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Estrutura Quaternária

Estrutura Quaternária. Proteínas. O que é a estrutura quaternária?. Constituida por mais de uma cadeia polipeptídica, ocorrendo a associação de subunidades polipeptídicas. terciária. Associação de subunidades. Uma subunidade. Características dessa estrutura.

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Estrutura Quaternária

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Presentation Transcript

  1. Estrutura Quaternária Proteínas

  2. O que é a estrutura quaternária? • Constituida por mais de uma cadeia polipeptídica, ocorrendo a associação de subunidades polipeptídicas terciária Associação de subunidades Uma subunidade

  3. Características dessa estrutura • Uma proteína com multisubunidades pode ser constituida por cadeias polipeptídicas identicas ou não. • Proteínas com mais de uma subunidade são denominadas de OLIGÔMEROS, e suas subunidades idênticas são denominadas de PROTÔMEROS (o qual pode ser uma cadeia polipeptídica ou várias cadeias polipeptídicas identicas) EXEMPLO: HEMOGLOBINA Composição 22 Dímero de protômeros 

  4. Forças que estabilizam essa estrutura • Regiões de contato entre as subunidades: contêm cadeias laterais apolares muito agregadas, ligações de hidrogenio e até ligações dissulfetos podem estar envolvidas. • Possuem apenas simetria rotacional (ou seja , não podem converter resíduos quirais L em D) devido os protômeros ser arranjados simetricamente: Protômero (uma das unidades idênticas) Arranjo Simétrico Tipos de interação: Hidrofóbicas Pontes de Hidrogenio Pode ter Pontes Dissulfeto 7 unidades idênticas, ou seja, forma Heptamérica

  5. Desnaturação & enovelamento Proteínas

  6. Desnaturação de proteínas • Uma proteína pode estar no estado nativo (N), em que apresenta a função para a qual foi produzida, ou no estado desnaturado (D), em que não apresenta uma função específica • Desnaturação pode ser por: Temperatura  pH extremos Solventes Agentes caotrópicos (uréia, tiocianato de guanidina) aumentam a solubilidade de substancias apolares na água, rompendo interações hidrofóbicas Agentes redutores (mercaptoetanol, ditiotreitol)

  7. Proteinas desnaturadas podem ser restauradas! • RESTAURAÇÃO de forma simultânea • Uréia = agente caotrópico • Mercaptoetanol = agente redutor

  8. Enovelamento de Proteínas

  9. Enovelamento de Proteínas • Colapso hidrofóbico é a força que dirige o dobramento das proteínas. O estado de colapso hidrofóbico é chamado de glóbulo fundido (espécie que contem muito da estrutura secundária)

  10. Enovelamento por Chaperonas • Chaperonas são proteínas acessórias que se ligam à proteína não dobrada (ou à cadeias polipeptídicas parcialmente dobradas) para EVITAR um mal enovelamento (associação imprópria de segmentos hidrofóbicos expostos) que levaria a um agregamento do polipeptídio e consequente precipitação.

  11. Mal enovelamento pode causar Doenças Amiloidogênicas • http://portaldoprofessor.mec.gov.br/storage/recursos/10120/amiloidogenicas.swf •  site que explica muito bem como isso ocorre!

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