1 / 56

ENZIMAS

ENZIMAS. UNISUL Profa . Denise E. Moritz. Plano de Aula - Enzimas. Defini ção Enzimas Função Generalidades Fatores – co-fatores Nomenclatura Atividade Enzimática. Objetivos:. 1. Defini ção:. Catalisadores biológicos; Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.

faris
Download Presentation

ENZIMAS

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. ENZIMAS UNISUL Profa. Denise E. Moritz

  2. Plano de Aula - Enzimas • Definição Enzimas • Função • Generalidades • Fatores – co-fatores • Nomenclatura • Atividade Enzimática

  3. Objetivos:

  4. 1. Definição: • Catalisadores biológicos; • Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos. 2. Função: • Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. • Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.

  5. Enzimas São catalisadores - aumenta velocidade de reação; Biocatalisadores: Regulam velocidade dos processos fisiológicos, papel fundamental na saúde e doença; A quantidade de enzimas no organismo é tão grande que se tem praticamente uma enzima para cada reação; Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além de seus resíduos de aminoácidos para a atividade. Outras, requerem componente químico – Cofator

  6. Enzimas - Histórico História da Bioquímica começa com pesquisas sobre enzimas Catálise biológica início séc.XIX 1 - estômago - digestão da carne 2 - saliva - digestão do amido Década de 30 – 1830 - amilase ou ptialina – 1836 - pepsina e tripsina

  7. Enzimas – Histórico Década de 50 (±1850) Louis Pasteur - concluiu que: açúcar → álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo FERMENTAÇÃO “Fermentos” foram posteriormente denominados de ENZIMAS

  8. Toda é sempre uma proteína.... Mas nem toda proteína é uma

  9. Estrutura Protéica Vantagens de serem protéicas: Células sintetizam enzimas conforme a necessidade; Grande variedade uma enzima para cada reação; Apresenta níveis de organização, podemser desnaturada quando necessário.

  10. ENZIMAS • São proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. • Aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. • Não são consumidas na reação. • E + S  <==> [ES]  <==> E + P

  11. A enzima nuclease estafilocócicaacelera a reaçãoem 5,6 x 1014vezes! ENZIMAS • São específicas. • São sensíveis a variação de temperatura (termolábeis) e de pH.

  12. Sítio de Ação

  13. 2 ETAPAS: 1 – ENZIMA (E) 2 – SUBSTRATO (S) E+S = E + P 1

  14. Substrato Sítio ativo

  15. Complexo enzima -substrato

  16. COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS Co-fatores são pequenas moléculas orgânicas (Coenzimas) ou inorgânicas (íons metálicos - Zn, Cu, Mn etc.) que podem ser necessárias para a função de uma enzima.  Estes co-fatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fraçãoprotéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.             Apoenzima + Co-fator = Holoenzima (inativa) (inativo) (ativa)

  17. Co-fator

  18. Nomenclatura das Enzimas

  19. Enzimas – Nomenclatura No século XX - ↑ quantidade de enzimas descritas Nomenclatura existente se tornou ineficaz Década de 60 - IUB - União Internacional de Bioquímica adotou novo sistema de nomenclatura e classificação: Mais complexo Sem ambigüidades Baseado no mecanismo de reação

  20. NOMENCLATURA DAS ENZIMAS •   Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: • Nome Recomendado:  Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Lipase, Amilase, Peptidase, etc. • Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase. • Nome Usual: Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.

  21. Enzimas – Nomenclatura Sistema Oficial IUB Cada enzima – Nº de código (E.C.- EnzimeComission) com 4 dígitos, Classificando TODAS as enzimas em 6 Classes (indicam o 1º dígito do número). Caracterizam o tipo de reação: •1º dígito - classe •2º dígito - subclasse •3º dígito - sub-subclasse •4º dígito - indica o substrato

  22. NOMENCLATURA ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato IUB - ATP:glicose fosfotransferase - E.C. 2.7.1.1 2 - classe - transferase 7 - sub-classe - fosfotransferase 1 - sub-subclasse - fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor 1 - indica ser a D-glicose o aceptor do grupo fosfato Hexoquinase

  23. Enzimas - Classificação

  24. 1. Oxirredutases – transferência de elétrons 3. Hidrolases - reações de hidrólise Ex.Lactase H2O Lactose Glicose + Galactose Etanol Acetaldeído

  25. 2. Transferases -transferência de grupos

  26. 4. Liases –adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2). Ex. Fumarase

  27. 5. Isomerase – transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros

  28. 6. Ligases –reações de síntese com consumo de ATP Ex. Piruvato carboxilase

  29. Resumo

  30. Energia de Ativação

  31. Atividade enzimática

  32. INIBIDORES DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA • Íon Cianeto (CN-) : Combina-se com a enzima citocromo oxidase impedindo a respiração celular. • Penicilina: Inibe a enzima transpeptidase impossibilitando a construção de novas paredes celulares.

  33. Catalase Condições da Reação Energia livre de Ativação KJ/mol Kcal/mol Velocidade Relativa H2O2 O2 H2O + Sem catalisador Platina Enzima Catalase 1 2,77 x 104 6,51 x 108 75,2 18,0 48,9 11,7 23,0 5,5 ENZIMAS – CATALISADORES • Aceleram reações químicas Ex: Decomposição do H2O2

  34. Fatores que agem sobre a atividade enzimática: - Temperatura

  35. Proteína natural Proteína desnaturada Agitação das moléculas e rompimento das ligações

  36. Fatores que agem sobre a atividade enzimática: - pH

  37. Fatores que agem sobre a atividade enzimática: - Concentração da enzima

  38. Fatores que agem sobre a atividade enzimática: - Concentração do substrato

  39. Enzimas Hepáticas Transaminases: TGO e TGP Gama glutamil transferase Fosfatase alcalina

  40. Enzimas cardíacas TGO DHL CPK e CPK-MB

  41. Enzimas pancreáticas AMILASE LIPASE

  42. ENZIMAS – APLICAÇÕES • Permitem às indústrias usarem processos mais econômicos, diminuindo o consumo de energia e recursos; mais confiáveis e que poluem menos. • São eficientes; • Muito específicas; • Permite produção segura e ambientalmente amigável. • Origem vegetal • Origem animal • Origem microbiana

  43. ENZIMAS – APLICAÇÕES • Proteases • Leite: na preparação do leite de soja. • Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha. • Vinhos: clarificação. • Queijo: coagulação da caseína.

  44. ENZIMAS – APLICAÇÕES • Lactase • Sorvete: prevenção da cristalização da lactose. • Leite: estabilização das proteínas do leite em leites congelados por remoção da lactose. Hidrólise da lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na lactase intestinal e em crianças com deficiência em lactase congênita. • Ração: conversão da galactose em lactose e glicose.

  45. ENZIMAS – APLICAÇÕES • -amilase • Fermentados: conversão do amido a maltose por fermentação. Remoção da turbidez do amido • Cereais: conversão do amido a dextrinas e maltose. • Chocolate/cacau: liquefação do amido

  46. A Fenilcetonúria Fenilalanina Tirosina Fenilalanina hidroxilase Acúmulo de fenilalanina= retardo mental

  47. Desnaturação protéica

More Related