1 / 23

Aminokyseliny

Aminokyseliny. AMK. AMK. substituční deriváty KK, které obsahují skupinu –COOH a –NH 2 ze živých organismů bylo izolováno několik set AMK nejdůležitějších je 20 , ze kterých jsou zbudovány bílkoviny – kódované AMK

abba
Download Presentation

Aminokyseliny

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Aminokyseliny AMK

  2. AMK • substituční deriváty KK, které obsahují skupinu –COOH a –NH2 • ze živých organismů bylo izolováno několik set AMK • nejdůležitějších je 20, ze kterých jsou zbudovány bílkoviny – kódované AMK • jako kódované se označují proto, že informace o jejich zařazení do bílkovin je uložena v nukleových kyselinách prostřednictvím genetického kódu • tzn. že pro každou aminokyselinu existuje konkrétní kód nebo kódy tvořené třemi po sobě jdoucími nukleotidy  viz nukleové kyseliny • většina přírodních aminokyselin jsou α-aminokyseliny, mají proto stejný základní skelet • složení: -COOH …kyselá složka: COOH → COO- + H+ -NH2 …zásaditá složka: | NH2 +H+ → NH3+

  3. Názvy • pro pojmenování se častěji než systematické používají triviální názvy odvozené od zdroje, z něhož byly prvně izolovány, nebo z výrazné vlastnosti, např.:

  4. Názvy • při zápisu složitých struktur peptidů a bílkovin se místo vzorců používají pouze třípísmenné symboly např. Gly, Tyr, Asn nebo u nejsložitějších struktur nověji jednopísmenné symboly např. G, Y, N • to je možné proto, že propojení jednotlivých aminokyselin do řetězců je prostřednictvím tzv. peptidové vazby stále stejné (viz dále) • ukázka zápisu struktury dvou lidských hormonů lišících se dvěma aminokyselinami, které mají zcela odlišné účinky

  5. PŘEHLED KÓDOVANÝCH AMK

  6. PŘEHLED KÓDOVANÝCH AMK

  7. Fyzikální vlastnosti • bezbarvé, krystalické látky • některé – sladká chuť • většina rozpustná ve vodě • vysoké body tání

  8. Polarita • kyseliny můžeme podle polarity dělit do dvou krajních skupin • AMK - nepolární– např. alanin - polární– např. asparagin (mohou tvořit vodíkové vazby a podílet se na elektrostatických interakcích

  9. Acidobazické vlastnosti • AMK mají dipolární charakter, tzn. že v závislosti na pH prostředí se mohou chovat jako kyseliny i jako zásady • za určitých vlastností prostředí se mohou vyskytovat v podobě obojetného iontu - amfiontu • tj. iont, který navenek vystupuje jako elektroneutrální částice, ale ve skutečnosti ve své struktuře obsahuje celý kladný i záporný náboj

  10. Acidobazické vlastnosti • pH při, kterém je výsledný náboj nulový se nazývá izoelektrický bod pI • je charakteristický pro každou AMK • má vliv na fyzikální i chemické vlastnosti AMK pI = pK1 + pK2 /2 (pK1 + pK2= disociační konstanty), graf !!! • pI: neutrální AMK = 4,8 – 6,3 zásadité AMK = 7,6 – 10,8 kyselé AMK = 2,7 – 3,2 • tato vlastnost se často využívá při separaci a identifikaci aminokyselin (elektroforéza – izoelektrická fokusace)

  11. Chemické vlastnosti • jsou amfoterní: • reakce s kyselinami: CH2 – COOH + HCl → CH2 – COOH   NH2 NH3Cl k. aminooctová hydrogenchlorid kys. Aminooctové • reakce se zásadami: CH2 – COOH + NaOH → CH2 – COONa + H2O   NH2 NH2 aminooctan sodný

  12. Formy AMK • s výjimkou glycinu obsahují všechny kódované AMk ve své struktuře asymetrický atom uhlíku a to je spojeno s optickou aktivitou • asymetrický atom uhlíku nese čtyři různé substituenty • označují se: D- a L- formy (nověji se v organické chemii označují jako R- a S-izomery) • v bílkovinách se vyskytují pouze L-formy !!! • řada mikroorganismů využívá D-formy k tvorbě vysoce toxických peptidů – antibiotika

  13. Reakce AMK - kondenzace • reakce, při kterých dochází k propojování AMK do řetězců • reakce –COOH skupiny 1. AMK s –NH2 skupinou 2. AMK za současného odštěpení vody • vzniká dipeptid až polypetid (tj. bílkovina) • přítomnost peptidické vazby – BIURETOVA reakce (vzniká biuret = modrofialové zabarvení, peptid + Cu2+ v alkalickém prostředí)

  14. Příklad

  15. Reakce AMK - dekarboxylace • reakce, které si využívají při odbourávání nadbytečných AMK

  16. Reakce AMK - transaminace • reakce slouží k přenosu aminoskupiny z jedné molekuly na druhou • z kyseliny, která je v nadbytku se může vyrobit AMK potřebná

  17. Reakce AMK - oxidační deaminace • reakce sloužící při získávání energie z AMK a bílkovin (např. při hladovění) • úplným odbouráním AMK vzniká oxid uhličitý, voda a amoniak

  18. Příprava AMK

  19. α - aminokyseliny • reakcí α - halogenkyselin s vodným roztokem amoniaku

  20. β - aminokyseliny • adicí amoniaku na α,β - nenasycené kyseliny • z výchozích látek vznikne nejprve amonná sůl, z které se aminokyselina musí uvolnit

  21. aromatické AMK • redukcí nitrosloučenin v kyselém prostředí

  22. Získávání AMK • rostliny a většina mikroorganismů kryjí veškerou spotřebu samovýrobou • živočichové vyrábí jen některé, ostatní musí přijímat potravou, hlavně ve formě bílkovin – esenciální AMK = nepostradatelné (8 + 2) – organismus není schopen tyto AMK syntetizovat z jinýchlátek, proto se musí přijímat v potravě (tyto AMK potvrzují kvalitu potravy) • neesenciální AMK = postradatelné – jsme schopni je syntetizovat transaminací z oxokyselin

  23. Význam AMK • potrava po operacích trávicího ústrijí • léčiva, ochucovadla • přídavky do krmiv zvířat pro urychlení růstu • biologicky nejvýznam.  - AMK = základní stavební jednotky bílkovin • ……

More Related