METABOLISME MIKROOGANISME

1. METABOLISME MIKROOGANISME ENZIM ENERGI

2. 1. ENZIM DAN PENGENDALIANNYA • Beberapa cirii enzim • Sifat kimiawi dan fisik enzim • Penamaan dan klasifikasi enzim • Sifat dan mekanisme kerja enzim • Kondisi yang mempengaruhi aktivitas enzim • Penghambatan kerja enzim • Kondisi yang mempengaruhi pembentukkan enzim • Penetapan aktivitas enzim • Sifat dan mekanisme pengendalian enzim

3. ENZIM • Enzimadalah protein yang dihasilkanmahlukhidup, melakukankatalisreaksikimiadenganaktifitasenergi yang rendah • Enzymumumnya protein globular dengankarakteristikbentuktigadimensi • Enzimsangatefisien, dapatmengoprasikansuatureaksipada temp rendahrelatif, danberbagaisubjekuntukmengontrolbermacamreaksiseluler • Namaenzimberahiranase • 6 klasenzimmenjadidasardaritipereaksikatalisissel

4. Klasifikasi 6 enzim berdasarkan tipe katalisis reaksi kimia

5. 1. BEBERAPA CIRI ENZIM • ENZIM merupakankatalishayat/biokatalisator • Katalis, artinyawalaupundalamjumlahsangatkecilmempunyaikemampuanunikuntukmempercepatberlangsungnyareaksikimia • Hayati, enzimmerupakansenyawaorganik yang dihasilkanolehselhidup • Enzimdihasilkansel, terdiridari : • Eksoenzim/enzimekstraseluler (diluarsel) • Endo enzim/enzim intraseluler (didalamsel)

6. Fungsi utama ekso enzim adalah, melangsungkan perubahan seperlunya pada nutrient di luar sel sehingga memungkinkan nutrient tsb masuk ke dalam sel, misal amilase mengurai pati menjadi unit lebih kecil gula/glukosa • Endo enzim, mensintesis bahan seluler dn menguraikan nutrient untuk menyediakan energi yang dibutuhkan sel, misal heksokinase mengkatalisis fosforilase glukosa dan heksosa di dalam sel

7. Satu molekul enzim dapat mengkatalisis 10 – 1000 molekul substrat per detik • Reaksi yang dikatalisis oleh enzim berlangsung jauh lebih cepat (beberapa ribu – beberapa juta kali) dari pada reaksi yang sama tanpa enzim • Contoh penguraian protein dalam tubuh manusia tanpa enzim memerlukan waktu 50 tahun, dengan enzim hanya beberapa jam saja.

8. 2. SIFAT KIMIAWI DAN FISIK ENZIM • Enzim adalah protein (pt) murni, atau gabungan pt dengan gugus kimia lain • Sifat kimia Enzim, • terdenaturasi oleh panas, • terendapkan oleh etanol dan garam organik dengan konsentrasi tinggi seperti Am. Sulfat • Tidak terdialisis, tidak melewati membran semipermeabel / membran selektif • Pt enzim bermolekul sangat besar, dengan berat mol > 10.000 – 1 juta

9. KOMPONEN ENZIM • Enzim tersusun dari komponen: • protein disebut apoenzim • non protein disebut kofaktor • Enzim yang terkait dg kofaktor disebut haloenzim • Beberapa jenis kofaktor : • Ion anorganik, ion klorida, kalsium • Gugus protestik, mol org yg terikat pada enzim, contoh heme • Koenzim, kofaktor mol org non pt, vitamin

10. Banyak enzim merupakan gabungan pt enzim yang tidak aktif (apoenzim) dengan molekul organik bermolekul rendah (koenzim) menjadi holoenzim yang aktif • Beberapa koenzim mengandung vitamin, vit B1 (thiamin) merupakan komponen koenzim kokarboksilase, B2 (Riboflavin) – ribovlafin adenin dinukleotidase, B6 (Piridoksin) – piridoksal fosfat

11. Beberapa koenzim berupa ion logam berat dan disebut kofaktor, misal Fe2+ pada enzim katalase, ion lain Mn2+ Mg2+ Zn2+ • Enzim bersifat tidak stabil, aktifitasnya berkurang/ hancur oleh kondisi fisik dan kimia • 2 Sifat penting enzim yaitu: • Efisiensi katalitiknya tinggi • Derajat kekhususannya tinggi

12. 3. PENAMAAN dan KLASIFIKASI ENZIM • Penamaan enzim diresmikan oleh “Comission on Enzym of the International Union of Biochemistry” • Dasar penamaan enzim ad. Tipe kimiawi yang dikatalisis, • Enzim ada 2 nama: nama kerja dan sistematik, contoh heksokinase adalah nama dari ATP • Unuk memberi nama enzim, • digunakan akhiran ase khusus untuk enzim tunggal mis dehidrogenase, • digunakan kata sistem, untuk penamaan suatu kompleks enzim / gabungan enzim

13. 4. SIFAT DAN MEKANISME KERJA ENZIM • Reaksi enzim dapat dinyatakan dg persamaan reaksi keseluruhan, contoh : Enzim E + substrat S = kompleks enzim – substrat ES = produk P + enzim E • Fungsi utama enzim ad. Mengurangi hambatan energi aktivasi pada suatu reaksi kimia • Energi aktivasi ad. Jumlah energi yg dibutuhkan untuk membawa suatu substrat ke status reaksinya • Sintesis, gabungan senyawa sederhana menjadi senyawa kompleks, dengan bantuan enzim reaksi ini menjadi lebih mudah

14. MekanismeReaksiEnzimatik

15. 5. KONDISI YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM • Yaitu : • Konsentrasi enzim • Konsentrasi substrat • pH • Suhu • Dengan semakin tinggi konsentrasi enzim maka aktivitas enzim juga semakin tinggi • Kenaikan substrat tidak berpengaruh pada laju aktivitas enzim pada titik tertentu

16. Pengaruh pH pada aktivitas enzim adalah, aktivitas enzim maksimum dicapai pada suatu pH tertentu, penyimpangan dari pH tersebut akan menurunkan aktivitas enzim • Pengaruh suhu pada aktivitas enzim ad. Naiknya suhu berpengaruh pada aktivitas enzim sampai pada aktivitas enzim optimum, kenaikan suhu lebih lanjut akan menurunkan aktivitas enzim, dimana pada akhirnya terjadi perusakan enzim

17. 6. PENGHAMBATAN KERJA ENZIM • Hambatan enzim dikelompokkan dalam tipe non reversibel (tidak dapat balik) dan reversibel (dapat balik) • Ada 2 tipe utama hambatan reversibel : • Kompetitif / dapat di balik dengan menambah substrat dan • non kompetitif / tidak dapat • Contoh penghambat enzm, zat-zat kimia, sianide penghambat kuat bagi enzim yang mengandung Fe, fluoride pada enzim yang mengandung Ca dan Mg

18. 7. KONDISI YG MEMPENGARUHI PEMBENTUKAN ENZIM • Lingkungan (media, pH, t) mempengaruhi pembentukan enzim terutama pada mikroba • Enzim dikelompokan 2 kel, berdasarkan substrat : • enzim konstitutif, enzim yg selalu dihasilkan oleh sel contoh enzim pada proses glikolisis jumlahnya sama, walau substrat meningkat • enzim adaptif / terinduksi, enzim yg dihasilkan oleh sel hanya sebagai tanggapan terhadap substrat tertentu, enzim ini dibentuk bila dibutuhkan

19. 8. PENETAPAN AKTIVITAS ENZIM • Aktivitas enzim dapat dilakukan dengan beberapa teknik, secara kuantitatif harus diperhatikan hal-hal sbb : • Sifat reaksi yg dikatalisis • Kofaktor dan koenzim yg dibutuhkan • Konsentrasi substrat dan Kofaktor dan koenzim • pH optimum • Suhu optimum • Metode analitik sederhana utk menentukan lenyapnya substrat / munculnya produk baru

20. 9. SIFAT DAN MEKANISME PENGENDALIAN ENZIM • Sel hidup mensintesis dan menguraikan bahan-bahan yang dibutuhkan bagi metabolisme dan pertumbuhannya • Kesemuanya diatur oleh mekanisme pengendalian metabolisme seluler yg tepat, yaitu menyangkut pengendalian kegiatan enzim, terlebih utk mikroba yg tidak punya pengendali supraseluler spt sel saraf, atau sistem hormonal.

21. Pengendalian kegiatan enzim diatur melalui 2 cara : • Pengendalian katalisis secara langsung • Pengendalian genetik

22. Pengendalian katalisis : • Terjadi dengan mengubah konsentrasi substrat, dg makin tingginya konsentrasi substrat maka laju reaksi meningkat sampai mencapai suatu nilai pembatas • konsentrasi koenzim dan kofaktor dapat memberikan pengaruh pengendali dalam sel

23. Enzim juga dapat terikat pada struktur internal spt membran, sehingga enzim dan substrat tidak berada dalam kontak langsung • Enzim proteolitik pada mikroba dapat menghancurkan enzim lain yg tdk dibutuhkan

24. Pengendalian secara langsung • melalui penggandengan dg proses lain • melalui pengaturan oleh ligan, yaitu molekul yg terikat oleh enzim yang tidak berperan pada proses katalitik itu sendiri

25. Melalui hambatan arus-balik, ligan pengaturnya adalah produk akhir suatu lintasan metabolik yg dpt menghentikan sintesanya sendiri dg menghambat aktivitas salah satu enzim, dg cara ini mikroba dpt mencegah terbentuknya produk yg berlebihan • Melalui aktivasi prekursor, dimana prekursor/ metabolit pertama suatu lintasan merupakan ligan pengatur yang mengaktivasi / merangsang aktivitas enzim terakhir di dlm deretan reaksi yg bersangkutan

26. Pengendalian dengan energi • Ligan pengatur yg terlibat dalam reaksi yg berkaitan dengan energi adalah adenilat, seperti ATP (adenosin tri phosphat), ADP, AMP • Pada umumnya enzim yg berperan dlm pembentukan energi dihambat oleh energi yg tinggi (ATP konsentrasi tinggi) sementara itu beberapa enzim biosintetik yg penting justru di rangsang

27. Enzim alosterik/ enzim pengatur, mempunyai situs-situs tempat efektor (penghambat / aktivator) bekerja • Pada waktu sel beradaptasi dg perubahan lingkungan, yg berperan adalah induksi danrepresi enzim

28. Pengendalian genetis • Melibatkan induksi dan represi sintesis secara genetis • Induksi adalah substrat / senyawa yg berberat mol. rendah utk menginduksi terjadinya sintesis enzim • Represi adalah senyawa yg berberat mol. rendah yang mencegah terjadinya sintesis enzim

29. Korepresor ad. Represor yg bergabung dg gen operator sehingga mencegah disintesisnya mRNA oleh gen gen struktural • Operon lak, ad induser yg ditambahkan pd E. coli, shg terjadi laju kenaikan sintesis enzim 1000 kali lipat

30. Komponen Halo Enzim

31. KomponenEnzim • Kebanyakanenzimadalahhaloenzim, terdiridariapoenzim (protein) dan cofactor (bukan protein) • cofactor dapatberupalogam (Fe, Co, Mg, Mn, Zn, Ca, Co) ataukompleksmolekulorganik (NAD+, NADP+, FAD, coenzim A) • Aktivator, adalah mol yg mempermudah ikatan enzim dan subatrat, mis ion Cl • Inhibitor enzim, adalah mol yg menghambat • Kompetitif, mol penghambat enz yg cara kerjanya bersaing dg substrat • Non kompetitif, mol penghambat enz dg cara melekatkan diri pada luar sisi aktif, tdk dipengaruhi substrat

32. Inhibitor Enzim

33. Vitamin yang berfungsi sebagai koenzim

34. Mekanisme Reaksi Enzimatik