III UNIDAD: ORGANIZACIÓN, ESTRUCTURA Y ACTIVIDAD CELULAR II: Genoma, genes e ingeniería genética

1. III UNIDAD: ORGANIZACIÓN, ESTRUCTURA Y ACTIVIDAD CELULAR II: Genoma, genes e ingeniería genética Bióloga: Pilar Cabrera S. Tema: Estructura y función de proteínas

2. 6.1. Establece la relación entre estructura y función de proteínas como expresiones de la información genética.

3. Secuencia de clase: Tema: Estructura y función de proteínas 1.- Nos recreamos analizando e identificando estructuras 2.- Listamos términos nuevos. 2.- Recordamos, investigamos y fijamos conceptos básicos que involucren los términos nuevos, desarrollando actividades señaladas por la profesora. 3.- Presentamos y exponemos nuestros resultados . 4.- Sistematizamos y profundizamos información 5.- VERIFICAMOS NUESTRO APRENDIZAJE NO OLVIDO: TOMAR APUNTES DE CLASE, PREGUNTAR SI NO HE ENTENDIDO, PROPONER ALGUNA IDEA IMPORTANTE QUE SE DEBE TENER EN CUENTA, AUTOEVALUARME QUE HE APRENDIDO, CÓMO LO HE APRENDIDO, PARA QUÉ LO HE APRENDIDO. TIEMPO: 90 MINUTOS

4. ANALIZAMOS …..¿De qué se trata?........ P O L I M E R O D E A A P R O T E Í N A ¡BIEN LO LOGRASTE! LA IMAGEN REPRESENTA UNA PROTEÍNA MATERIAL PRIMORDIAL DE TODA LA VIDA, COMPONENTE ESTRUCTURAL MÁS IMPORTANTE DE TODOS LOS TEJIDOS

5. ASPECTOS BÁSICOS A CONSIDERAR EN LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Biomoléculas orgánicas. Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno Los Prótidos: En ocasiones Fósforo y Azufre. Este grupo está compuesto por tres tipos de moléculas, que se clasifican atendiendo a su tamaño. Son los aminoácidos, los péptidos y las PROTEÍNAS.

6. CONOZCAMOS AHORA CÓMO ESTÁ FORMADO UN AMINOÁCIDO….. Grupo variable AA esenciales (dieta):ARGININA, FENILALANINA, HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUICINA, LISINA, METIONINA, TREONINA, TRIPTÓFANO, VALINA. Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las enzimas, hormonas, proteínas, y tejidos del cuerpo.

7. AMINOÁCIDOS • En solución forman iones dipolares llamados zwitteriones.

9. F U N C I O N E S • Componentes de casi todas las estructuras celulares. • Regulan la expresión del mensaje genético • Participación activa en el metabolismo.

10. Clasificación de las proteínas Estructurales: Queratina, Colágeno, Tubulina y Actina, elastina. Motoras (contráctiles) : Actina, miosina, troponina, tropomiosina.. Reguladoras: Insulina, prolactina, adrenalina, ciclina, vasopresina. Transportadoras : Hemocianina, hemoglobina, miohemoglobina... • Según su función biológica Enzimáticas : Amilasa salival, lactasa, nucleasas de restricción, ribonucleasa. De Reserva : Ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche), gliadina (trigo), hordeina (cebada)

11. Clasificación de las proteínas Holoproteínas o simples: Albuminas: seroalbumina, lacto albúmina Globulinas: seroglobulinas, fibrinógeno, miosina, legúmina. Escleroproteínas: colágeno, queratina, elastina. Prolaminas: gliadina, zeina. Glutelinas: hordeina. Según criterio químico P. Conjugadas o Heteroproteínas: formadas por una Holoproteína + grupo prostético: glucoproteínas Lipoproteinas, nucleoproteinas, metalproteinas, hemoproteínas

12. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

13. INSULINA HEMOGLOBINA La función de una proteína depende de la secuencia de los aa y de la forma que ésta adopte.

14. Relación función estructura Las proteínas son macromoléculas que tienen múltiples funciones en el organismo; controlan las condiciones fisicoquímicas dentro de la célula, forman parte de las estructuras celulares y sobre todo catalizan prácticamente todas las reacciones que tienen lugar en la célula, y en este caso se les denomina Enzimas. La presencia de una enzima y su concentración en un compartimento biológico dado, determina la capacidad de ese compartimento de llevar a cabo una reacción bioquímica y la velocidad a la cual tiene lugar. Los residuos R tienen diferente forma, carga, tamaño, reactividad química y capacidad de formar puentes de hidrógeno. El residuo es una cadena alifática, en el caso de la glicina (Gli), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile) y prolina (Pro). En la serina (Ser) y treonina (Thr) el residuo es una cadena hidroxialifática. En los aminoácidos triptofano (Tri), tirosina (Tir) y fenilalanina (Phe) el residuo es una cadena aromática. La lisina (Lis), arginina (Arg) y la histidina (His) tienen residuos básicos y en el ácido aspártico (Asp) y el ácido glutámico (Glu) el residuo es un ácido carboxílico. En la asparangina (Asn) y en la glutamina (Gln) el residuo tiene una función amida y en la cisteina (Cis) y en la metionina (Met) contiene un átomo de azufre. Los aminoácidos se unen uno al otro, vía los grupos alfa amino de un aminoácido con el grupo alfa carboxilo de otro aminoácido. A esta unión se le denomina enlace peptídico y al producto se le denomina péptido.

15. ….Entonces ¿qué son las proteínas y cómo están formadas?.........

16. Ejemplodonde se observa la relación entre estructura y función de proteínas como expresiones de la información genética.

17. Recordemos y fijemos conceptos básicos Observa y selecciona los términos nuevos involucrados en el tema que se presenta en la gráfica de la siguiente diapositiva. GAA , VISTO 01.- Trabajo personal: lee detenidamente el tema sobre proteínas resuelve de tu libro la actividad de la página 39, en grupo expondrás de acuerdo a la pregunta que se te designe. (1, 3, 4, 6, 7, 8)

18. Ponle título a las gráficas:

19. JUGAMOS A ARMAR AMINOÁCIDOS

20. REPASA Y PROFUNDIZA EN CASA • Visita la siguiente página: http://www.aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm#5 http://www.elmundo.es/especiales/2001/02/ciencia/genoma/grafico.html http://www.ieslosremedios.org/~pablo/webpablo/web4eso/4genetica/guiagenetica.html Resuelve: a.- Subraya las ideas más importantes. b.- Relaciónalas c.- Construye el mapa conceptual del tema

21. GRACIAS POR TU PARTICIPACIÓN TE HAS GANADO UN APLAUZO