PROTEÍNAS

1. PROTEÍNAS Bromatologia Profa. Tatiana S. Fukuji

2. Introdução • Definição: São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da condensação de moléculas de α-aminoacidos através de ligações peptídicas. • Polímero biológico mais abundante; • Mais da metade do peso seco das células.

3. Constituição química das proteínas Aminoácido Ligação peptídica

4. Aminoácidos

5. Classificação dos aminoácidos • Aminoácidos essenciais • Aminoácidos não essenciais

6. Classificação das Proteínas • Quanto ao número de aminoácidos: • dipeptídio – 2 aminoácidos • polipeptídio – até 50 unidades de aminoácidos • proteínas > 50 unidades (P.M. > ou = 5000) • Cada proteína tem um arranjo definido e característico das unidades básicas de aminoácidos

7. FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS ESTRUTURA TERCIÁRIA ESTRUTURA SECUNDÁRIA ESTRUTURA PRIMÁRIA ESTRUTURA QUATERNÁRIA

8. Estrutura primária: é formada pela seqüência de aminoácidos das cadeias polipeptídicas. • Essa seqüência de aminoácidos é que determinará a função de uma proteína. • A estrutura secundáriadescreve as formas regulares a partir de porções da cadeia principal da proteína. • Esta estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas entre o grupamento amino (NH) de um aminoácido com o grupamento carboxílico (-C=O) do outro aminoácido.

9. A estrutura terciáriaé a disposição espacial (tridimensional) assumida pela estrutura secundária, resultante da cadeia peptídica como um todo. • Estrutura quaternária: Presente em proteínas que possuem multi-subunidades. O arranjo das subunidades constitui a estrutura quaternária – Ex.: Hemoglobina

10. FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

12. Classificação das proteínas em função da solubilidade • Albuminas – solúvel em água, em soluções fracamente ácida ou alcalinas e coagulam pela ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo), lactoalbumina (leite), legumitina(ervilhas). • Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais neutros. Ex: miosina (músculo), legumina (ervilhas), ovoglobulina. • Glutelinas – são encontradas somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo).

13. Classificação das proteínas em função da solubilidade • Prolaminas – encontradas somente em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúvel em etanol a 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho), hordeína (cevada). • Protaminas – são solúveis em água e em amônia Ex: esperma de peixes (salmão, sardinha). • Escleproteínas – proteínas de estrutura fibrosa, insolúveis nos solventes anteriormente mencionados. Ex. colágeno e queratina.

14. Propriedades das Proteínas • Compostos sem odor e sabor • Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos reagem tanto com ácidos minerais como com bases minerais. • Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das proteínas, ou seja quando as cargas positivas e negativas se igualam. • Precipitam com íons – quando em solução, podem combinar com íons positivos e negativos (ácidos e bases), formando precipitados.

15. Solubilidade das proteínas • As proteínas interagem com a água através interações intermoleculares como pontes de hidrogênio e dipolo-dipolo. • A solubilidade das proteínas em meio aquoso é resultante de vários parâmetros: • Influência do pH:

16. Efeito da adição de sal: Os íons de sais neutros em concentrações da ordem de 0,5 a 1,0 mol/L, aumentam a solubilidade das proteínas. Os íons interagem com as proteínas e diminuem as interações eletrostáticas entre as cargas opostas de moléculas vizinhas, aumentando a solvatação. • Efeito de solventes: A solubilidade das proteínas diminui na presença de solventes orgânicos. Esta diminuição é explicada pela redução da constante dielétrica do meio e a redução da hidratação das moléculas protéicas.

17. Desnaturação das proteínas • A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na sua conformação (alteração das estruturas secundárias, terciária ou quaternária) sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária. • Agentes físicos: • Calor (50 a 100ºC) • Baixas temperaturas (-10ºC a -40ºC) desnaturação de algumas proteínas

18. Agentes químicos: • As proteínas desnaturam em faixas de pH extremos <3,0 ou > 10,0. • Solventes orgânicos alteram a contante dielétrica e consequentemente as interações eletrostáticas. Podem romper interações hidrofóbicas. • Uréia e sais de guanidina (4 a 8 mol/L) rompem pontes de hidrogênio. • Agentes tensoativos rompem interações hidrofóbicas.

19. Efeitos da desnaturação • Redução da solubilidade • Perda da atividade biológica (ex: enzimas) • Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases  aumento da exposição das ligações peptídicas • Aumento da viscosidade intrínseca • Dificuldade de cristalização • Aumento da reatividade química

20. Propriedades funcionais de proteínas • Propriedades de Hidratação: absorção e retenção de água, formação de gel, adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade. • Interação proteínas-proteínas: formação de gel, coagulação, formação de fibras e glúten • Propriedades de superfície: emulsificação, formação de espumas, formação de películas

21. 1. Proteínas de origem Animal • Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas. • Classificação das proteínas da carne quanto a função: • miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da proteína total. • Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total. • Sistema muscular involuntário – coração.

22. 1.1 Proteínas Miofibrilares • Formam estruturas fibrilares que se unem em feixes, formando o músculo estriado. • Contém elevado teor de íons cálcio. • A actina representa 30% das proteínas fibrilares e a miosina 50%. • A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, relacionado com a contração e descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enrijecimento, à cor e à capacidade de reter água da carne

23. 1.2 Colágeno • É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez da carnes. • É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos animais. • É rica em prolina • Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da carne. • Por aquecimento em água ´se transforma em gelatina. • Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem sabor. É rica em arginina

24. 1.3 Elastina • É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos músculos aos ossos. • É rica em lisina • Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.

25. 2. Proteínas do leite • Caseína • É a principal proteína existente no leite fresco (3%). Não coagula pelo calor. • É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal. • Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite. • Coagula pela ação da renina, uma enzima encontrada no suco gástrico, e pela ação de ácidos. • Lactoalbumina • 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e coagula pelo calor. Contém alto teor de triptofano. • Lactoglobulina – < 0,2% . Constituição grupos –SH

26. 3. Proteínas do Ovo 3.1 Proteínas da clara • é uma mistura de proteínas , sendo a mais importante ovalbumina (50% das proteínas totais da clara). • Tem na molécula grupos -SH e grupos de ácido fosfórico, que podem ser hidrolisados pela ação de fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por aquecimento. • Conalbumina • Ovomucoide • Ovomucina • Avidina • Lisozima – enzima que tem ação nas paredes celulares de algumas bactérias(salmonellasp)

27. Proteínas da Gema • A gema é uma dispersão de fosfo e lipoproteínas globulares. Sua coloração é devido, principalmente, à presença de carotenóides. • Lipovitelina- fosfolipoproteína • Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína • Livitina - glicoproteína • Todas as três tem a propriedade de combinar-se com Fe+3

28. 4. Proteínas Vegetais 4.1. Proteínas do trigo: • As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional, devido a deficiência de aminoácidos essenciais. • As mais importantes são:gliadina e glutenina. • Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel em alcool metílico, benzílico e fenol. • Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente solúvel em etanos a quente e solúvel em soluções alcalinas.

29. O GLÚTEN, é formado pela combinação da gliadina mais a glutenina e água. • Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, responsável pela textura da massa de pães fermentados. • Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas temperaturas sem sofrer desnaturação. • É rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição da água ou quando exposto à temperaturas baixas por longo tempo.