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ENZIMAS

ENZIMAS. PALABRA GRIEGA ; ZYME “ EN FERMENTO “. ENZIMAS POLIMEROS BIOLOGICOS. Catalizadores; aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas y no se altera de forma permanente por la reacción

jermaine
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ENZIMAS

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Presentation Transcript

  1. ENZIMAS PALABRA GRIEGA ; ZYME “ EN FERMENTO “

  2. ENZIMASPOLIMEROS BIOLOGICOS • Catalizadores; aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas y no se altera de forma permanente por la reacción • Reacción bioquímica; cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad mínima de energía (energía de activación ( Ea) o energía libre de activación AG) • Energía de activación (AG): cantidad de energía que se requiere para convertir 1 mol de moléculas (sustrato o reactante) desde el estado basal (la forma basal de baja energía) al estado de transición • Estado de transición: intermediario transitorio en el que no existe sustrato libre ni producto

  3. ENZIMASAUMENTO DE LA VELOCIDAD DE REACCION • Depende: • Moléculas con energía cinética suficiente • Orientación correcta para reaccionar (aproximación entre si a la distancia de formación de enlace) • Concentración de los reactivos • Las enzimas

  4. ENZIMAS • Sustratos (reactante) ; moléculas sobre las cuales actúan las enzimas • Productos ; las moléculas resultantes • Complejo enzima-sustrato ( ES); conformación intermedia y transitoria que se da como resultado de la interacción enzima (E) con su sustrato (S ) E+S ES E + P

  5. Es igual al producto de las concentraciones de los productos de la reacción , dividido entre el producto de los sustratos En el equilibrio las concentraciones globales de reactivos y productos permanecen constantes La velocidad de conversión de sustratos en productos es igual a la velocidad a la que los productos se convierten en sustratos Relación constantes de velocidad A + B P + Q Keq = [ P ] [ Q ] [ A ] [ B ] A + A P Keq = [ P ] [ A ] 2 Keq = K1 K2 ENZIMASCONSTANTE DE EQUILIBRIO (Keq)

  6. ENZIMASPROPIEDADES • Velocidades de las reacciones que catalizan extraordinariamente elevadas ( aumento de la velocidad 10 a la 6 veces mayor) • Muy especificas para las reacciones que catalizan ( extremadamente selectivos ; tipo de reacción, sustrato o conjunto pequeños de sustratos), poco habitual productos secundarios • Estructuras complejas • Pueden regularse

  7. ENZIMASCATALIZADORES • Lugar activo; superficie de unión de forma enrevesada y única Función del lugar activo: • Es el sito de unión del sustrato a la enzima (pequeña hendidura o grieta) • Los aminoácidos presentes participan activamente en el proceso catalítico • La información dentro del lugar activo; su forma y distribución de carga se utiliza para orientar de forma optima al sustrato • Reduce la energía necesaria para que se produzca la reacción hasta el producto

  8. ENZIMASCATALIZADORES • Proporcionan una ruta de reacción que requiere de menos energía de activación que la reacción sin catalizar • No altera el equilibrio si no que aumenta la velocidad hacia el equilibrio • El equilibrio se alcanza en segundos o minutos en lugar de horas o días

  9. ENZIMAS ESPECIFICIDAD • Característica de mayor relevancia • Determinante en la regulación del metabolismo celular • Reduce la variedad de sustratos sobre los que una enzima puede actuar • Tipos de especificidad: • La especificidad óptica; solo sobre isomeros de la serie L (catabolismo de aminoácidos), sobre los de la serie D ( metabolismo de carbohidratos) • Especificidad de grupo; sobre un grupo determinado de moléculas

  10. ENZIMASESPECIFICIDAD • Modelo llave-cerradura ( Emil Fischer) • Modelo de ajuste inducido (Daniel Koshland)

  11. ENZIMASESPECIFICIDAD Modelo llave-cerradura (lugar activo rígido); • Cada enzima se une a un único tipo de sustrato • El lugar activo de la enzima y el sustrato poseen estructuras complementarias • El sustrato entra e interacciona con el lugar activo (forma global y distribución de carga)

  12. ENZIMASESPECIFICIDAD Modelo de ajuste inducido (estructura flexible de las proteínas): • El sustrato no se ajusta con precisión a un lugar activo rígido • Las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican la estructura tridimensional del lugar activo • Conforman la forma del lugar activo con la forma del sustrato en la conformación del estado de transición

  13. ENZIMAS MODELO DE AJUSTE INDUCIDO • La enzima y el sustrato sufren cambos conformacionales en el estado de transición • El sitio catalítico no es un lugar estático y rígido, dinámico y transitorio • Al final de la reacción la enzima recupera su estructura original

  14. ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMATICA Depende : • Interacción entre los aminoácidos del lugar activo y el sustrato • Componentes no proteicos; (cofactores enzimáticos) apoenzima : componente proteico de una enzima que carece de un cofactor esencial holoenzima: enzimas intactas con sus cofactores unidos • Iones; Mg, Zn, Fe , K, Co, Cu, Se,(métaloenzimas) • Coenzimas; moléculas orgánicas complejas presentes en el medio enzimático con enlaces transitorios y disociables a la enzima o a un sustrato • Grupos prostéticos; incorporación de la cofactor fuerte y estable a la estructura proteica

  15. COENZIMAS Y VITAMINAS DE PROCEDENCIA

  16. ENZIMASACTIVIDAD ENZIMATICA • Control directo del organismo a través de la unión de activadores o inhibidores • Modificación covalente de la molécula enzimática • Regulación genética (síntesis proteica)

  17. CLASIFICACIONUNION INTERNACIONAL DE BIOQUIMICA(UIB)ESQUEMA DE DENOMINACION SISTEMATICACategorías; reacción que catalizan

  18. CLASIFICACIONUNION INTERNACIONAL DE BIOQUIMICA(UIB)CATEGORIA : REACCION QUE CATALIZAN

  19. ENZIMASCINETICA ENZIMATICA Relacionada con: • Determinación cuantitativa de las reacciones que catalizan las enzimas • Estudio sistemático de los factores que afectan dichas velocidades • Miden la afinidad de las enzimas por los sustratos y los inhibidores • Mecanismos de reacción Velocidad de una reacción bioquímica; El cambio de la concentración de un reactante o producto por unidad de tiempo

  20. ENZIMASCINETICA ENZIMATICA Orden de la reacción: • Relaciona la concentración del reactante, la saturación de la enzima con la velocidad de la reacción • Cinética de primer orden • Cinética de segundo orden • Cinética de cero orden

  21. ENZIMASCINETICA DE PRIMER ORDEN • Cuando la velocidad depende de la primera potencia de la concentración de un único reactante y sugiere que el paso limitante de la velocidad es una reacción uní molecular (no se requieren colisiones moleculares) A P • La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato, solo cuando la concentración del sustrato es baja • La concentración del reactante es función del tiempo ( t ½ ; se consume la mitad del reactante)

  22. ENZIMASCINETICA DE SEGUNDO ORDEN • la velocidad de la reacción depende de la concentración de los dos reactantes A+B P • Las moléculas A y B deben de chocar para que se forme el producto (reacción biomolecular ) • La velocidad de la reacción depende de las concentraciones de los dos reactantes

  23. ENZIMASCINETICA PSEUDOPRIMER ORDEN • En ocasiones las reacciones de segundo orden implican reactantes como el agua, que están presentes en exceso A + H20 P • Como el agua se encuentra en exceso, la reacción parece de primer orden • Las reacciones de hidrólisis

  24. ENZIMASCINETICA DE ORDEN CERO • Cuando la adición de un reactante no altera la velocidad de la reacción • La velocidad es constante debido a que la concentración del reactante es lo suficientemente elevada para saturar todos los lugares catalíticos en la molécula de la enzima • Cuando la concentración del sustrato se hace lo suficientemente elevada de forma que la enzima se satura

  25. ENZIMAS CINETICA DE MICHAELIS-MENTEN • Cuando se une el sustrato S en el lugar activo de una enzima E se forma un complejo intermediario ( ES) • Durante el estado de transición, el sustrato se convierte en el producto • Tras un breve espacio de tiempo , el producto se disocia de la enzima Constantes de velocidad: K1 : constante de velocidad de formación de ES K2 : constante de velocidad de disociación ES K3: constante de velocidad de la formación y liberación del producto del lugar activo

  26. ENZIMASMODELO DE MICHAELIS -MENTEN • K2 es despreciable en comparación con K1 • La velocidad de formación de ES es igual a la velocidad de su degradación durante la mayor parte del curso de la reacción (suposición del estado estacionario) • La velocidad de formación de ES es igual a K1 [E] [S] • La velocidad de disociación de ES es igual a (K2 + K3) • La suposición del estado estacionario iguala estas dos velocidades

  27. Define algunos aspectos del comportamiento enzimático ( constante de afinidad) Se considera una constante que es característica de la enzima y del sustrato en condiciones especificas Cuando menor es la Km, mayor es la afinidad de la enzima por la formación del complejo ES Km = K2 + K3 K1 ENZIMASCONSTANTE DE MICHAELIS Y MENTEN (Km)

  28. ENZIMASCONSTANTE Km Km :indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato concentración de sustrato a la que la enzima tiene la mitad de la velocidad máxima Km grande: se necesitara una concentración mayor de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima Km pequeña: es menor la cantidad del sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima de la enzima ( enzima mas afín a su sustrato)

  29. ENZIMASVELOCIDAD MAXIMA DE REACCION Vmax: punto de la reacción en el que no importa con cuanto sustrato se realice la medición de la actividad enzimático , pues la velocidad de la reacción no aumenta mas Vmax ; corresponde al punto de saturación de la enzima Punto de saturación; todos los sitios catalíticos de las enzimas están ocupados y por lo tanto no pueden interactuar con mas moléculas de sustrato

  30. V= Vmax [ S ] [ S ] +Km Grafica hiperbólica Vmax : velocidad que puede alcanzar la reacción Km : cada enzima tiene un valor de Km característico en condiciones especificas ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN

  31. ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN Condición; • Cuando [ s ] es mucho menor que Km ( condiciones fisiológicas) • El termino Km + [ s] es esencialmente igual que Km Vi = Vmax [ S ] = Vmax [ S ] Km + [ S ] Km Vi = ( Vmax)[ S ] Km Cuando [ S ] es menor que Km ; la velocidad inicial de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato

  32. ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN condición; • Cuando [ S] es mucho mayor que Km • El termino Km + [ S] es igual a [ S ] • Al sustituir Km +[ S ] por [ S ] Vi = Vmax [ S ] = Vi = Vmax [ S ] Km + [ S ] [ S ] Vi= Vmax la velocidad de la reacción es máxima ( Vmax) y es invariable con los incrementos adicionales con La [ S ] cuando menor es el valor de Km mayor es la afinidad de la enzima por La formación del complejo ES

  33. ENZIMASECUACION DE MICHALIS- MENTEN Condición: Cuando la [ S ] = Vmax Vi = Vmax [ S ] = V max [ S ] Km + [ S ] 2 [S ] Vi = Vmax 2 la velocidad inicial es igual a la mitad de la Vmax

  34. ENZIMASPROPIEDADES CINETICASNUMERO DE RECAMBIO (TRANSFERENCIA)) K cat = Vmax [ ET ] Kcat = numero de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por una molécula enzimática en condiciones optimas ( saturada por el sustrato) [ ET ] = concentración total de la enzima

  35. ENZIMASPROPIEDADES CINETICASNUMERO DE RECAMBIOEFICACIA CATALITICA Vmax = Kcat [ ET ] V = Kcat [ET ] [ S] Km + [ S ] Cuando la [ S ] es menor que Km : ET = E V = ( Kcat/ Km) [ E ] [ S ] ( Kcat/ Km ) = constante de velocidad para una reacción donde la [ S ] es < que Km ( constante de especificidad)

  36. ENZIMASEFICACIA CATALITICA Perfección catalítica: cuando las enzimas convierten el sustrato en producto cada vez que el sustrato difunde en el lugar activo Complejos multienzimaticos ; organización de las enzimas en los seres vivos para alcanzar este grado elevado de eficacia Actividad enzimática: se mide en unidades internacionales ( UI) 1 UI la cantidad de la enzima que produce 1 micromol de producto por minuto Actividad especifica de una enzima : numero de UI por mg de proteína 1 Katal ( Kat ) ; cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo ( 6 por 10 a la 7 UI )

  37. ENZIMASREPRESENTACIONES DOBLES INVERSAS DE LINEWEAVER-BURK La ecuación de Michaelis –Menten puede ordenarse obteniendo su inversa o reciproca 1 = Km 1 + 1 V Vmax [ S ] Vmax • Inversa de las velocidades iniciales frente a las inversa de las concentraciones del sustrato • Grafica de línea recta • La pendiente de la línea es Km/Vmax • La intersección en el eje vertical es 1 / Vmax • La intersección en el eje horizontal es – 1 / Km

  38. ENZIMASECUACION DE HILLCOMPORTAMIENTO COOPERATIVO • Enzimas multimericas; se unen al sustrato en varios sitios. • Cooperatividad positiva en la unión del sustrato • La forma de la curva es una recta • La grafica determina la concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima y el grado de cooperatividad

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