PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN

1. LIC. NUTRICIÓN QCA. BIOLÓGICA PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN Bolilla 2: ENZIMAS: Naturaleza Química- Propiedades Generales- Nomenclatura y Clasificacion- Coenzimas, importancia de las Vitaminas. Grupos Prostéticos. Compartimentalización. Complejo ES- Actividad Enzimática: Unidad de enzima- Actividad específica- Actividad molecular Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH – T- [S], Ecuación de MichaelisMenten y Ecuación de LineweaverBurk- Inhibición de las enzimas, competitiva y no Competitiva. Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y cinética)- Regulación Covalente-Zimógenos. Isoenzimas: Propiedades e importancia.

2. ¿Qué son las enzimas? • Las ENZIMAS son macromoléculas que tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan catalizadores biológicos • Catalizador: agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos formados, ni desgastarse en el proceso.

3. ¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas? • La mayoría de las ENZIMAS (E)son PROTEÍNAScon la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, llamadas ribozimas. • La actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa.

4. Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera • Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología • A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dieta. • La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO

5. Ningún ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS • La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la célula lo requiere.

6. ¿Qué funciones tienen las Enzimas? • Transformación de moléculas de nutrientes simples en moléculas mas complejas, y viceversa. • Extracción de energía desde combustibles o compuestos degradables por oxidación. • Polimerización de subunidades para formar macromoléculas.

7. Ejemplos de transformacionesmediadas por enzimas • Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa ENZIMAS PAN n (GLUCOSA) ALMIDON PAPAS ENZIMAS ARROZ (GLUCOSA)n GLUCOGENO

8. PANCETA ENZIMAS MONO GLICERIDOS CHIZITOS GRASAS (TG) CHORIZOS ENZIMAS GLICEROL +3 AC.GRASOS TRIGLICERIDOS ENZIMAS

9. 11 127 Clase - subclase - subsubclase - nº de orden ¿Cómo se denominan las Enzimas? • Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la terminaciónASA Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc. • Por la reacción que catalizan, por ej.: oxidoreductasa, deshidrogenasa, descarboxilasa, etc. • Otras tienen nombres arbitrarios, como: ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc. • Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la Comisión Internacional de Enzimas. Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27)

10. Clase - subclase - subsubclase - nº de orden Lactato11 127 deshidrogenasa ¿Cómo se clasifican las enzimas?-Según la reacción que catalizan- 1-OXIDORREDUCTASAS Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1) 2. TRANSFERASAS Hexoquinasa (EC 2.7.1.2)

11. 3. HIDROLASAS Carboxipeptidasa A (EC 3.4.17.1) 4. LIASAS Piruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.1) 5. ISOMERASAS Fumarasa ó malato isomerasa (EC 5.2.1.1) 6. LIGASAS Piruvato carboxilasa (EC 6.4.1.1)

12. Características de las enzimas • ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA • SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno Hidrofóbicas Electrostáticas • NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS: inorgánicos (metales) y orgánicos (Coenzimas) • ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y especificidad geométrica. • SON REGULABLES: la síntesis de la proteína-enzima, su actividad y degradación.

13. E + S ES Complejo ES Enzima Sustrato Reacción catalizada por una Enzima E + P Enzima Producto

14. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS ALTA ESPECIFICIDAD Único sustrato Glucosa Glucoquinasa Grupo de sustratos ESPECIFICIDAD RELATIVA Hexoquinasas HEXOSAS glucosa, manosa y fructosa

15. GLUCOSA GLUCOSA-6P ATP ADP D-Glucosa - P Glucoquinasa

16. COENZIMA HOLOENZIMA = APOENZIMA + NO PROTEICA (termoestable) ENZIMA TOTAL PROTEÍNA (termolábil) Transportadores de grupos funcionales COENZIMAS Transportadores de electrones

17. PDH GAD Niacina NAD, NADP Ion Hidruro (:H -) Riboflavina (Vit.B2) FAD, FMN Electrones SDH Tiamina (Vit. B1) PP-tiamina Aldehídos PDH, TC Tiolasa Acido pantoténico Coenzima A Grupos acilo Grupos monocarbonados Ser-TreDeshidrat. Acido fólico TH4 Transferencia grupos aminos Transaminasas Piridoxina (B6) P-piridoxal Electrones y grupos acilos. Acido lipoico Lipoamida PDH VITAMINAS-COENZIMAS

18. Enzimas que requieren iones metálicos como cofactores Fe++ ó Fe+++ Citocromo oxidasa Catalasa Peroxidasa Zn++ Anhidrasa carbónica Hexoquinasa Glucosa-6-fosfatasa Piruvato quinasa Mg++ K+ Piruvato quinasa

19. DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS • COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización dentro de la célula. • SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos macromoleculares. • ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos