PROTÉINES : Structure et fonctions .

1. PROTÉINES : Structure et fonctions .

2. Le milieu biologique entourant les protéines est essentiellement composé d’eau . Ceci explique pourquoi les AA à l’intérieur de la protéine sont hydrophobes ( ils fuient l’eau )tandis que ceux situés en périphérie sont hydrophiles .

3. La chaine principale est constituée de liaisonspeptidiques ( liaisons hydrophiles donc polaires ). Pour maintenir ces liaisons hydrophiles vers l’intérieur de la protéine qui est hydrophobe , la protéine utilise des liaisons hydrogènes . • Cette organisation géométrique est la STRUCTURE SECONDAIRE

4. STRUCTURE SECONDAIRE • La structure secondaire est possible grâce à l’organisation des protéines sous forme d’hélice alpha ou sous forme de feuillet beta .

5. HELICE ALPHA : • Caracterisée par: • son PAS: nombre de translations par tour d’hélice. • Son nombre d’AA par tour d’hélice . • Une hélice est dite CHIRALE : elle n’est pas superposable à son image dans un miroir.

6. Une hélice formée d’AA de série D est l’image miroir d’une hélice formée D’AA de série L . • Le pas s’exprime en Angstrom et l’hélice est caractérisée par le nombre de résidus d’AA par tour d’hélice n • n<0 : hélice à gauche • n>0 : hélice à droite • Ces hélices sont maintenues par des liaisons H

7. STRUCTURE BETA • Le feuillet beta 2ème élément le plus rencontré dans la structure .Il est constitué de la combinaison de brins beta eux-même formés de 5-10 résidus d’AA . • 2 types de feuillets beta : parallèles et antiparallèles . Les antiparallèles sont les plus stables . • Les liaisons H s’établissent entre l’atome 0 des carbonyles et l’atome H porté par l’azote de la fonction amine .

8. ATTENTION ! À la différence de l’hélice , dans le feuillet beta les liaisons H s’établissent entre chaines polypeptidiques voisines ( entre 2 brins différents plutôt qu’à l’intérieur d’une même chaîne ).

9. Autres structures secondaires : • Les Boucles : élément de raccord entre 2 hélices ou 2 feuillets ou encore entre une hélice et un feuillet . • Les Coudes : relient plusieurs segments successifs de feuillets antiparallèles . Très souvent à la surface de la protéine . C’est un changement brusque de direction à 180° maintenu par des liaisons H . Il y a souvent un résidu de Proline dans cette structure ( proline = briseur d’hélice alpha ) .

10. Epingle à cheveux : boucle qui connecte 2 brins beta adjacents antiparallèles . • Hélice Beta : c’est un feuillet beta qui se met en hélice .

11. STRUCTURE TERTIAIRE: • Façon dont les motifs secondaires sont disposés entre eux . C’est la structure qui représente la protéine dans l’espace ( en 3D en gros … ).

12. STRUCTURE QUATERNAIRE • Intervient lorsque la protéine est constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques ( plusieurs sous unités ) : on parle de protéine multimérique . C’est la façon dont ces sous-unités vont s’associer qui détermine la structure quaternaire . Cette association contribue à la fonction de la protéine ( Ex : Hb qui est constituée de plusieurs sous-unités d’hème captera plus ou moins facilement l’O2 selon leur manière de s’associer).

13. DENATURATION • Dépend de la température • 60°C: rupture des liaisons H , autres que celles établies par l’eau . • 100°C: dénaturation définitive car rupture des liaisons peptidiques ( rupture des liaisons covalentes et salines. )

14. REPLIEMENT DES PROTEINES • Repliement de Folding : Pas beaucoup de précisions , c’est lui qui va constituer l’aspect macroscopique de l’individu . • Facteurs de ce repliement: • Protéines Chaperons qui servent de moule biologique pour que la protéine native adopte la même conformation . • Conditions physico-chimiques : PH , T , Force ionique .

15. Chaque protéine obtient un repliement unique qui la caractérise . Ce repliement unique est dicté principalement par le niveau de plus faible énergie . • ROLE DES PONTS DISULFURES: Moyen le plus simple de diminuer le nombre de conformations . Ils s’établissent entre 2 cysteines non côte à côte .

16. Formule : Le nombre de pont théoriquement possible est donné par la formule : • N= n-1 + n-2 + n-3 avec n cystéines . • Le passage oxydation réduction des ponts est un moyen rapide pour une protéine de changer de forme voir de fonction . Réaction faîte généralement grâce l’E PDI • Les ponts ont pour fonction de stabiliser la structure tridimentionnelle des prot .

17. LES DIFFERENTES INTERACTIONS: • Les interactions hydrophobes : lorsqu’un résidu hydrophobe se trouve au contact de l’eau , les interactions avec les molécules d’eau sont thermodynamiquement défavorisées , car elles supposent un réarrangement du réseau des molécules d’eau. Il est donc énergiquement moins couteux pour les résidus hydrophobes de se regrouper à l’interieur de la protéine afin d’exposer au milieu aqueux un surface de contact minimale .

18. Liaisons H : s’établissent sur un différence d’electronegativité entre les atomes . L’energie de rupture se situe aux alentours de 10 à 20 KJ/mole . S’établissent entre les résidus d’AA mais également entre la prot et l’eau . • Liaisons salines :ce sont des liaisons electrostatiques qui s’etablissent entre les différentes sous-unités d’une protéine multimérique .

19. EXEMPLES DE PROTÉINES: • Protéines fibreuses : rôle structural ainsi que rôle fonctionnel . • Les Keratines : mécaniquement très résistantes . On a la keratine de type 1 ( plutôt acide ) et de type 2 ( plutôt basique ) .La Keratine est constituée d’un ensemble d’hélice alpha . Elles sont riches en cysteines ( nombreux pont SS dans une Keratine ).

20. Le Collagène : ¼ de la masse des mammifère. • Constituant principal de la matrice extra-cellulaire. • Peu de cysteines ( donc peu de SS). • Structure de base en triple hélice. • Principalement synthétisé dans le fibroblaste . • Présence de liaisons H inter-chaîne qui expliquent la solidité exceptionnelle du collagène • Defaut de collagène : le scorbut due à une carrence en vit C .

21. -les différents types de collagènes : • -Type 1 : pauvre en hydroylisine et en sucre . Présent dans la peau et les tendons . • -Type 2 : riche en hydroxylisine et en sucre . Présent dans le cartilage. • -Type 3: riche en cystéine et en glycine ; pauvre en sucre et en hydroxylisine. Présent dans les parois arterielles. • - Type 4: Riche en hydroxylisine en sucre + en hydroxyproline . Présent dans les membranes basales. • -Type 5: Pauvre en alanine , disséminé à la surface des cellules .

22. Les Protéines Globulaires: On retrouve la succession d’hélice alpha , de feuillet beta , mais également des éléments secondaires de type non repetitif . Elles peuvent être très variées : protéines de transports , enzymes …

23. AMINOACIDES ET PEPTIDES: • Les AA possèdent au min une fonction acide carboxylique et une fonction amine . • Les AA constitutifs : • -20 AA • - La classification dépend : du nbr d’atome de C total ( la nature chimique du groupement latéral R ) .

24. Groupement latéral aliphatique ( non aromatique ). • Hydrocarbonnés : Linéaires ( Gly , Ala ) ; Ramifié ( Val ,Leu , Ile ). • A fonction alcool : Ser , Thr • Soufré: Cys , Met • Fonction acide: Asp , Asn , Glu, Gln • Fonction basique : Lys , Arg

25. Groupement latéral cyclique . • Aromatique : Phe,Tyr,Trp • Fonction basique : His • Acide alpha iminé: proline • Heterocyclique : Trp,His,Pro

26. POLAIRE/APOLAIRE ; CHARGE/NON CHARGE • AA a grp lateral polaire non chargé : C’est OH qui donne le caractère polaire . • AA à groupement latéral chargé négativement : Le groupement latéral comporte un acide carboxylique. • AA à groupement lateral chargé positivement: Lysine, Arginine, Histidine. • Les notions de polarité/non polarité se rapportent seulement au groupement latéral . Un AA libre est toujours polaire par son amine et son carboxyl.

27. ROLES DES AA: • Rôle structural: constituant fondamentaux de peptides et des protéines . L’ordre d’enchainement définit la structure et la fonction des prot. • Role energetique : substrats energetiques ( sauf lysine et leucine) . • Role metabolique : précurseurs ( histidine-histamine) • Role fonctionnel: activités biologiques propres.

28. PROPRIETE PHYSICO_CHIMIQUE DES AA • SOLUBILITE: Les AA sont solubles dans les solvants polaires et insolubles dans les solvants apolaires . Leur solubilité depend du groupement latéral R et du PH. • CARACTERE AMPHOTERE: Due à la présence des 2 caractères ionisables

29. CONSTANTE DE DiSSOCIATION DES FONCTIONS ACIDES :