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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS CAMPUS ARAPIRACA Enfermagem. AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS. Disciplina: Bioquímica Professora: Elaine Virgínia. Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação específica. 20 aminoácidos.

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

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Presentation Transcript

  1. UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS CAMPUS ARAPIRACA Enfermagem AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Disciplina: Bioquímica Professora: Elaine Virgínia

  2. Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação específica.

  3. 20 aminoácidos Asparagina_ 1806 Aspargo

  4. Treonina_ 1938 Glutamato Trigo, cevada, aveia, triticale e centeio

  5. Tirosina Glicina

  6. ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS • um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa) • um átomo de hidrogênio • um grupo carboxilo (-COOH) • um grupo amina (-NH2) • uma cadeia lateral (grupo R).

  7. ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS • Estrutura • Tamanho • Carga elétrica Solubilidade em água Existem outros AA menos comuns (20 AA): Modificados depois da síntese

  8. Representação dos aminoácidos Abreviaturas_ três letras Símbolo_ Uma letra

  9. ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS Centro quiral Arranjo tetraédrico Dois possíveis arranjos espaciais_ estereoisômeros

  10. Estereoisômeros São isômeros, mas que não são classificadas como isômeros constitucionais. São os chamados estereoisômeros, cujos átomos são ligados na mesma sequência (a mesma constituição), mas diferem no arranjo de seus átomos no espaço.

  11. Estereoisômeros Carbono quiral Um objeto quiral é aquele que possui a propriedade de "lateralidade", ou seja, é um objeto que não pode ser colocado sobre a sua imagem especular de forma que todas as partes coincidam. Em outras palavras, um objeto quiral não é superponível à sua imagem especular.

  12. Estereoisômeros

  13. Estereoisômeros A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-. Opticamente ativas:

  14. Convenção de Fischer

  15. Os resíduos de AAs Estereoisômeros L Estereoisômeros D Alguns peptídeos de membrana bacteriana Certos peptídeos antibióticos

  16. CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R PROPRIEDADES QUÍMICA DOS AAS BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de cada aminoácido; Aminoácidos hidrofóbicos Aminoácidos hidrofílicos • Polares carga positiva • Polares com carga negativa • Polares com carga nula a pH fisiológico (pH 6-7) Aminoácidos Aromáticos

  17. Aminoácidos hidrofóbicos Os grupos R nesta classe de AAs são apolares e hidrofóbicos

  18. Aminoácidos hidrofóbicos Estabilizam a estrutura proteica_ Interações hidrofóbicas Alanina Valina

  19. Leucina Isoleucina

  20. Aminoácidos hidrofóbicos Grupo tioéter Metionina Prolina Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta Grupo Imino_ conformação rígida (colágeno)

  21. Aminoácidos hidrofóbicos Aromáticos Interações hidrofóbicas Fenilalanina

  22. Aminoácidos hidrofóbicos Aromáticos Tirosina Triptofano

  23. Aminoácidos hidrofílicos Não carregados Ligações de hidrogênio_ grupo hidroxil Serina treonina

  24. Aminoácidos hidrofílicos Não carregados Ligações de hidrogênio_ Grupos sulfidril Cisteína Cistina Ligação dissulfeto Hidrofóbico Ligação covalente (entre cadeias polipeptídicas)

  25. Insulina bovina

  26. Aminoácidos hidrofílicos Não carregados Grupos amida Asparagina Gluatamina

  27. Aminoácidos hidrofílicos Carregados positivamente Básicos Histidina Lisina

  28. Aminoácidos hidrofílicos Carregados positivamente Arginina

  29. Aminoácidos hidrofílicos Carregados negativamente Ácidos Aspartato

  30. Aminoácidos hidrofílicos Carregados negativamente Ácidos Glutamato

  31. Aminoácidos incomuns com funções importantes 4-hidroxilisina Proteínas de parede celular Tecido conectivo (colágeno)

  32. Aminoácidos incomuns com funções importantes 6-N-metil-lisina

  33. Aminoácidos incomuns com funções importantes Carboxiglutamato Protrombina

  34. Aminoácidos incomuns com funções importantes

  35. Aminoácidos incomuns com funções importantes Desmosina_ 4 lisinas Lisina

  36. Aminoácidos incomuns com funções importantes Desmosina_ 4 lisinas Elastina

  37. Aminoácidos incomuns com funções importantes Adição de grupo fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-ribosil ou outros grupos a resíduos de Aas específicos pode aumentar ou diminuir a atividade de proteínas

  38. FUNÇÕES BIOLÓGICAS • Estrutura da célula. • Hormônios. • Receptores de proteínas e hormônios. • Transporte de metabólitos e ions. • Atividade enzimática. • Imunidade. • Gliconeogenese no jejum e diabetes.

  39. Características Físicas • São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura; • Incolores; • A maioria apresentam sabor adocicado; • Alguns insípidos; • E outros amargos; • Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.

  40. PROPRIEDADES QUÍMICAS • Característica ácida (presença do grupo carboxila); • Característica básica (presença do grupo amino); • Interação intramolecular, originando um "sal interno": • PF e PE altos (características dos sais)

  41. Propriedades Químicas Caráter anfótero – íon dipolar (pode atuar como base ou ácido)

  42. Titulação de um Aminoácido De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água. H20

  43. Titulação de um Aminoácido Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .

  44. Titulação de um Aminoácido

  45. Ponto Isoelétrico É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual número de cargas positivas e negativas. Encontra-se eletricamente neutro. íon dipolar ou zwitterion O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.

  46. Curva de TitulaçãoGlicina

  47. O ambiente químico influencia o pKa Grupos carboxil e amino metil-substituídos Ácido acético O pKa normal para um grupo carboxil é em torno de 4,8 Metilamina O pKa normal para um grupo Amino é em torno de 10,6 Grupos carboxil e amino na glicina O α-aminoácido (glicina) pK1 = 2,34 A repulsão entre o grupo amino e e o próton reduz o pKa para o grupo Carboxil O α-aminoácido (glicina) pK2 = 9,60 A alta eletronegatividade do oxigênio puxa os elétrons do grupo amino reduzindo seu pKa

  48. Curva de Titulação_ Glutamato Aminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de pK

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