Aminoácidos e Proteínas

1. Alunas Amanda de Melo Candido Carla Luana Araújo Rodrigues Daniela Cristiane Tozetti Luzia Ferreira Silvana Miani Professora Juliana M. Silva Minguetti Aminoácidos e Proteínas

2. Aminoácidos Os aminoácidos são pequenos blocos nitrogenados, sendo a unidade formadora das proteínas (responsável pela formação dos músculos). Cada aminoácido é uma unidade fundamental nos processos anabólicos. Há aproximadamente 20 aminoácidos, sendo 10 de aminoácidos não-essenciais e 10 essenciais.

3. Aminoácidos não-essenciais • Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles: • Alanina. AAlanina é geralmente produzido por método enzimático usando acido aspartico como matéria prima, mas também pelo método de extração de hidrolises de proteína animal. A alanina é utilizada como ingrediente para medicamentos tais como terapêuticas para a hipertrofia da próstata e em preparações integrais de aminoácidos. Na indústria de alimentos, é empregada com o propósito de enriquecer nutricionalmente alimentos e bebidas além do seu uso como condimento e flavorizante. • Asparagina. A Aspargina monohidratada é fabricado pela extração de hidrolisados de proteína vegetal ou pela síntese a partir de acido aspartico. A monohidrata é usado como componente para infusões de aminoácidos.

4. Cisteína. A Cisteína em medicamentos é utilizada para melhorar a função hepática e pigmentação, incluindo manchas e sardas. Os derivados acetil, etiléster e carboximetil são utilizados em formulações para desobstruir a passagem de ar (expectorante). • Glicina.A Glicina é fabricada pela síntese química a partir de formaldeído ou ácido monocloroacético e amônia. A glicina é usada no campo farmacêutico como um componente de medicamentos dermatológicos para eczemas e dermatites, agentes hepáticos e antialérgicos. • Glutamina. Como fármaco, a Glutamina é usada como componente de terapias de úlcera gastroduodenal e gastrite, como medicamentos reguladores da função gástrica e promotores da digestão e também em  preparações integrais de aminoácidos. • Histidina. Fabricada geralmente por fermentação a partir de fontes de carboidrato e também por extração a partir de hidrolisados de proteína animal. A Histidina é principalmente usada como componente para nutrição enteral e parenteral.

5. Prolina. Geralmente fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato e também por extração de hidrolisados de proteína animal. A prolina é empregada em nutrição enteral e parenteral. É também usada para a síntese de vários compostos farmacêuticos tais como agentes antihipertensivos. • Tirosina. F abricada pela extração de proteína vegetal ou hidrolisados de proteína animal. A Tirosina é usada em infusões de aminoácidos, dietas enterais e orais e em alimentos para a saúde como componente nutricional. • Ácido Aspartico. Fabricado por método enzimático usando ácido fumárico como material de partida. O ácido aspártico é usado na composição de produtos para nutrição enteral e parenteral. É uma matéria-prima chave para a síntese de adoçantes artificiais de alta intensidade "aspartame", bem como para a produção de ácido poliaspártico, que tem grande demanda na fabricação de detergentes, tratamento de água e na fabricação de resinas de absorção de água e produtos químicos agrícolas. • Ácido glutâmico. Fabricado pela fermentação a partir de fontes de carboidrato. O ácido glutâmico é usado como um componente de nutrição enteral e parenteral.

6. Aminoácidos essenciais • Aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: • Arginina. Fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato, mas também por extração a partir de hidrolisados de proteína animal. Na nutrição clínica é usada como um componente para nutrição enteral e parenteral. • fenilalanina.Geralmente fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato. Ela também é obtida através da resolução ótica  da forma DL, que é produzida por síntese química usando benzaldeído etc. A fenilalanina é usada em nutrição clínica em infusões de aminoácidos bem como em preparações enterais e orais. É também usada como aditivo em suplementos nutricionais esportivos e alimentos e bebidas para a saúde.

7. Isoleucina. A Isoleucina é geralmente fabricada pela fermentação a partir de fontes de carboidrato e também pela extração de hidrolisados de proteína animal. Em nutrição clínica, é comumente usado como um componente de nutrição enteral e parenteral. A Isoleucina é também amplamente utilizada em combinação com a leucina e valina como preparações com alto teor de BCAA para pacientes com doenças hepáticas para melhorar seus estados nutricionais. • Lisina. Fabricada fermentação a partir de fontes de carboidratos. No campo farmacêutico, o monocloridrato de lisina é usado como componente para preparações integrais de aminoácidos, agentes nutricionais no cuidado neonatal e terapêuticas para herpes simplex, etc. • Metiotina. Obtida resolução ótica da forma DL, que é produzida por síntese química usando acroleina etc., como material de partida. Em nutrição clínica, a metionina usada como componente em nutrição enteral e parenteral. É também usada como fármaco em preparações integrais de aminoácidos, terapias hepáticas e drogas usadas na prevenção de danos hepáticos. Outras aplicações da forma L incluem seu uso como elemento nutritivo em preparações lácteas infantis, alimentos para a saúde, como um componente em suplementos esportivos e como flavorizante.

8. Serina. Produzida por fermentação a partir de fontes de carboidrato e também por conversão enzimática a partir da glicina. Além do seu uso na nutrição clínica, incluindo infusões de aminoácidos, e preparações orais e enterais, a serina é também usada em alimentos para a saúde. • Treonina. Fabricada por fermentaçãoa partir de fontes de carboidrato. Em adição ao seu uso na nutrição clínica como componente da nutrição enteral e parenteral, a treonina é usada em produtos alimentícios, tais como alimentos e bebidas para a saúde e como flavorizante. • Triptofano. Fabricado por fermentação a partir de fontes de carboidrato. Em aplicações farmacêuticas, o triptofano usado como um ingrediente ativo em antidepressivos e hipnóticos. Na área de nutrição clínica é um componente indispensável em infusões de aminoácidos e em dietas enterais e orais.

9. Valina. Fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato, por extração de hidrolisados de proteína animal e também por resolução ótica da forma DL, que é produzida por síntese química usando isobutilaldeído, etc. • Como materiais de partida. Além do seu uso habitual em nutrição enteral e parenteral, valina é largamente utilizada em combinação com a Isoleucina e Leucina em preparações ricas em BCAA para pacientes com doenças hepáticas para melhorar seus estados nutricionais. • Como fármaco, é usada na forma de preparações de BCAA para casos de hipoalbuminenia em pacientes hepatocirróticos e também em preparações integrais de aminoácidos.

10. Proteínas • Proteínas são substâncias formadas por macromoléculas resultantes da condensação de grande número de moléculas de aminoácidos carboxílicos. São sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações peptídicas.

11. Todos contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado. Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto de vinte aminoácidos, arranjados m várias seqüências específicas. Uma grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático rugoso onde terminam sua síntese.

12. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de “peptídeo”, estas podem possuir: • Dois aminoácidos (dipeptídeo); • Três aminoácidos (tripeptídeo); • Quatro aminoácidos (tetrapeptídeo); • Muitos aminoácidos (polipeptídeo).

13. Citosol

14. O Citosol ou matriz citoplasmática compreende o espaço entre as organelas e depostos de substância (grânulos de glicogênio ou gotículas de lipídio), que contém água, íons diversos, aminoácidos, precursores de ácidos nucléicos, numerosas enzimas, incluindo as que participam da degradação e síntese de hidratos de carbono, de ácidos graxos e de outras moléculas importantes para a célula.

15. Composição das Proteínas Quanto à estrutura molecular as proteínas são classificadas em: • Proteínas constituídas somente por aminoácidos. como, por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente α-aminoácidos.

16. Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: • Proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético) Um componente de uma proteína não peptídica, orgânico ou inorgânico estreitamente ligado. Os grupos prostéticos podem ser lipídeos, carboidratos, íons metálicos, grupos fosfato, etc. Algumas coenzimas são consideradas mais corretamente como grupos prostéticos.

17. Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em: Proteínas Conjugadas. • Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplo: mucina (saliva) e osteomucóide (osso). • Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplo: clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue). • Fosfoproteínas: o grupo é o ácidos fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do ovo) e caseína (leite) • Nucleoprotína: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.

18. Funções das Proteínas Estrutural ou plástica. São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes, rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: Colágeno (constituinte das cartilagens);Actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares);Queratina (principal proteína do cabelo);Albumina (encontrada em ovos), entre outras.

19. Hormonal – Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho). Defesa – Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas. • O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.

20. Enzimática – As enzimas são proteínas capazes de catalizar, ou seja, aumenta a velocidade de uma reação bioquímica seja esta reação dentro do organismo ou em processo externos. Exemplo: Lípases (reduz os triglicérides e conseqüentemente a gordura armazenada). As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas. • Condutoras de gases – O transporte de gases (principalmente de O2 e um pouco do CO2) é realizado por proteínas como a hemoglobina.

21. Classificação das Proteínas • Quanto a Composição Proteínas Simples – por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Proteínas Conjugadas – por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex.: Metaloproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas.

22. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas Proteínas Monoméricas – formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Proteínas Oligoméricas – formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. São as proteínas de estruturas e funções mais complexas.

23. Quanto a Forma Proteínas Fibrosas – são formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. À essa categoria pertencem: o colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelo, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Proteínas Globulares – de estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Nesta categoria situam-se proteínas ativas como as enzimas, transportadores como a hemoglobina.

24. Organização Estrutural das Proteínas 1 - Estrutura Primária Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. Nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”, com uma extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”.

25. 2 - Estrutura Secundária – É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximo entre si na seqüência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

26. 3 - Estrutura Terciária – Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se “enrola”. Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organiza em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

27. 4 - Estrutura Quaternária – Surge apenas nas proteínas oligoméricas. Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula, estas mantém-se unidas por força covalente, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína