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Enzimas

Enzimas. Enzimas. Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad). COO - C-H C-H COO -. Maleato (= ,cis). Fumarato (= ,trans). COO - C-H H-C COO -. + N H 3 +. Aspartasa.

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Presentation Transcript

  1. Enzimas

  2. Enzimas • Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular • Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad)

  3. COO- C-H C-H COO- Maleato (= ,cis) Fumarato (= ,trans) COO- C-H H-C COO- + N H3+ Aspartasa COO- H3+N-C-H C-H2 COO- COO- H-C- NH3+ C-H2 COO- L-Aspartato D-Aspartato

  4. Enzimas • Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular • Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad) • Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20) • Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. óptimos

  5. Enzima pH óptimo Pepsina 1.5 Tripsina 7.7 Catalasa 7.6 Arginasa 9.7 Fumarasa 7.8 Ribonucleasa 7.8

  6. Bacterias en muestra de hielo antigua Enzima Temp. Ópt. (oC) Mamíferos 37 Bacterias y algas aprox. 100 Bacterias Árticas aprox. 0

  7. Enzimas • Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular • Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad) • Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20) • Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos • Son las unidades funcionales del metabolismo celular

  8. Enzimas • Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular • Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad) • Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20) • Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos • Son las unidades funcionales del metabolismo celular • Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo)

  9. Enzimas • Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular • Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad) • Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20) • Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos • Son las unidades funcionales del metabolismo celular • Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo) • Reguladoras de rutas metabólicas (Oligoméricas)

  10. 1800´s fermentación del azúcar por levaduras Pepsina Tripsina Quimotripsina Carboxipeptidasa Enzima Amarillo viejo (flavoproteína NADPH) 1930´s Enzima (gr). : fermento Vitalistas Mecanicistas 1926, James B. Summer Ureasa

  11. Medicina Transaminasas Industria Química Penicilina Fermentaciones Quesos Vinos Transformación de Alimentos Agricultura Rhyzobium

  12. Inactiva Funcionalidad Estructura globular • Hervir con HCl • Tripsina • Temperatura elevada • pH extremo

  13. S: PM 250, 0.8 nm Ø Cofactor E: PM 100000, 7 nm Ø Inorgánico: Fe2+, Mn2+, Zn2+,etc. Grupo Prostético Orgánico: Coenzimas NAD, FAD, CoASH.

  14. Holoenzima Apoenzima

  15. Adenosine Triphosphate (ATP) Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate (NADP+) Coenzyme A (CoA) Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD) Coenzimas

  16. VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales • C (ácido ascórbico) • Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno • Escorbuto • B1 (tiamina) • Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos • Beriberi • B2 (riboflavina) • Constituyente de los coenzimas FAD y FMN • Dermatitis y lesiones en las mucosas • B3 (ácido pantoténico) • Constituyente de la CoA • Fatiga y trastornos del sueño • B5 (niacina) • Constituyente de las coenzimas NAD y NADP • Pelagra • B6 (piridoxina) • Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. • Depresión, anemia • B12 (cobalamina) • Coenzima en la transferencia de grupos metilo. • Anemia perniciosa • Biotina • Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos. • Fatiga, dermatitis

  17. Ureasa Arginasa Urea Arginina Pepsina Tripsina Amilasa Lis, Arg rec A Proteína de choque térmico gen Rec A HSP70 Caract. Comité de la Unión Internacional de Bioq. y Biol. Mol. (IUBMB) http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ http://www.enzyme-database.org/ http://us.expasy.org/enzyme/ Substrato Enzima

  18. Clases de Enzimas: • Oxidorreductasas • Transferasas • Hidrolasas • Liasas • Isomerasas • Ligasas

  19. ENZYME is a repository of information relative to the nomenclature of enzymes. It is primarily based on the recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) and it describes each type of characterized enzyme for which an EC (Enzyme Commission) number has been provided [More details / References / Linking to ENZYME / Disclaimer]. Release of 17-Jan-2008 (4063 active entries) ENZYME is a repository of information relative to the nomenclature of enzymes. It is primarily based on the recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) and it describes each type of characterized enzyme for which an EC (Enzyme Commission) number has been provided [More details / References / Linking to ENZYME / Disclaimer]. Release of 17-Jan-2008 (4063 active entries) ENZYME is a repository of information relative to the nomenclature of enzymes. It is primarily based on the recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) and it describes each type of characterized enzyme for which an EC (Enzyme Commission) number has been provided [More details / References / Linking to ENZYME / Disclaimer]. Release of 17-Jan-2008 (4063 active entries) EC 1.1 Acting on the CH-OH group of donors EC 1.1.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor EC 1.1.1.1 alcohol dehydrogenaseEC 1.1.1.2 alcohol dehydrogenase (NADP+)EC 1.1.1.3 homoserine dehydrogenaseEC 1.1.1.4 (R,R)-butanediol dehydrogenaseEC 1.1.1.5 acetoin dehydrogenaseEC 1.1.1.6 glycerol dehydrogenase EC 1.1.2 With a cytochrome as acceptor EC 1.1.2.1 now EC 1.1.99.5EC 1.1.2.2 mannitol dehydrogenase (cytochrome) EC 1.1.3 With oxygen as acceptor EC 1.1.3.1 deleted, included in EC 1.1.3.15EC 1.1.3.2 now EC 1.13.12.4EC 1.1.3.3 malate oxidaseEC 1.1.3.4 glucose oxidase EC 1.1.4 With a disulfide as acceptor EC 1.1.4.1 vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-sensitive) EC 1.1.5 With a quinone or similar compound as acceptor EC 1.1.5.1 Deleted, see EC 1.1.99.18 cellobiose dehydrogenase (acceptor) EC 1.1.99 With other acceptors EC 1.1.99.1 choline dehydrogenaseEC 1.1.99.2 2-hydroxyglutarate dehydrogenase

  20. EC 1.2 Acting on the aldehyde or oxo group of donors EC 1.2.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor EC 1.2.1.1 deleted, replaced by EC 1.1.1.284 and EC 4.4.1.22EC 1.2.1.2 formate dehydrogenase EC 1.2.2 With a cytochrome as acceptor EC 1.2.2.1 formate dehydrogenase (cytochrome)EC 1.2.2.2 pyruvate dehydrogenase (cytochrome) EC 1.2.3 With oxygen as acceptor EC 1.2.3.1 aldehyde oxidase EC 1.3 Acting on the CH-CH group of donors EC 1.3.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor EC 1.3.1.1 dihydrouracil dehydrogenase (NAD+) EC 1.3.2 With a cytochrome as acceptor EC 1.3.2.1 now EC 1.3.99.2EC 1.3.2.2 now EC 1.3.99.3 EC 1.3.3 With oxygen as acceptor EC 1.3.3.1 dihydroorotate oxidase EC 1.3.3.2 now EC 1.14.21.6

  21. Clases de Enzimas: • Oxidorreductasas • Transferasas • Hidrolasas • Liasas • Isomerasas • Ligasas

  22. Enzimas: Reducción: ganancia de electrones(hidrógeno o pérdida de oxígeno) Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de oxígeno). La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

  23. 1. Oxido-reductasas( Reacciones de oxido-reducción). Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

  24. Enzimas:

  25. 2. Transferasas(Transferencia de grupos funcionales) • grupos aldehídos • gupos acilos • grupos glucosilos • grupos fosfatos (kinasas) Succinato Deshidrogenasa Citocromo c oxidasa.

  26. Enzimas:

  27. 3. Hidrolasas(Reacciones de hidrólisis) Transforman polímeros en monómeros.Actúan sobre: • enlace éster • enlace glucosídico • enlace peptídico • enlace C-N

  28. Enzimas:

  29. 4. Liasas(Adición a los dobles enlaces) • Entre C y C • Entre C y O • Entre C y N

  30. Enzimas:

  31. 5. Isomerasas(Reacciones de isomerización)

  32. Enzimas:

  33. 6. Ligasas(Formación de enlaces, con aporte de ATP) • Entre C y O • Entre C y S • Entre C y N • Entre C y C

  34. E + S SE E + P

  35. ¿Cómo detectar una enzima? • Actuación global de la reacción catalizada. • Utilizar un procedimiento analítico para la determinación de S que desaparece o los productos de la reacción que aparecen. • Si la enzima requiere cofactores (iónes metálicos o coenzimas). • La dependencia de la actividad enzimática con la [S] o sea KM del S. • El pH óptimo. • Un intervalo de temperatura en la que la enzima es estable y muestra actividad elevada.

  36. Catalasa de Aspergillius niger 4000-8000 U/mg de prot. 100 mg $ 209.80 USD. Catalasa de Hígado de bisonte 2000-5000 U/mg de prot. 1 g $ 768.50 USD. 1.0 Unidad de Actividad Enzimática Es la cantidad que transforma 1.0 mM (10-6 M) de S /min a 25oC, en las condiciones de medida óptima. La Actividad Específica Es el no. de U de enzima / mg de proteína. Es una medida de la pureza de la enzima.

  37. El Número de Recambio de una Enzima Es el no. de moléculas de S transformadas / unidad de tiempo, por una molécula de enzima (o por un sólo sitio catalítico, cuando la E, es el limitante). Enzima. Moles de S, transf./ min. a 20-38 oC. Anhidrasa carbónica b-Amilasa b-Galactosidasa Fosfoglucomutasa • 36 000 000 • 1 000 000 • 12 000 • 1 240

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