1 / 20

Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5 „EU peníze středním školám“

VY_32_INOVACE_05_PVP_243_Hol. Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5 „EU peníze středním školám“. Peptidy. t voří přechod mezi aminokyselinami a bílkovinami mají relativní molekulovou hmotnost maximálně do 10 000 oligopeptidy = peptidy s počtem aminokyselin do 10

colm
Download Presentation

Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5 „EU peníze středním školám“

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. VY_32_INOVACE_05_PVP_243_Hol Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5„EU peníze středním školám“

  2. Peptidy • tvoří přechod mezi aminokyselinami a bílkovinami • mají relativní molekulovou hmotnost maximálně do 10 000 • oligopeptidy= peptidy s počtem aminokyselin do 10 • polypeptidy = peptidy s větším počtem aminokyselin než 10

  3. Peptidy • biologicky významné látky • hormony – např. inzulín (51 aminokyselin), endorfiny (16 – 31 aminokyselin)… • antibiotika – např. penicilin (2 aminokyseliny) …. • jedy – např. faloidin(muchomůrka hlízovitá, ze 7 aminokyselin)…..

  4. Penicilín

  5. Bílkoviny (proteiny) • biopolymery 20 základních aminokyselin • makromolekuly o molekulové hmotnosti vyšší než 10 000 • složeny z 200 – 1 000 aminokyselin • počet, druh a pořadí vázaných aminokyselin určuje vlastnosti bílkovin

  6. Bílkoviny • jsou vytvářeny pouze v rostlinách z anorganických sloučenin • živočichové (včetně člověka) přijímají bílkoviny v potravě, v trávicím ústrojí je rozkládají na aminokyseliny, ze kterých si vytváří vlastní specifické bílkoviny • v organismu se nedají nahradit žádnými jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy

  7. Funkce bílkovin • stavební (skleroproteiny) • katalytická (enzymy) • obranná (protilátky) • transportní (hemoglobin, transferin) • zásobní (zdroj energie) • regulační (hormony)

  8. Struktura bílkovin • makromolekuly jsou tvořeny sadou různých aminokyselin v přesně definovaném pořadí • prostorové uspořádání a biologická funkce je dána aminokyselinovým složením • v prostoru zaujímají různé složité tvary

  9. Struktura bílkovin • často velké a prostorově složité molekuly proteinů popisujeme ve čtyřech úrovních: • PRIMÁRNÍ STRUKTURA: udává pořadí aminokyselin v polypeptidickém řetězci, určuje vlastnosti bílkovin a jejich biologickou funkci • SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA: je dána prostorovým uspořádáním řetězce aminokyselin v prostoru; uspořádání může mít tvar: 1) α -helix (šroubovice) 2) skládaný list • TERCIÁLNÍ STRUKTURA: je uspořádání α-helixu nebo skládaného listu do konečného prostorového tvaru molekuly bílkoviny • KVARTÉRNÍ STRUKTURA: vzniká u složitých bílkovin , které se skládají z podjednotek

  10. Primární struktura bílkovin = pořadí aminokyselin v řetězci Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): TextbookofBiochemistrywithClinicalCorrelations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2

  11. Sekundární struktura bílkovin • Obrázek převzat z http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x20.jpg(únor 2013)

  12. Terciální struktura bílkovin -helix skládaný list Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): TextbookofBiochemistrywithClinicalCorrelations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2

  13. Kvartérní struktura Obrázek převzat z http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x23.jpg(únor 2013)

  14. Rozdělení bílkovin 1. Podle tvaru a) fibrilární - vláknité b) globulární - kuličkové 2. Podle rozpustnosti a) skleroproteiny - fibrilární, nerozpustné ve vodě b) sféroproteiny- globulární, rozpustné ve vodě 3. Podle složení a) jednoduché - obsahují pouze C, H, N, O b) složené - mají i nebílkovinnou část, obsahují i další prvky, např. S, P, kovy

  15. Fibrilární bílkoviny (skleroproteiny) • bílkoviny s vláknitou strukturou, nerozpustné ve vodě, v buňce mají funkce stavební • Zástupci: Kolageny • obsaženy v kůži, šlachách, chrupavkách, kostech, tvoří asi třetinu všech bílkovin v živočišných organismech Keratiny • součástí vlasů, nehtů, kůže, peří Elastiny - obsaženy ve šlachách, vazech, tepnách

  16. Globulární bílkoviny (sféroproteiny) • bílkoviny s kulovitou strukturou, rozpustné ve vodě a v roztocích solí, mají rozmanité funkce • vyskytují se ve všech tkáních, kde mají různé funkce (enzymy, protilátky) Zástupci: Albuminy • jsou rozpustné ve vodě, jsou součástí např. krevního séra, vaječného bílku, mléka • jsou zdrojem aminokyselin pro organismus Globuliny • jsou málo rozpustné ve vodě, dobře rozpustné v roztocích solí, jsou součástí např. krevního séra vaječného bílku, mléka; podílejí se na obranyschopnosti organismu Fibrinogen • obsažen v krvi a míše - uplatňuje se při srážení krve, kdy se mění na nerozpustný fibrin s vláknitou strukturou Histony • obsahují zásadité aminokyseliny, vyskytují se v buněčných jádrech, kde jsou vázány na nukleové kyseliny

  17. Složené bílkoviny • Lipoproteiny - obsahují lipidy, podílejí se na stavbě buněčných membrán, např. lecithin, viry…… • Glykoproteiny - obsahují polysacharidy, rozpouštějí se ve vodě na viskózní roztoky, obsahují je sliny, vylučuje je žaludeční sliznice, např. glukosamin • Fosfoproteiny - obsahují větší množství kyseliny fosforečné, jsou obsaženy především v mléce a ve vaječném bílku, jsou zdrojem fosforu pro syntézu nukleových kyselin, např. kasein • Hemoproteiny- obsahují v molekule hem ( barevnou složku), např. hemoglobin (transport kyslíku z plic do tkání • Metaloproteinyobsahují atom kovu, např. ferritin - transferuje přenos atomů železa v organismu • Nukleoproteiny - obsahují nukleovou kyselinu, jsou složkou buněčných jader, např. chromatin, viry

  18. Denaturace bílkovin • poškození struktury bílkoviny fyzikálními nebo chemickými vlivy • zpravidla nevratný děj – bílkovina ztrácí svoji biologickou funkci • vzniká vlivem vysoké teploty, působením kyseliny, zásady, organického rozpouštědla….. • význam denaturace – úprava potravin, sterilace

  19. Použitá literatura: • Karlson, Peter. Základy biochemie: vysokošk. učeb. 1. vyd. Praha: Academia, 1965 • Kolář, Karel, Kodíček, Milan a Pospíšil, Jiří. Chemie II pro gymnázia: organická a biochemie. 1. vyd. Praha: SPN, 1997. ISBN 80-7235-283-0. • Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley‑Liss, Inc., New York, 1997. ISBN 0‑471‑15451‑2 • Použité zdroje: • http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x23.jpg • http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x20.jpg • Materiály jsou určeny pro bezplatné používání pro potřeby výuky a vzdělávání na všech typech škol a školských zařízení. Jakékoliv další využití podléhá autorskému zákonu.

More Related