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Procesamiento Post-traduccional

Procesamiento Post-traduccional. 1 .Modificaciones de los extremos amino y carboxilo 2 .Péptidos señal 3 .Modificación de aa individuales 4 .Unión de cadenas laterales de carbohidratos 5 .Isoprenilación 6 .Adición de grupos prostéticos 7 .Procesamiento proteolítico

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Procesamiento Post-traduccional

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Presentation Transcript

  1. Procesamiento Post-traduccional

  2. 1.Modificaciones de los extremos amino y carboxilo 2.Péptidos señal 3.Modificación de aa individuales 4.Unión de cadenas laterales de carbohidratos 5.Isoprenilación 6.Adición de grupos prostéticos 7.Procesamiento proteolítico 8.Formación de puentes S-S

  3. Plegamiento de proteínas

  4. 100 Residuos • 10 Configuraciones posibles por residuo • 10100 Posibles configuraciones • Conversión entre configuraciones 13–13 s • Tiempo estimado: 1085 s (1077 años) • Tiempo observado: 10–1 a 103 s

  5. Bovine pancreatic trypsin inhibitor

  6. ↓ΔG 60% Bovine pancreatic trypsin inhibitor

  7. 7 7 7 7 7 7 7

  8. Secreción de proteínas

  9. Procesamiento proteolítico • Incremento de diversidad • Met aminopeptidasas • Como mecanismo de activación • Zimógenos • Direccionamiento intracelular • Translocación de proteínas

  10. Modificación covalente • Acetilaciones • Glicosilaciones • Hidroxilaciones • Metilaciones • Nucleotidilaciones • Fosforilaciones • ADP-ribosilaciones • Etc.

  11. Modificaciones co y post-traduccionales http://www.accessexcellence.org/AB/GG/protein_synthesis.html

  12. Modificaciones post-traduccionales • Cuatro grandes grupos • Plegamiento de la proteína • Procesamiento proteolítico • Modificaciones químicas • Separación de inteínas

  13. Procesamiento enzimático

  14. Formación de puentes disulfuro

  15. Modificaciones post-traduccionales • Cuatro grandes grupos • Plegamiento de la proteína • Procesamiento proteolítico • Modificaciones químicas • Separación de inteínas

  16. Nombre Sitio Modificación Acetilación Terminal NH2- Replaced by CH3CONH- Miristilación Terminal NH2- Replaced by CH3(CH2)12CONH- Palmitoilación Terminal NH2- Replaced by CH3(CH2)14CONH- Amidación Terminal -COOH Replaced by -CONH2 Enlaces disulfuro 2 Cys -SH Replaced by -S-S- N-Glicosilación N-X-S/T O-Glicosilación S/T Sulfatación -OH of Y Replaced by -OSO3H Fosforilación -OH of Y/S/T Replaced by -OPO3H2 N-metilación -NH2 of K/R/H/Q Replaced by -NHCH3 O-metilesterificación -COOH of E/D Replaced by -COOCH3 Carboxilación -NH2 of E/D Replaced by -NHOCH3 Hidroxilación -NH2 of P/K/D Replaced by -NHOH

  17. C-manosil GlcNAc-1-P Man-1-P Ser Fosfo-glicosil Fuc-1-P Xyl-1-P Trp Man Glipiación C-term EthN-6-P-Man Glicosilación y sus enlaces característicos

  18. Ancla GPI

  19. GlcNAc Gal Hyp Ara Glc Man GlcNAc GlcNAc FucNAc Ser Thr GalNAc Glc Xyl O-glicosil Asn Glc Gal Gal N-glicosil Rha GalNAc Man Arg Hyl Glc GlcNAc Ser/Thr Gal Pse Tyr DiAcTridH Gal Fuc Gal Glc Glicosilación y sus enlaces característicos

  20. La N-glicosilación

  21. Distribución filogenética

  22. Y la glicosilación, es frecuente entre las proteínas? El 65% de las secuencias proteicas registradas en SWISS-PROT presentan consenso para N-glicosilación (NXS/T). Cada una de estas secuencias proteicas tendría 3.1 sitios de glicosilación. Apweiler et al., 1999. Biochim Biophys Acta. 1473:4-8.

  23. La N-glicosilación Helenius, A. y Aebi, M. 2001.Science. 291:2364-2369.

  24. N-Glicosilación, un procesamiento compartamentalizado

  25. Membrane bound oligosaccharide-transferring enzyme • a-glucosidase I • a-glucosidase II • ER a-1,2 mannosidase • Golgi a-mannosidase • N-acetylglucosaminyltransferase I • Golgi a-mannosidase II • N-acetylglocosaminyltransferase II • Fucosyltransferase • Galactosyltransferase • Sialyltransferase • N-acetylglucosaminyl phosphotransferase • N-acetylglucosamine-1-phosphodiester a-N-acetylglucosaminidase

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