170 likes | 447 Views
NADH:FMN- oxidoreductase. from Vibrio Fischeri Выполнила Кириллова Мария ФБ0801с. http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1VFR. Aliivibrio fischeri. Bacteria; Proteobacteria ; Gammaproteobacteria ; Vibrionales ; Vibrionaceae ; Aliivibrio .
E N D
NADH:FMN-oxidoreductase from VibrioFischeri Выполнила Кириллова Мария ФБ0801с http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1VFR
Aliivibriofischeri • Bacteria; • Proteobacteria; • Gammaproteobacteria; • Vibrionales; • Vibrionaceae; • Aliivibrio.
NADH:FMN-оксидоредуктаза катализирует реакцию: NADH + FMN → NAD+ FMNH2 • Является гомодимером, и каждый мономер связывается с FMN как с кофактором • EC 1.6.8.1
NADPH FMN NADP+ FMNH2
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?Dopt=s&uid=9643http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?Dopt=s&uid=9643
NAD(P)H\:FMN OXIDOREDUCTASE flavin mononucleotide http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?Dopt=s&uid=9643
217 аминокислотных остатков: • 48% спирали (14 спиралей; 106 остатков) • 16% β-листов(8 нитей; 35 остатков) http://www.rcsb.org/pdb/explore/remediatedSequence.do?structureId=1VFR¶ms.annotationsStr=DSSP%2CSCOP¶ms.showJmol=false
FMN http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=444243 http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=444243
FMN Computed Properties: • Molecular Formula C17H21N4O9P+ • Molecular Weight 457.351741 [g/mol] • H-Bond Donor 7 • H-Bond Acceptor 10 • Heavy Atom Count 31 • Formal Charge 1 • Covalently-Bonded Unit Count 1
NADPH http://www.brenda-enzymes.org/Mol/Mol.php4?n=14331 http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=5886
NADPH • Computed Properties: • Molecular Weight 744.412943 [g/mol] • Molecular Formula C21H29N7O17P3+ • H-Bond Donor 9 • H-Bond Acceptor 17 • Heavy Atom Count 48 • Formal Charge 1 • Covalently-Bonded Unit Count 1
Где изучают • Houston • Tokyo • Yokohama • Kyoto • Shizuoka, Japan • Krasnoyarsk • Moscow, Russia • Zhongxing • Athens, USA • London • Turku • College Station • Япония • США • Россия • Китай • Великобритания • Финляндия
Кто изучает • Zenno S • Saigo K • Tu S • Tanokura M • Inouye S • Lei B • Jeffers C • Koike H • Sasaki H • Koike H • Hirayama S • Karatani H • Izuta T • Maruhashi K • Ishii Y • Konishi J • Suzuki M • Van Hoek A • Vetrova E • Kudryasheva N • Visser A • Wang H • Yu Y • Tang C • Nichols J • Danilov V • Mazhul' M • Zavil'gel'skiĭ G • Zarubina A • Iudina • Nohmi T • Watanabe M • Nishino T • Takio K • Sofuni T • Kobori T • Murphy M • Adman E • Weng S • Lin J • Chao Y • Lee J • Petushkov V • Li W • Parry R • Nakamura H • Kanoh H • Rabin B • Harbron S • Eggelte H • Benson S • Ståhlberg T • Lavi J • Raunio R • Baldwin T • Daubner S • Astorga A • Leisman G • Hjertén S • BrolinS • DeLuca M • Jablonski E
Где об этом пишут • Biochemistry-us • J Bacteriol • PhotochPhotobioSci • Arch BiochemBiophys • BiochemBioph Res Co • J BioluminChemilumin • J BiosciBioeng • Luminescence • Mikrobiologiia • J BiolChem • J Mol Biol • Eur J Biochem • J Biochem • J StructBiol • FebsLett • P NatlAcadSciUsa • Mol Cell Biochem
Используемые базы данных • http://www.rcsb.org/pdb • http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed • http://www.gopubmed.org