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REGULACIÓN ENZIMÁTICA

REGULACIÓN ENZIMÁTICA. Las enzimas llevan a cabo una serie de reacciones secuenciales que constituyen las rutas metabólicas A B C Y Z Dichas rutas están perfectamente coordinadas entre sí y cada una está regulada de forma muy precisa .

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REGULACIÓN ENZIMÁTICA

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Presentation Transcript

  1. REGULACIÓN ENZIMÁTICA

  2. Las enzimas llevan a cabo una serie de reacciones secuenciales que constituyen las rutas metabólicas A B C Y Z Dichas rutas están perfectamente coordinadas entre sí y cada una está regulada de forma muy precisa. La velocidad de cada ruta está controlada para que refleje las necesidades generales de la célula. La primera enzima de la ruta suele ser limitante de la velocidad (“enzima regulador”) REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

  3. MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA • Control a nivel de sustrato • Inhibición reversible por productos (retroalimentación) • Activación/inhibición alostérica (nivel celular) • Modificación covalente (supracelular): • Reversible: fosforilación, metilación, acetilación, • ADP-ribosilación, etc. • Irreversible: activación proteolítica

  4. 1.- CONTROL A NIVEL DE SUSTRATO • Mediante interacción de los sustratos y productos de cada reacción con la enzima • hexoquinasa • Glucosa + ATP -------> Glucosa-6-fosfato + ADP • El propio producto de la reacción puede inhibir competitivamente a la enzima _

  5. 2.- CONTROL POR RETROALIMENTACIÓN (Negativa) • Un aumento de concentración del producto final de una ruta metabólica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta (generalmente la primera) • A ---> B ---> C ---> D ---> E • E actúa como inhibidor del primer enzima. • Ello impide: • La utilización innecesaria del primer sustrato • La acumulación del producto final • Se evita la acumulación de intermedios • (al ser la mayoría R. Reversibles) _

  6. RUTAS METABÓLICAS CONTROLADAS POR RETROALIMENTACIÓN ENZIMA RUTA INHIBIDOR Glicolisis Fosfofructokinasa ATP Neoglucogénesis FBP fosfatasa AMP Bios. Ács. Grasos AcetilCoA carboxilasa AcilCoA Bios. Colesterol HMGCoA reductasa Colesterol Bios. Purinas PRPP sintetasa AMP,GMP,IMP

  7. 3.- ENZIMAS ALOSTÉRICAS - Son proteínas con múltiples subunidades (múltiples centros activos y catalíticos) - Presentan una cinética sigmoidal, indicativa de efectos cooperativos en la unión del sustrato. - Su actividad está regulada por otras moléculas efectoras. - Pueden mantener las concentraciones de sus sustratos en valores bastante constantes: * Existe una concentración crítica de sustrato ([S]c) por debajo de la cuál la enzima es prácticamente inactiva * Un pequeño aumento de la concentración de sustrato, por encima de la ([S]c, da lugar a un notable aumento de la actividad enzimática

  8. HOMOALOSTERISMO ENZIMAS HOMOTRÓPICAS: el modulador y el sustrato son idénticos. Es el mismo centro activo o catalítico “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  9. + - “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 HETEROALOSTERISMO ENZIMAS HETEROTRÓPICAS: el modulador es distinto al sustrato. El sitio regulador es distinto del centro catalítico La unión de inhibidores o activadores alostéricos no afecta a la Vmax, per si altera la Km

  10. http://www.upo.es/depa/webdex/biocel/Tecnicas/documentos/ENZYMAS-definitivo-.ppt#477,54,Diapositiva 54

  11. http://www.upo.es/depa/webdex/biocel/Tecnicas/documentos/ENZYMAS-definitivo-.ppt#478,55,Diapositiva 55

  12. REGULACIÓN DE LA ASPARTATO CARBAMOILTRANSFERASA (Regula la síntesis de pirimidinas) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  13. Pi 4.- MODIFICACIONES COVALENTES Existen enzimas que están inactivas hasta que se activanpor unión covalente con otras moléculas y viceversa. ADP-ribosilación - metilación, acetilación Algunas modificaciones son reversibles y otras no. • A. FOSFORILACIÓN/DESFOSFORILACIÓN • (serina, treonina, tirosina e histidina) EJEMPLO: Glucógeno fosforilasa Libera glucosa a partir de glucógeno

  14. Suele haber fenómenos de modificación covalente de enzimas en la respuesta celular a señales químicas: • 1. Neurotransmisores • 2. Hormonas • 3. Factores de crecimiento • 4. Estímulos morfogenéticos y de diferenciación • 5. Muerte celular programada (apoptosis) • 6. Estímulos antigénicos • 7. Luz y otros agentes físico-químicos

  15. B. ACTIVACIÓN POR RUPTURA PROTEOLÍTICA EJEMPLO: Proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa) Se sintetizan en el páncreas de forma inactiva denominada zimógeno (mayores que la enzima activa) para evitar que digieran el tejido pancreático. En el intestino se activan por ruptura protelítica y finalmente son degradadas

  16. ACTIVACIÓN DE ZIMÓGENOS POR PROTEOLISIS INHIBIDOR ZIMÓGENOS PROTEASAS PROTEASAS “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  17. PROCESO EN CASCADA DE LA COAGULACIÓN DE LA SANGRE “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  18. Corazón Riñón Hematíe Cerebro Leucocito Músculo Hígado ISOENZIMAS: Son formas diferentes (pero relacionadas) de una enzima que catalizan la misma reacción. A menudo difieren en unas pocas sustituciones de aminoácidos, afinidad por el sustrato, Vmáx y/o propiedades reguladoras. COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS: Son asociaciones de enzimas.

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