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HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA. PROTEINAS GLOBULARES. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA. Hemoproteinas Grupo especializado de proteínas que contienen el grupo prostético hemo. Funciones fisiológicas diferentes. . GRUPO HEMO (HEM).

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HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

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Presentation Transcript

  1. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA PROTEINAS GLOBULARES

  2. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA • Hemoproteinas • Grupo especializado de proteínas que contienen el grupo prostético hemo. • Funciones fisiológicas diferentes.

  3. GRUPO HEMO (HEM) • Consta de un anillo de porfirina formado por 4 anillos pirrol unidos mediante puentes de metileno alfa con hierro en estado ferroso en el centro. • El Ion ferroso tiene 6 electrones en la orbita externa que están disponibles para el enlace electrovalente. • El átomo de hierro esta unido a los 4 nitrógenos en el centro del anillo de porfirina ( tetra pirrol planar) • Hay otros 2 enlaces coordinados disponibles uno en cada lado del hemo.

  4. GRUPO HEMO (HEM) Los dos enlaces coordinados disponibles: • El quinto enlace de coordinación es para el átomo de nitrógeno de un residuo de histidina. • El sexto sitio de enlace covalente entre el hierro y la cadena polipeptídica es capas de combinarse reversiblemente con el oxigeno.

  5. HEM • Todos los aminoácidos que interactúan con el hem son apolares. • La quinta posición de coordinación del hierro se une a un anillo de histidina ( histidina proximal ) • La sexta posición (histidina distal) estabiliza el lugar de unión del O2.

  6. MIOGLOBINA • Concentración elevada en el músculo esquelético y cardiaco ( color rojizo) • El O2 almacenado se libera durante la falta de O2, útil en mitocondrias ( síntesis aeróbicas de ATP • Componente proteico globina: Cadena única polipeptídica. 8 secciones de hélice alfa (A-H). Forma hendidura que sierra casi completo al grupo hem. • El hemo libre afinidad elevada por el O2 se oxida de forma irreversible para formar hematina (Fe 3+).

  7. HEMOGLOBINA • Molécula esférica en los eritrocitos • Transporta O2 desde los pulmones a los tejidos del cuerpo. • Cuatro moléculas de hem y una molécula de globina forman una molécula. • La globina contiene 4 sub. unidades denominadas alfa y beta ( 4 cadenas polipeptídicas). • Cada sub. unidad contiene un grupo hem que se une reversiblemente con el O2. • Una molécula se combina de modo reversible con 4 moléculas de O2

  8. HEMOGLOBINA • Hemoglobina del adulto (HbA): • HbA: dos cadenas alfa dos cadenas beta • HbA2: dos cadenas delta (2%) dos cadenas alfa • Hemoglobina fetal (HbF): • HbE (vida embrionaria): dos cadenas epsilon. dos cadenas alfa. • HbF: dos cadenas gamma dos cadenas alfa

  9. HEMOGLOBINACAMBIOS COMPLEJOS DURANTE EL DESARROLLO • Las cadenas gamma afectan las relaciones fisicoquímicas aumentando la afinidad por el O2. • Los sistemas de enzimas fosforilasas son menos activos en los glóbulos rojos que contienen HbF.

  10. HEMOGLOBINATRANSICION ALOSTERICA • Hemoglobina unida al O2, HbO2 ( oxihemoglobina): estado relajado (R) • Hemoglobina libre de O2 ; desoxigenada, Hb (hemoglobina reducida): estado tenso (T) • La hemoglobina se alterna entre estas dos conformaciones estables. • En estado relajado, los puentes salinos y determinados enlaces de hidrogeno se rompen al deslizarse los dimeros uno sobre otro y girar 15°.

  11. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINACURVAS DE DISOCIACION • La curva de equilibrio mide la afinidad por el O2 • Forma sigmoidea para la hemoglobina • La unión del primer O2 a la hemoglobina potencia la unión de otro O2 a la misma molécula (unión cooperativa) • La curva de disociación de la mioglobina es hiperbólica ( almacenamiento de O2)

  12. HEMOGLOBINAFACTORES QUE POTENCIAN LA DISOCIACION DEL O2 DE LA HEMOGLOBINA Estabilización de la conformación desoxihemoglobina: • Disminucion del pH • Aumento del CO2: formando carbamatos o grupos: -NHCOO- • Aumento del 2,3 bifosfoglicerato (BPG) deriva del glicerato-1,3 bifosfato y se estimula por la hipoxia tisular

  13. HEMOGLOBINAEFECTO BOHR • En los tejidos la desoxihemoglobina enlaza un protón por cada 2 moléculas de O2 liberados • En el pulmón la unión del O2 con la hemoglobina impulsa la exhalación de CO2

  14. HEMOGLOBINATRANSPORTE DE CO2 • Carbamatos: CO2+Hb-NH3+ = 2H+Hb-NH-COO- • Bicarbonato: CO2+H2O === H2CO3 === HCO3-+H+

  15. HEMOGLOBINAS MUTANTESHEMOGLOBINOPATIAS • Metahemoglobina • El hierro hemo es ferrico • No puede enlazar ni transportar O2 • Surge por la oxidación del FE 2+ a FE 3+ (sulfonamidas , hemoglobina M hereditaria, actividad reducida de la reductasa de metahemoglobina) • Hemoglobina M • La histidina es sustituida por la tirosina • El equilibrio R- T favorece el estado T • Esta reducida la afinidad por el oxigeno • Hemoglobina S • El aminoácido no polar valina ha sustituido residuo superficial polar Glu6 de la subunidad beta formando un parche adhesivo • A PaO2 bajas , la desoxiHBS puede polimerizarse en fibras insolubles largas • Forma de hoz característico del eritrocito • Vulnerable a la lisis en el bazo • Talasemias • Resultan de la ausencia parcial o total de una o mas cadenas alfa o beta • Mas de 750 mutaciones distintas • Comunes ; talasemias alfa , talasemias beta ,

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