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Bioquímica estructural las proteínas. Esquema general . Clasificación de las proteínas .
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Clasificación de las proteínas. Las proteínas son polímeros lineales de a-aminoácidos con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas es muy grande, y en su clasificación se suele recurrir a: criterios físicos criterios químicos criterios estructurales criterios funcionales Es difícil hacer una clasificación más descriptiva o conceptual. Sin embargo, los criterios que hemos descrito son muy útiles desde el punto de vista práctico, y nos permiten definir al colágeno como una proteína simple, fibrosa y oligomérica, y al citocromo c como una proteína conjugada, globular y monomérica.
Clasificación de las proteínas atendiendo a criterios físicos. El criterio físico más utilizado es la solubilidad. Así se distinguen albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluídas, globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución, prolaminas: solubles en alcohol, glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas, escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes.
Clasificación de las proteínas atendiendo a criterios químicos. Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas: Proteínas Simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA. Proteínas Conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína. La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc. En la figura inferior derecha se representa el citocromo c, donde el grupo prostético (representado en color verde) es el grupo hemo.
Clasificación de las proteínas atendiendo a criterios funcionales. Desde unpunto de vista funcionalse distinguen: proteínasmonoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina, proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es lahemoglobina, formada por 4 subunidades, cada una representada de distinto color en la figura de la derecha.
Clasificación de las proteínas atendiendo a criterios morfológicos. En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir: proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta. proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.
Propiedades de las proteínas. Desde elpunto de vista bioquímico, las propiedades de las proteínas son: precipitación selectiva capacidad amortiguadora propiedades osmóticas
Precipitación selectiva de las proteínas. El agua es el disolvente biológico por excelencia. En disolución acuosa, los residuos hidrofóbicosde las proteínas se acumulan en el interiorde la estructura, mientras que en la superficieaparecen diversos grupos con cargaeléctrica, en función del pH del medio.
Precipitación selectiva de las proteínas. En torno a los gruposcargados, los dipolos del agua se orientanconforme a la cargaeléctrica de cadagrupo, de talmaneraque la proteínapresentaunacapa de solvataciónformadapor el agua de hidratación, quees el aguaretenidaporlascargaseléctricas de la superficie de lasproteínas (En color rojo en la Figuraderecha). Los AA polares sin cargatambién se disponen en la superficie, dondeinteraccionan con el aguamediantepuentes de hidrógeno.
Precipitación selectiva de las proteínas. Cualquier factor quemodifique la interacción de la proteína con el disolventedisminuirásuestabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envolturaacuosa, la neutralización de lascargaseléctricas de tiporepulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógenofacilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitaciónsuele ser consecuencia del fenómenollamadodesnaturalización.
Desnaturalización de las proteínas. Se llama desnaturalización de lasproteínas a la pérdida de lasestructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadenapolipeptídicareducida a un polímeroestadístico sin ningunaestructura tridimensional fija.Cuando la proteína no ha sufridoningúncambio en suinteracción con el disolvente, se dice quepresentaunaestructuranativa. Cualquier factor quemodifique la interacción de la proteína con el disolventedisminuirásuestabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envolturaacuosa, la neutralización de lascargaseléctricas de tiporepulsivoo la ruptura de los puentes de hidrógenofacilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación.
Desnaturalización de las proteínas. En una proteína cualquiera,la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: cambiosen las propiedades hidrodinámicasde la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie pérdidade las propiedades biológicas.
Desnaturalización de las proteínas. Unaproteínadesnaturalizadamantieneúnicamentesuestructuraprimaria. Porestemotivo, en algunoscasos, la desnaturalizaciónes reversibleyaquees la estructuraprimaria la quecontiene la informaciónnecesaria y suficienteparaadoptarnivelessuperiores de estructuración. El procesomediante el cual la proteínadesnaturalizadarecuperasuestructuranativa se llama renaturalización. En muchoscasos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteínaprecipita. La formación de agregadosfuertementehidrofóbicosimpidesurenaturalización, y hacenque el proceso sea irreversible.
Desnaturalización de las proteínas. Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en: • la polaridad del disolvente • la fuerza iónica • el pH • la temperatura
Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas. La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.
Efecto de la fuerza iónica sobre la estructura de las proteínas. Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos compiten por el agua y rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original.
Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas. Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.
Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas. Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. Las proteínas suelen tener una temperatura crítica de transición entre un estado plegado y otro desplegado o desnaturalizado, y en ocasiones, en este camino pueden detectarse intermediarios estables.
Capacidad amortiguadora de las proteínas. Esta propiedad se debe a la existencia de: Grupos ionizables de las cadenas lateralesde los aminoácidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys. Grupos COOH y NH2 terminales (Tabla de la derecha). Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque cada AA tiene unos grupos ionizables con unas constantes de ionización (pKa) características, el valor de dichas constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno proteico. El grupo imidazoldel AA histidina es el principal responsable del poder amortiguador de las proteínas a pH fisiológico, ya que su pKa está próximo a 7.
Capacidad amortiguadora de las proteínas. Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables están protonados, y la carga neta de la proteína es de signo positivo. Cuando el pH es alto, los grupos ionizables están desprotonados, y la carga neta es de signo negativo. Entre ambas zonas, habrá un pH en el cual la carga neta de la proteína es nula. Es el pH isoeléctrico o punto isoeléctrico, y es característico de cada proteína (Tabla de la izquierda). A valores de pH por debajo del pH isoeléctrico la carga neta de la proteína es positiva, y a valores de pH por encima del pH isoeléctrico, la carga neta de la proteína es negativa. La mayoría de las proteínas intracelulares tienen carga negativa, ya que su pH isoeléctrico es menor que el pH fisiológico (que está proximo a 7). Se llaman proteínas ácidas a aquellas que tienen un punto isoeléctrico bajo (como la pepsina), y proteínas básicasa las que tienen un punto isoeléctrico alto (como las histonas).
Propiedades osmóticas de las proteínas. Como todo soluto molecular o iónico, las proteínas ejercen un efecto osmótico cuando existen barreras que limitan su libre difusión, como puede ser una membrana semipermeable (Figura superior), que permite el paso del agua, pero no de los solutos. Si tenemos dos compartimentos acuosos separados por una membrana semipermeable y uno de ellos contiene proteínas, éstas tienden a captar agua del compartimento vecino(Figura inferior). Este efecto osmóticoes proporcional al número de partículas dispersas. El valor de la presión osmótica se puede calcular mediante la fórmula de Van'tHoff: p = cRT, donde p es la presión osmótica, c es la concentración, R es la constante de los gases y T es la temperatura absoluta.
Propiedades osmóticas de las proteínas. En el caso de las proteínas, el efecto osmótico se ve amplificado por otros dos factores. Por un lado, el agua de hidrataciónque forma la envoltura acuosa de las proteínas también contribuye a la presión osmótica (Figura de la derecha).
Propiedades osmóticas de las proteínas. Por otro lado, las proteínas se comportan como polianiones, cuyas cargas están neutralizadas por iones Na+ o K+ (Figura superior). Las membranas biológicas son permeables a estos iones y a sus contraiones, con lo cual su concentración a ambos lados de la membrana se equilibra. Sin embargo, la existencia de proteínas en sólo uno de los compartimentos provoca la retención permanente de iones difusibles en ese lado de la membrana (efecto Donnan), lo que incrementa el efecto osmótico (Figura inferior).
Propiedades osmóticas de las proteínas. Se denomina presión coloidosmótica o presión oncóticaal efecto osmótico conjunto de las proteínas, que es el resultado de: (1) la presión osmótica(que sólo depende del número de partículas) (2) la presión provocada por el agua de hidratación (3) la presión provocada por el exceso de iones debido al efecto Donnan La mayor parte del agua en el sistema circulatorio está retenida por el efecto osmótico de las proteínas del plasma. Cuando por cualquier circunstancia patológica disminuye la concentración de proteínas en el plasma, el agua puede fluir libremente hacia los tejidos, provocando un edema (Figura de la derecha).
FUNCIONES BIOLÓGICAS de las proteínas. Las proteínas asumen funciones muy variadasgracias a su gran hetereogeneidad estructural. Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los fenómenos biológicos. Podemos destacar las siguientes: función enzimática función hormonal función de reconocimiento de señales función de transporte función estructural función de defensa función de movimiento función de reserva transducción de señales función reguladora Muchas proteínas ejercen a la vez más de una de las funciones enumeradas. Algunas proteínas de membrana tienen tanto función estructural como enzimática; la ferritina es una proteína que transporta y, a la vez, almacena el hierro; la miosina interviene en la contracción muscular, pero también funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP, y así se podrían poner muchos ejemplos más.
Proteínas con función enzimática. La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.
Proteínas con función hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulinay el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Proteínas con función de reconocimiento de señales químicas. La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicasde muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor (hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.
Proteínas con función de transporte. En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
Proteínas con función estructural. Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular(de color claro en la Figura) y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.
Proteínas con función defensiva. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de la derecha). En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario.
Proteínas con función de en el movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculoresulta de la interacción entre dos proteínas, la actinay lamiosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.
Proteínas con función de reserva. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.
Proteínas con función de transducción de señales químicas. Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonalconvierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.
Proteínas con función reguladora. Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción génica(Figura de la izquierda). De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celularson el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.
Niveles de estructura en proteínas. A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de AA unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacialde una proteína se analiza en términos de estructura secundariay estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria. Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con carácter permanente da lugar a la estructura quinaria. Por tanto, podemos distinguir cinco niveles de estructuración en las proteínas: estructura primaria , estructura secundaria , estructura terciaria , estructura cuaternaria estructura quinaria (asociaciones supramoleculares) Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que determinan la conformación (estructuras secundaria y terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.
Niveles de estructura en proteínas. La estructura primaria viene determinada por la secuenciade AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el ordenen que están enlazados (Figura de la derecha). Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.
Niveles de estructura en proteínas. Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico(Figura de la izquierda) es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.
Niveles de estructura en proteínas. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto"a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA (Átomos sombreados en la Figura de la derecha). Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el Ca (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-Ca-CO-).
Niveles de estructura en proteínas. Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína. Clásicamente, lasecuenciación de una proteínase realiza mediante métodos químicos. El método más utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína (representado en la Figura de la izquierda como un triángulo) e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA.
Niveles de estructura en proteínas. Los avances de la Biología Molecular permiten conocer la secuencia de un gen mucho antes de que se haya podido purificar la proteína que codifica. El análisis de la secuencia del DNA permite secuenciar una proteína sin que se haya purificado previamente, ya que cada grupo de tres bases de la secuencia del DNA especifica un aminoácido. El Código Genéticoestablece para cada grupo de tres nucleótidos (codón) el AA que codifica. En la Tabla de la derecha, la letra sobre fondo rosáceo corresponde a la primera base del codón, la letra sobre fondo morado a la segunda, y la letra sobre fondo amarillo a la tercera. El Código Genético es de validez universal, ya que es el mismo para todos los seres vivos.
Niveles de estructura en proteínas. La comparación de la estructura primaria de una misma proteína en especies diversas tiene un enorme interés desde los puntos de vista funcional y filogenético. Cuanto más alejadas estén las especies analizadas en el árbol filogenético, más diferencias se podrán observar en la estructura primaria de proteínas análogas. Así, si comparamos las secuencias del citocromo c de diversas especies, y determinamos cuántos AA son distintos entre cada pareja, se puede construir una matriz como la de la Figura inferior, a partir de la cual se podrá establecer el árbol filogenético que nos indica para el caso de la proteína citocromo c, cómo ha ido evolucionando a medida que aparecen nuevas especies.
Niveles de estructura en proteínas. Sin embargo, a menudo se encuentra que el mismo aminoácido aparece siempre en idéntica posición en todas las especies estudiadas. Estos AA reciben el nombre de AA invariantes o AA conservados, y suelen ser indispensables para la función y estructura correcta de la proteína. Cualquier mutación en estas posiciones es letal para el organismo, y por tanto hay una fortísima selección en contra. En la Figura inferior se muestra la comparación de las secuencias de los primeros 50AA de la proteína Troponina C. Los AA conservados están sombreados en negro.
Estructura SECUNDARIA de las proteínas. La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno (en color verde en la figura inferior) se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables. Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína: CONFORMACIÓN AL AZAR HÉLICE a HOJA b GIROS b CONFORMACIÓN DEL COLÁGENO ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS
Estructura SECUNDARIA: conformación al azar. En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la misma, no existen interacciones de suficiente consideración como para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria. En estos casos se habla de conformación al azar. La figura de la derecha representa el motivo estructural denominado dedo de zinc, muy común en proteínas que interaccionan con el DNA.
Estructura SECUNDARIA: hélice a. Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógirose adopta una conformación denominada hélice a (Figura de la izquierda, en verde). Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno(Figura de la derecha, líneas punteadas). Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del AA situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice implica 3,6 AA, con una translación media por residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Dicho con otras palabras, una vuelta completa de la hélice a representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.
