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Révision cinétique enzymatique

Révision cinétique enzymatique. L’analyse à l’équilibre de Michaélis-Menten et Henry. Evolution des espèces chimiques. Définir: • l’état stationnaire. Ecrire: • la réaction chimique. Evolution des espèces chimiques. Définir: • l’état stationnaire.

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Révision cinétique enzymatique

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Presentation Transcript

  1. Révision cinétique enzymatique L’analyse à l’équilibre de Michaélis-Menten et Henry

  2. Evolution des espèces chimiques Définir: • l’état stationnaire Ecrire: • la réaction chimique

  3. Evolution des espèces chimiques Définir: • l’état stationnaire Phase correspondant à une [ES] constante. On a alors la vitesse d’apparition de ES égale à sa vitesse de disparition.

  4. Cette équation de réaction : Devient :

  5. Conditions : • Saturation en substrat et début de phase stationnaire • conditions de vitesse initiale • [P] négligeable • - étape limitante = étape catalytique( k2 << k1 et k-1) Vmax . [S] vi = [S] + Km L’équation de Michaélis-Menten

  6. k -1 + k 2 Km = k 1 k -1 + k 2 [E] [S] = k 1 [ES] Constante de Michaélis (Km) En phase initiale, démontrer que : Vitesse apparition de [ES] : = k1[E][S] Vitesse de disparition de [ES] : = k-1[ES]+k2 [ES]

  7. k -1 + k 2 Km = k -1 Constante de Michaélis (Km) Signification physique de Km : • dans la majorité des systèmes enzymatiques, on a : Négligeable

  8. k -1 Km = k 1 Constante de Michaélis (Km) Signification physique de Km : • dans la majorité des systèmes enzymatiques, on a : Négligeable = Kd

  9. kcat Km = k 1 Constante de Michaélis (Km) Signification physique de Km : Km est alors une mesure de la force de liaison du complexe, donc de l’affinité du substrat pour l’enzyme. Pour certaines enzymes (catalase, peroxydase), la constante catalytique k2 (ou kcat ) est plus grande que k-1 , on a donc : = Kd

  10. Signification physique de Kcat Vmax = kcat . [Et] Kcat est une constante de vitesse, elle désigne Le nombre de molécules de substrats converti en Produit par molécule d’enzyme et par unité de temps. Kcat en s-1 Kcat est le nombre de turnover , c’est une mesure directe de l’activité d’une enzyme.

  11. Vmax . [S] vi = [S] + Km Le rapport Kcat/Km Kcat / Km permet de mesurer la spécificité et l’efficacité des enzymes Équation de Michaélis-Menten :

  12. Kcat .[Et] . [S] vi = [S] + Km Le rapport Kcat/Km Kcat / Km permet de mesurer la spécificité et l’efficacité des enzymes Équation de Michaélis-Menten : • [S] faible, [S]<<Km, alors l’équation devient

  13. Le rapport Kcat/Km Kcat / Km permet de mesurer la spécificité et l’efficacité des enzymes Équation de Michaélis-Menten : Kcat .[Et] . [S] vi = Km Le rapport Kcat/Km = constante de vitesse de 2° ordre entre le substrat et l’enzyme.

  14. vi (A) (Kcat/Km)A = vi (B) (Kcat/Km)B Le rapport Kcat/Km Kcat / Km permet de mesurer la spécificité et l’efficacité des enzymes •La spécificité de l’enzyme vis à vis de deux substrats: vi (B) = (Kcat/Km)B . [E][B] vi (A) = (Kcat/Km)A . [E][A] A concentration égale on a :

  15. kcat kcat = k1 = Km kcat / k1 Le rapport Kcat/Km Kcat / Km permet de mesurer la spécificité et l’efficacité des enzymes •L’efficacité de l’enzyme ne dépend que de la vitesse de fixation du substrat sur l’enzyme dans le cas où kcat >> k-1 :

  16. Les représentations graphiques

  17. Les représentations graphiques

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