PROTEÍNAS

1. PROTEÍNAS

2. Proteínas Definição: polímeros de aminoácidos (aa) unidos por ligações peptídicas.

3. Classificação das Proteínas • Fibrosas: Função Estrutural • Globulares: Função Metabólica

4. Funções das proteínas Controle da permeabilidade celular Morfologia celular Regulação a concentração de metabólitos Controle da expressão gênica Catalisadores das reações químicas (enzimas)

5. Forma espacial das proteínas • Estrutura primária – seqüência de aminoácidos.

6. Forma espacial das proteínas Estrutura secundária – forma espiralada da seqüência primária.

7. Forma espacial das proteínas Estrutura terciária- forma globosa da estrutura secundária (nó), resultado de novas ligações peptídicas.

8. Forma espacial das proteínas Estrutura quaternária- mistura de várias estruturas terciárias.

9. Componentes das proteínas • AMINOÁCIDOS – compostos orgânicos com um grupamento amina (-NH2) e uma carboxila (-COOH) que nunca mudam. Fórmula geral dos aminoácidos OU

10. Componentes das proteínas Como diferenciar aminoácidos • O que difere um aminoácido de outro é o radical, que pode ser um único hidrogênio ou uma cadeia de carbonos. Variedade de aminoácidos • Existem 20 tipos de radicais na natureza, portanto, existem 20 tipos de aminoácidos.

11. Componentes das proteínas Ligação entre os aminoácidos Ligação peptídica • Os aminoácidos ligam-se uns aos outros, formando moléculas que chamamos de peptídeos. • A ligação entre dois aminoácidos é ligação peptídica. • Dois aminoácidos unidos por uma ligação peptídica formam um dipeptídeo. Mais de dois aminoácidos formam um polipeptídeo.

12. Componentes das proteínas Classificação dos aminoácidos • Essenciais- São aminoácidos obtidos das plantas ou animais porque não são produzidos em nosso organismo. • Naturais- são os doze aminoácidos que podem ser produzidos (no fígado)no organismo humano. Proteína • Mais de setenta aminoácidos formam uma proteína.

13. Características das proteínas Desnaturação • Perda das propriedades características das proteínas causada pelo rompimento das pontes de hidrogênio e outras ligações que mantêm a estrutura espacial das proteínas. Fatores de desnaturação • Calor, variação de acidez (pH) e algumas substâncias químicas.

14. Proteínas especiais • Enzimas - proteínas que catalisam reações químicas que sem elas, só ocorreriam com muito gasto de calor. • Anticorpos- proteínas específicas que neutralizam microrganismos ou moléculas.

15. Especificidadeenzimática Modelo: Chave x fechadura • Exemplos: • AMIDO: AMILASE • LACTOSE: LACTASE • MALTOSE: MALTASE

16. Modo de ação de uma enzima Substrato Enzima Produto Enzima Amido Amilase Maltose Amilase Maltose Maltase Glicose Maltase

17. Fatoresqueinterferemnaatividadeenzimática Ponto de desnaturação

18. Fatoresqueinterferemnaatividadeenzimática Variação de PH 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Ácido Básico Neutro

19. Fatoresqueinterferemnaatividadeenzimática Estômago Boca Intestino Ácido Neutro Básico Pepsina Ptialina Tripsina Digere Proteínas Digere Amido Digere Proteínas

20. Fatoresqueinterferemnaatividadeenzimática Ph ideal para a Ptialina Atividade enzimática Variação de PH 0 1 2 3 4 56 7 8 91011121314

21. Fatoresqueinterferemnaatividadeenzimática Atividade enzimática Ph ideal para a Pepsina Variação de PH 0 12 3 4 56 7 8 91011121314

22. Fatoresqueinterferemnaatividadeenzimática Atividade enzimática Ph ideal para a Tripsina Variação de PH 0 1 2 3 4 56 7 8 91011121314

23. Questões • 1- Explique o que são aminoácidos naturais e essenciais. • 2- Como os aminoácidos se unem para formar as proteínas? • 3- Explique por que, embora haja apenas vinte aminoácidos, há milhares de proteínas diferentes em nosso organismo.

24. Questões • 4- Explique o que é desnaturação e em que condições esse processo acontece. • 5- Duas proteínas possuem exatamente 456 aminoácidos. Com essa informação, podemos concluir que essas proteínas são iguais? Justifique sua resposta. • 6- Explique por que a baixa temperatura pode ser usada para conservar amostras de órgãos para estudos ou para transplantes.