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Évolution et Diversité du Vivant (101-NYA-05)

Évolution et Diversité du Vivant (101-NYA-05). Cours 2. Chapitres 4, 5 et 6 Campbell, 3 e édition . LE VIVANT EST FAIT DE CARBONE LES MACROMOLÉCULES LA CELLULE. Bernadette Féry Automne 2008. Glucose. Partie 1 : Introduction aux molécules organiques.

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Évolution et Diversité du Vivant (101-NYA-05)

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  1. Évolution et Diversité du Vivant (101-NYA-05) Cours 2 Chapitres 4, 5 et 6 Campbell, 3 e édition LE VIVANT EST FAIT DE CARBONE LES MACROMOLÉCULES LA CELLULE Bernadette Féry Automne 2008 Glucose

  2. Partie 1 : Introduction aux molécules organiques Le vivant est fait essentiellement de carbone Le vivant est fait de volumineuses molécules à base de carbone qui servent de support structural aux êtres vivants Les propriétés des molécules organiques dépendent de leur squelette carboné et de leurs groupements fonctionnels Les molécules organiques complexes du vivant s’édifient à partir de molécules plus simples Les réactions de condensation et d’hydrolyse construisent et démantèlent les polymères Le métabolisme

  3. 1. Le vivant est fait de volumineuses molécules à base de carbone qui servent de support structural aux êtres vivants Le carbone produit de grosses molécules parce qu’il établit quatre liaisons chimiques lorsqu'il réagit (4 électrons de valence). Il est comme un carrefour d'où une molécule peut se ramifier dans quatre directions. Cela produit de grandes chaînes carbonées, droites, ramifiées et ou cycliques, favorables à la structuration des êtres vivants. D’une certaine façon, les molécules du vivant sont constituées d’un squelette de carbone auquel se greffent d’autres atomes comme l’hydrogène, l’oxygène, l’azote, le phosphore … Campbell (3eéd.) — Figure 4.5 : 62

  4. 2. Les molécules du carbone sont les molécules du vivant mais les molécules minérales sont essentielles à la vie MOLÉCULES MINÉRALES MOLÉCULES ORGANIQUES • Molécules ne contenant pas de carbone sauf certains composés du carbone comme le CO2 (p. 61) et les carbonates CO32- qui sont abondants dans l'environnement. Ces composés sont considérés à la fois comme organiques et inorganiques. • Étudiées par la chimie inorganique • Unies par liaisons ioniques • De petite taille, ces molécules ne peuvent servir de support structural aux êtres vivants. • Eau, sels minéraux, acides et bases • Molécules à base de carbone • Étudiées par la chimie organique • Unies par liaisons covalentes • Les composés organiques peuvent être très petits ou gigantesques et servir alors de molécules structurantes pour le vivant. • Le méthane CH4 est minuscule alors que certaines protéines ont une masse moléculaire supérieure à 1 000 000 daltons. (1 dalton = la masse d'un proton ou d'un neutron c'est-à-dire 1, p. 33) • Les molécules du carbone proviennent généralement de l'activité métabolique des «vivants» sauf les composés du carbone qui sont abondants dans l'environnement (CO2 et carbonates CO32- ) ainsi que les composés du carbone synthétisés par les chimistes (fibres textiles synthétiques à base de polyester : Tergal, Dacron...). • Protéines, acides nucléiques (ADN et ARN), glucides, lipides et vitamines

  5. 3. Les propriétés des molécules organiques (et donc leur rôle biologique) dépendent de leur squelette carboné et de leurs groupements fonctionnels Leur squelette carboné La cellule préfère le glucose. Campbell (3eéd.) — Figure 5.3 : 73 Exemple des isomères Glucose Sucre du pain, du riz, des patates… Galactose Sucre du lait Fructose Sucre des fruits Les isomères sont des molécules qui ont la même formule moléculaire mais un arrangement distinct de leurs atomes. Ils n’ont pas les mêmes propriétés.

  6. Leurs groupements fonctionnels Groupement hydroxyle Groupement amine Groupement phosphate Groupement carbonyle Groupement carboxyle Un groupement fonctionnel est un regroupement d'atomes particulier que l'on retrouve fréquemment «accroché» aux squelettes carbonés des molécules en leur conférant une réactivité plus grande (la chaîne carbonée est peu réactive) et définie (même type de réaction d'une molécule à l'autre). Chaîne carbonée

  7. Groupement carbonyle — CO Caractérise les sucres Acétone Groupement hydroxyle — OH Caractérise les alcools Groupement polaire capable de se dissoudre dans l’eau, également polaire Éthanol Campbell (3eéd.) — Figure 4.10 : 65

  8. Groupement carboxyle — COOH H+ Caractérise les acides aminés (dans les protéines). Se comporte comme un acide car libère des protons (H+) dans la solution. (Rend les molécules acides) La forme ionisée (en solution) est : —COOH  — COO- + H+ Groupement carboxyle dans sa «forme ionisée» Acide acétique Proton : atome d’hydrogène sans son électron

  9. Groupement amine — NH2 H+ Caractérise les acides aminés (dans les protéines). Se comporte comme une base car accepte des protons (H+) de la solution. (Rend les molécules basiques.) La forme ionisée (en solution) est : —NH2 + H+  —NH3+ Glycine « Forme Ionisée » du groupement amine

  10. Groupement phosphate (acide phosphorique) —OPO3H2 ou plus simplement : —PO4 Caractérise les acides du noyau : l'ADN et l'ARN La forme ionisée (en solution) est : —OPO3H2 —OPO32- + 2H+ Groupement acide car libère 2 protons dans la solution Groupement capable de donner de l’énergie à d’autres molécules par transfert des deux charges négatives et instables Glycérophosphate

  11. Exemple de propriétés différentes à cause d’un groupement fonctionnel distinct Groupement hydroxyle Hormone femelle : oestradiol Lionne Hormone mâle : testostérone Lion Groupement carbonyle Campbell (3eéd.) — Figure 4.9 : 64

  12. Les molécules organiques complexes du vivant s’édifient à partir de molécules plus simples Les quatre principales classes de molécules organiques sont les glucides, les lipides, les protéines et les acides nucléiques. Les molécules organiques sont souvent énormes et sont désignées par le terme général de macromolécules. Les molécules organiques complexes du vivant se forment dans les cellules à partir de molécules organiques simples. Macromolécule Molécule géante constituée de milliers d'atomes Les macromolécules, sauf les lipides, sont organisées en monomères et en polymères.

  13. Monomère Unité structurale d’un polymère. Les polymères et les monomères Les polymères sont de grosses molécules formées d’un grand nombre d’unités structurales identiques ou semblables (les monomères) rattachées par des liaisons covalentes. Comme une chaîne de wagons, les wagons étant les monomères et le train, le polymère. Polymère Grosse molécule formée d’un grand nombre d’unités identiques ou semblables : les monomères

  14. Trois exemples de polymères Le glycogène. Petit polymère de glucose, fortement ramifié, situé dans le foie et les muscles des animaux. Rôle du glycogène Réserve de sucre chez les animaux Glucose • Monomère du glycogène • Sucre à 6 carbones Campbell (3eéd.) — Figure 5.6 : 75

  15. L’amidon. Gros polymère de glucose, formé de deux types de chaînes de glucose, situé dans les chloroplastes des plantes. Chloroplaste Rôle de l’amidon Réserve de sucre chez les plantes Le glucose produit lors de la photosynthèse peut être transformé en amidon. C'est sous cette forme qu'il est stocké dans le chloroplaste. Dans certains cas, la quantité d'amidon stockée peut devenir tellement grande qu'elle occupe tout le volume du chloroplaste. Celui-ci perd toute la chlorophylle qu'il contient et devient "amyloplaste". Les amyloplastes se trouvent essentiellement dans les racines, les tubercules et les graines. Amylose Chaîne droite Amylopectine Chaîne ramifiée Source

  16. La cellulose. Gros polymère de glucose, situé dans la paroi des cellules végétales. Rôle de la cellulose Non digestible par les enzymes animaux, elle maintient le volume des selles et empêche la constipation Une molécule de cellulose Une microfibrille de cellulose (environ 80 molécules de cellulose)

  17. 5. Les réactions de condensation et d’hydrolyse construisent et démantèlent les polymères Les polymères se construisent souvent par des réactions de condensation (déshydratation) Condensation • Réaction chimique par laquelle une molécule se lie à une autre en libérant une molécule d’eau. • Processus qui requiert de l’énergie et l’aide d’un enzyme (catalyseur) Monomère « libre » Court polymère Polymère «allongé » La fabrication des protéines se fait par condensation d’acides aminés. Campbell (3eéd.) — Figure 5.2 : 72

  18. Les polymères se démantèlent souvent par des réactions d’hydrolyse (hydratation) Hydrolyse • Réaction chimique par laquelle une molécule est brisée par l’ajout d’une molécule d’eau. • Processus qui libère de l’énergie et requiert l’aide d’un enzyme (catalyseur) Polymère Monomère « libre » Polymère « raccourci » La digestion des aliments dans l’intestin se fait par hydrolyse. Campbell (3eéd.) — Figure 5.2 : 72

  19. Anabolisme Catabolisme • Voies métaboliques qui synthétisent des molécules complexes en réunissant des molécules simples (souvent par condensation mais pas toujours). • La formation des liaisons chimiques consomme de l'énergie. • Voies métaboliques qui décomposent des molécules complexes en molécules simples (souvent par hydrolyse mais pas toujours). • Le bris des liaisons chimiques libère de l'énergie. La respiration cellulaire est le processus catabolique qui dégrade le glucose dans les cellules. La synthèse des protéines et la synthèse de l'ADN sont deux processus anaboliques importants. 6. Le métabolisme. Ensemble des réactions cellulaires permettant de construire et de dégrader les macromolécules. Métabolisme Via des enzymes

  20. Partie 2 : Les molécules organiques • Les protéines • Les acides nucléiques : ADN (acide désoxyribonucléique ARN (acide ribonucléique)

  21. 7. Les protéines Les protéines ont des rôles très importants

  22. Une protéine est un polymère d’acides aminés (les monomères) Chaîne latérale «variable» selon l’a.a.( R1 …R20) Groupement amine (basique) Groupement carboxyle (acide) acide aminé La structure de base de l’acide aminé est toujours la même Un carbone central sur lequel se greffe : un atome H, deux groupements, et une chaîne latérale qui varie selon l’acide aminés. H R  H — N — C — C — OH    H O

  23. Vingt types d’acides aminés entrent dans la composition des protéines mais il existe aussi d’autres types d’acides aminés dans la cellule qui ont des fonctions particulières. Quelques acides aminés Campbell (3eéd.) — Figure 5.17 : 83 • Observez les groupements amine et carboxyle de ces acides aminés. Ils sont dans leur forme ionisée : NH3+ et COO- • Voyez les chaînes latérales. Elles varient d’un acide aminé à l’autre.

  24. Les acides aminés sont désignés par des abréviations À titre consultatif !

  25. Les polymères d'acides aminés 2 a.a.reliés = dipeptide 3 a.a.reliés = tripeptide plusieurs a.a. reliés = polypeptide Le groupement carboxyle perd OH Le groupement amine perd H Liaison peptidique • Par réaction de condensation • Requiert enzyme / énergie • Les acides aminés se disposent côte à côte, avant leur liaison, en respectant une certaine polarité ; par convention : amine à gauche et carboxyle à droite. • Le carboxyle de l'acide aminé de gauche perd — OH et l'amine de l'acide aminé de droite perd — H. Un lien se forme et une molécule d'eau est libérée. • Le lien covalent qui est formé est appelé « peptidique ». Campbell (3eéd.) — Figure 5.18 : 84

  26. La répétition du processus forme la séquence répétitive du polypeptide : CCNCCNCCNCCN... à laquelle se greffe les chaînes latérales des acides aminés. La plupart des protéines sont formées d’une seule chaîne polypeptidique mais plusieurs en contiennent, deux, voire trois ou quatre. Une chaîne polypeptidique possède une polarité : N-terminale et C-terminale. Une protéine Chaque chaîne polypeptidique spécifique possède une séquence unique d'acides aminés. La longueur de cette chaîne peut aller de quelques monomères (hormone ADH) à plus d'un millier de monomères.

  27. La conformation native d'une protéine détermine sa fonction biologique glucose fructose Repli de la protéine La chaîne polypeptidique d'une protéine, en tant que séquence d'acides aminés linéaire, n'est pas fonctionnelle. Elle doit d'abord se replier. saccharose (sucre de table) Insertion du saccharose dans le site actif de l’enzyme Ce faisant, elle prend une forme tridimensionnelle ou conformation native qui recèle un «site actif», c'est-à-dire un espace de forme spécifique capable de se lier à une autre molécule dont la forme est complémentaire. La réaction, conforme à la fonction de la protéine, se produit ensuite. Une protéine enzymatique : la saccharase Hydrolyse du saccharose Campbell (3eéd.) — Figure 5.16 : 82

  28. La conformation native de la protéine est dictée par la séquence de ses acides aminés. Comme chaque type de protéine contient une séquence unique d’acides aminés, chaque type possède également une forme tridimentionnelle unique et une fonction spécifique.

  29. La conformation native des protéines formées d’une seule chaîne polypeptidique est une structure tertiaire. La conformation native des protéines formées de plusieurs chaînes polypeptidiques est une structure quaternaire. Structure tertiaire Deuxième repliement par des liaisons diverses à intervalle irrégulier. La molécule prend la forme d’une boule. Structure secondaire Premier repliement par des liaisons H à intervalle régulier Structure quaternaire Interaction de diverses chaînes déjà en structure tertiaire. Par diverses liaisons à intervalle irrégulier. Les protéines présentent un maximum de quatre niveaux d’organisation structurale Structure primaire Séquence primaire des a.a. Source

  30. Détail du type de liaison de la structure secondaire La structure secondaire est due au repliement de la structure primaire (la chaîne d’acides aminés) à cause de liaisons H à intervalle régulier. + - Hélice alpha Campbell (3eéd.) — Figure 5.20 : 86

  31. Interactions hydrophobes Liaison H Pont disulfure Liaison ionique Détail du type de liaison de la structure tertiaire La structure tertiaire est due au repliement de la structure secondaire à cause de liaisons de diverses natures : liaisons H , interaction hydrophobes, liaisons ioniques… Campbell (3eéd.) — Figure 5.20 : 87

  32. Exemples de structures tertiaire et quaternaire Le collagène et l’hémoglobine sont formées, respectivement, de 3 et de 4 chaînes d’acides aminés. Ils atteignent la structure quaternaire. Hémoglobine Collagène Le lysosyme est formé d’1 seule chaîne d’acides aminés. Il atteint la structure tertiaire. Lysosyme Campbell (3eéd.) — Figure 5.19 : 84 Campbell (3eéd.) — Figure 5.20 : 87

  33. Les protéines peuvent se dénaturer (perdre leur conformation native) sous l’effet de la chaleur, d’un pH inadéquat ou d’une mauvaise concentration en sels. p. 85 • Une protéine dénaturée ne fonctionne pas car elle ne présente pas de site actif. • Si elle reste dissoute, elle peut reprendre sa forme si le milieu redevient normal. Protéine dénaturée Protéine normale Campbell (3eéd. ) — Figure 5.22 : 88

  34. C’est la séquence d'acides aminés qui détermine la façon dont une protéine se replie et par conséquent, sa forme. Si un changement survient dans cette séquence (structure primaire), le repliement est modifié et par conséquent la conformation native aussi. Lorsque le changement de forme altère le site actif, la protéine devient généralement non fonctionnelle. Plus rarement elle peut être plus efficace ou acquérir une nouvelle fonction.

  35. Exemple de la maladie génétique : anémie falciforme L’hémoglobine (Hb) est formée de 4 chaînes polypeptidiques : 2 alpha et 2 bêta. Il arrive que le sixième acide aminé de la chaîne bêta, la glutamine, soit remplacé par la valine. Ce changement modifie la conformation native de la chaîne bêta. L’hémoglobine a tendance alors à cristalliser ce qui déforme les globules «en faucille». La capacité de transport de l’oxygène est réduite et les globules déformés bouchent les petits vaisseaux en causant la mort.      2 chaînes alpha  2 chaînes bêta    Campbell (3eéd. ) — Figure 5.21 : 88 Globule rouge contenant Hb normale Globule rouge déformé par Hb anormale

  36. La séquence des acides aminés d’une protéine est dictée par un « gène » de l’ADN (acide désoxyribonucléique) Si une mutation génétique survient (changement dans un gène), la protéine qui découle de ce gène sera modifiée également. Gène normal Gène muté Protéine normale Protéine mutée

  37. Les acides nucléiques sont les acides du noyau Deux types d'acides nucléiques ADN : acide désoxyribonucléique et ARN : acide ribonucléique ADN Dépositaire du matériel héréditaire = matériel héréditaire transmis par les parents 3 rôles Produire de l’ARN quand la cellule a besoin de protéines. (Un gène est copié en ARN m et celui-ci est traduit en polypeptide.) Produire de l’ADN avant la division cellulaire. (Nos 46 molécules ADN se répliquent «avec leurs protéines associées» puis se répartissent dans 2 cellules «filles».) Campbell (3eéd. ) — Figure 12.4 : 237 Campbell (3eéd. ) — Figure 5.25 : 90

  38.  = ensemble Un groupement phosphate Une base azotée B 5’ 4’ 1’ S 2’ 3’ Structure des acides nucléiques Polymères =  nucléotides (monomères) Polynucléotides ADN (2 chaînes) ARN (1 chaîne) Structure d’un nucléotide 1 pentose 1 groupement phosphate 1 base azotée Un sucre à 5 C : un pentose Campbell (3eéd. ) — Figure 5.26 : 91

  39. Base azotée au carbone 1’ du sucre Groupement phosphate au carbone 5’ du sucre Observez l’endroit précis où se lient la base et le phosphate ! B 5’ 4’ S 1’ 3’ 2’ OH Observez également le groupement hydroxyle lié au carbone 3’ du sucre. Ce groupement est impliqué lors de la liaison des nucléotides entre eux.

  40. Nucléoside mono-P NUCLÉOTIDE Nucléoside Nucléoside tri-P Nucléoside di-P Un peu de terminologie essentielle !

  41. Détail des nucléotides (monomères de l'ADN ou de l'ARN) Il y a 4 types de nucléotides d’ADN mais aussi 4 types de nucléotides d’ARN car il existe 4 types de bases azotées dans les deux cas.

  42. Bases azotées des nucléotides Cytosine C Thymine T Uracile U Bases azotées à un cycle carboné : les pyrimidines Adénine A Guanine G Bases azotées à 2 cycles carbonés : les purines Désoxyribose D Ribose R Les sucres des nucléotides Campbell (3eéd. ) — Figure 5.26 : 91

  43. Les nucléotides sont liés par des liaisons phosphodiester (liens covalents) . Nucléotide S S S S P P P P Extrémité 5’ de la chaîne. Se termine par un groupe phosphate. Lien phosphodiester (Entre P d’un nucléotide et S du nucléotide voisin.) Extrémité 3’ de la chaîne. Se termine par un sucre Campbell (3eéd. ) — Figure 5.26 : 91

  44. La double hélice d’ADN • 2 chaînes de nucléotides ADN retenues face à face par des liaisons hydrogène • Alternance des sucre / phosphate = squelette S-P de l’ADN (Partie identique d'un ADN à l'autre, non spécifique et structural.) • Les paires de bases azotées «appariées par liens H» sont au centre des 2 chaînes. (La séquence des bases est spécifique à chaque gène.) liaison hydrogène Les 2 chaînes s’enroulent à cause des liaisons H. Campbell (3eéd. ) — Figure 16.7 : 324

  45. Règles d'appariement des bases dans l’ADN A T Adénine établit 2 liens H avec Thymine (A = T ) Guanine établit 3 liens H avec cytosine (G = C) G C Les règles de Chargaff selon lesquelles il y a autant de "A" que de "T" et de "G" que de "C" dans l'ADN, peu importe l'espèce, correspondent à ces données. Les règles de complémentarité des bases découlent de leur structure physique. Campbell (3eéd. ) — Figure 16.8 : 324

  46. 5’ 2’ 1’ 3’ 4’ 4’ 5’ 1’ 3’ 2’ 5’ 3’ Campbell (3eéd. ) — Figure 16.7 : 324 Les 2 chaînes ADN sont antiparallèles (inversées). Les 2 chaînes ADN sont recopiées —servent de matrice— quand une cellule s’apprête à se diviser. (Comme les 2 brins sont complémentaires, si on en connaît un, on déduit l'autre.) 3’— ATCGAA—5’ 5’— TAGCTT—3’ 3’— ATCGAA—5’ 5’— TAGCTT—3’ 3’— ATCGAA—5’ 5’— TAGCTT—3’ Campbell (3eéd. ) — Figure 5.27 : 92

  47. La molécule d’ARN • 1 chaîne de nucléotides ARN • Par copie d’un des deux brins d’un gène à l’aide de nucléotides complémentaires (un gène est une petite partie sur une molécule d’ADN) • Règles d’appariement des bases dans l’ARN : (A = Uracile U ) (G = C) «Pas de thymine dans l’ARN.» 3’— ATCGAA—5’ 5’— TAGCTT—3’ ADN 5’— UAGCUU—3’ ARN

  48. Partie 3 : Exploration de la cellule L’intervalle «viable » de la taille des cellules La découverte de la cellule La théorie cellulaire Les constituants de la cellule eucaryote Importance des membranes internes et réseau intracellulaire de membranes Différences entre les cellules végétales et animales Le revêtement cellulaire Les jonctions cellulaires

  49. 9. L’intervalle «viable » de la taille des cellules La taille des cellules ne doit pas être trop petite ni trop grosse. Limite supérieure : Déterminée par la vitesse des échanges avec le monde extérieur en lien avec le rapport surface-volume de la cellule. Taille d’une cellule Limite inférieure : Déterminée par la quantité minimale d’ADN et de protéines que la cellule doit posséder pour assurer sa survie. • Le volume d’un objet augmente plus rapidement que sa surface. • Une cellule qui grossirait un peu trop verrait son volume augmenter trop vite par rapport à sa surface. • La diffusion au travers de la membrane ne suffirait plus à la demande cellulaire.

  50. 10. La découverte de la cellule Robert Hooke (1665) a inventé le mot cellule mais Antonie Van Leeuwenhoek a été le premier à observer réellement des cellules. Robert Hooke observe des petits trous dans l’écorce du chêne (liège) qui lui font penser aux cellules d'une prison. Il les nomme « cellules » et croit que seul le liège présente ces structures. Microscope rudimentaire de Hooke Cellules dans l’écorce du liège Antonie Van Leeuwenhoeka été le premier à décrire des unicellulaires qu’il voyait dans des gouttes d’eau, mais aussi, des globules rouges sanguins et des spermatozoïdes. Source

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