változik • elválasztásukra és kimutatásukra gyakran alkalmazzák a fehérjék kicsapási reakcióit • a kicsapás reverzíbilis és irreverzíbilis lehet • reverzíbilis: kisózás neutrális sókkal, kicsapás szerves oldószerekkel • irreverzíbilis: melegítéssel, tömény ásványi savakkal, lúgokkal, nehézfémsókkal, rázással

  36. A fehérjék kimutatása színreakciókkal: • Xantoprotein-reakció: aromás aminosavakat tartalmazó fehérjék tömény salétromsav hatására kicsapódnak. Sárga színreakció. • Millon-reakció: tirozint tartalmazó fehérjék Millon-reagens hatására vörös csapadékot képeznek. • Adamkiewicz-próba: a triptofán tartalmú fehérjék tömény kénsav és glioxilsav jelenlétében ibolyaszínű kondenzációs terméket képeznek. • Kéntartalom kimutatása: ólom-acetáttal és nátrium-hidroxiddal melegítve fekete csapadék képződik. • Ninhidrin: pozitív reakció esetén kékesibolya elszíneződés. • Biuret-reakció:lúgos közegben réz-szulfát oldat hatására ibolyaszín elszíneződés.

  37. Fehérjék térszerkezete • Elsődleges szerkezet: aminosavsorrend • Másodlagos szerkezet: a polipeptidlánc periodikus rendezettsége • -hélix: a polipeptidlánc csavarmenetszerűen rendeződik • -szerkezet: két vagy több polipeptidlánc , polipeptidlánc-szakasz között kialakuló redőzött lemez, lehet paralel és antiparalel

  38. A másodlagos szerkezet fontos elemei a hajtűkanyarok vagy -kanyarok, melyek lehetővé teszik a polipeptidlánc visszahajlását

  39. Harmadlagos szerkezet: • a polipeptidlánc periodikusan rendezett és periodikus rendezettséget nem mutató szakaszai egymás közelébe kerülnek és háromdimenziós globuláris térszerkezetet hoznak létre • a térszerkezet kialakításában szerepet játszanak: diszulfidhidak, hirdrogénkötések, elektrosztatikus kölcsönhatások, és hidrofób kölcsönhatások

  40. Mioglobin: • Immunglobulin:

  41. Negyedleges szerkezet: • kialakulása a fehérjék önrendező tulajdonságával függ össze • a láncok kapcsolódó felületei komplementerek, szerkezeti tulajdonságaik egymást kiegészítik

More Related