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ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA. Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Clases de proteínas en función de su estructura. FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal)

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ESTRUCTURA TERCIARIA

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  1. ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos

  2. Clases de proteínas en función de su estructura FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros b)

  3. PROTEÍNAS FIBROSAS • Tienen forma filamentosa o alargada • Su función es estructural: • Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos animales. • Son las principales proteínas de la piel, tejido conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda) • Confieren fuerza y/o elasticidad • Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos)

  4. CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES ESTRUCTURA PRIMARIA Se caracteriza por la repetición, más o menos ordenada, de algunos aminoácidos (principalmente Ala y Gly) ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la base fundamental de la estructura de las proteínas fibrosas. Aparecen: Hélices. Ejemplo: 1.- a queratina 2.- La triple hélice del colágeno (resistencia amplificada por formación de superhélices y entrecruzamientos covalentes) 3.- Elastina (elasticidad) Hoja b. Ejemplo: fibroína de la seda.

  5. Monómeros Dímeros Protofilamentos Protofibrillas “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS 1. a-queratina (pelo y uñas) Hélice a (300 aa) 1 de 4 hidrófobo Enlaces cruzados -S-S- Dureza y flexibilidad variable

  6. SECCIÓN TRANSVERSAL DE UN PELO

  7. 2. COLÁGENO • Principal constituyente del tejido conjuntivo • Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo) • Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo • Poco valor alimenticio • ESTRUCTURA: • Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida): • Gly 33% • Ala 11% • Pro e Hyp 21% • Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos) • Fragmentos comunes: Gly-Pro-HypGly-X-Pro Gly-X-Hyp • Hélice simple y única • Es levógira

  8. ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO Tropocolágeno ESTABILIZADA POR: Puentes de H intercatenares Repulsiones entre Pro e OH-Pro Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  9. DEFECTOS GENÉTICOS RELACIONADOS CON EL COLÁGENO Gly-X-Pro • Osteogénesis imperfecta • (formación anormal de huesos en bebés) • Cys en lugar de Gly • Síndrome de Ehlers-Danlos • (debilidad de las articulaciones) • Ser en lugar de Gly

  10. 3. ELASTINA • Constituyente de los ligamentos y vasos sanguíneos arteriales • ESTRUCTURA: • Hélice especial rica en residuos de Gly, Ala y Val • Tropoelastina: segmentos de hélice rica en Gly separados por cortas regiones con residuos de Lys y Ala. • A diferencia del tropocolágeno posee muchos residuos de Lys y pocos de Pro. • Cuatro cadenas laterales de Lys forman la desmosina

  11. ELASTINA Espiral al Azar Desmosina Estado relajado Estiramiento Monómero de Elastina Enlace de entrecruzamiento

  12. EJEMPLO DE PROTEÍNA FIBROSA con hoja b FIBROÍNA Constituye las fibras tejidas por gusanos de seda y arañas Ha evolucionado hasta una fibra resistente pero flexible SECUENCIA PRIMARIA: Un residuo si y otro no es Gly. El otro es Ala o Ser ESTRUCTURA SECUNDARIA: predomina la lámina bantiparalela y conduce al empaquetamiento de las láminas unas sobre otras Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre cadenas laterales (fibras flexibles)

  13. FIBROÍNA DE LA SEDA (láminas b apiladas) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

  14. Aminoácidos especiales: 4-hidroxiprolina (4Hip) 3-hidroxiprolina (3Hip) 5-hidroxilisina (5Hil) Unidad básica Estructura primaria Estructura Primaria del Colágeno

  15. Estructura Secundaria del Colágeno Hélice de Colágeno

  16. Estructura Terciaria del Colágeno Tropocolágeno

  17. Triple hélice de tropocolágeno Hélice polipeptídica Segmento de la triple hélice de tropocolágeno Detalle de una microfibrilla de colágeno Enlaces Covalentes Cruzados del Colágeno

  18. Helice de colágeno Asociación Polimolecular del Colágeno

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