1 / 61

Morita, julio 2012

Morita, julio 2012. Tema 6 , 7, 8 y 9. Metabolismo de aminoácidos. U niversidad de C arabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina“Dr . Witremundo T orrealba" Departamento de Fisiología y Bioquímica. Integrantes: Melani Peña CI: 20.452.990

ray
Download Presentation

Morita, julio 2012

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. Morita, julio 2012 Tema6 , 7, 8 y 9 Metabolismo de aminoácidos Universidad de CaraboboFacultad de Ciencias de la SaludEscuela de Medicina“Dr. WitremundoTorrealba" Departamento de Fisiología y Bioquímica Integrantes: Melani Peña CI: 20.452.990 Ana Pérez CI: 23.587.576 Andrea Odreman CI: Veronica Palacios CI: 20.896.209

  2. Objetivos y Contenido • Objetivo 6: Analizar la secuencia de reacciones que conducen a la formación de urea. • Ureogénesis: • Ruta química • Enzimas • Gasto energético. Dadores de Nitrógeno. Compartamentalización • Deficiencias enzimáticas y sus consecuencias. • Regulación.

  3. Objetivos y Contenido • Regulación del catabolismo de aminoácidos • Papel de la glutamato deshidrogenasa. • Obejtivo 7: Explicar cómo se lleva a cabo la regulación de la degradación de aminoácidos.

  4. Objetivos y Contenido • Aminoácidos esenciales y no esenciales. • Calidad de las proteínas que se consumen. • Objetivo 8 Diferenciar a los aminoácidos según la capacidad del organismo humano para su biosíntesis.

  5. Objetivos y Contenido • Precursores para la síntesis de aminoácidos no esenciales • Objetivo 9: Nombrar los precursores a partir de los cuales se sintetizan los aminoácidos no esenciales.

  6. Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  7. Br.Melani Peña EXCRECION DE NITROGENO NH4+ urea ureotelicos NH4+ uricotelicos Acido úrico NH4+ NH3 amoniaco amonotélicos Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  8. Br.Melani Peña

  9. CICLO DE LA UREA • Reacción 1:Formación del Carbamil-fosfato • Enzima :CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA I • Rx consume 2 ATP Br.Melani Peña Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  10. CICLO DE LA UREA • Reacción 2 : Formación de la Citrulina • Enzima: ORNITINA- TRANSCARBAMILASA • Característica: hay transportadores específicos para la Citrulina Br.Melani Peña Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  11. CICLO DE LA UREA • Reacción 3: Síntesis de argininosuccinato • Enzima: Argininosuccinato-sintasa • Característica: Requiere ATP Br.Melani Peña Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  12. CICLO DE LA UREA • Reacción 4 : Escisión de Argininosuccinato • Reacción 5: Escisión de Arginina a Ornitna y Urea Br.Melani Peña Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  13. Regulación del Ciclo de la Urea • Las cinco enzimas se sintetizan a velocidades más elevadas. • Regulación Alosterica de la enzima Carbamoil-fosfato sintetasa I por la • N-Acetilglutamato Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  14. urea: 1.  La síntesis de la urea requiere Costo energético del ciclo de la urea • Requiere 4 grupos PI de alta energía: • 2 ATP para producir Carbamil fosfato • 1 ATP para sintetizar Argininosuccinato: AMP + PPI • 2PI Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  15. Objetivo 6 Deficiencias enzimáticas y sus consecuencias Br. Ana Pérez

  16. Las personas con defectos genéticos • Los aa ingeridos en exceso (desaminación) • La ausencia de una enzima • La mayoría de sus pasos son irreversibles. • La degradación de aminoácidos Deficiencias enzimáticas y sus consecuencias Hiperamonemia Citrulinemia AcidemiaArgininosuccínica. Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición. Br. Ana Pérez http://www.enfermedades-raras.org/index.php?option=com_content&view=article&id=770

  17. Hiperamoniemia • Se asocia frecuentemente a anomalías congénitas. • I: la enzima defectuosa es la carbamoil fosfato sintasa. • II: la enzima defectuosa es la ornitinatranscarbamilasa. • Síntomas: http://www.enfermedades-raras.org/index.php?option=com_content&view=article&id=770

  18. Citrulinemia • La enzima deficiente es la sintetasa del ácido argininsucínico. • La manifestaciones clínicas y bioquímicas varían en función a la intensidad de la alteración. http://www.enfermedades-raras.org/index.php?option=com_content&view=article&id=770

  19. Acidemiaargininosuccínica • La enzima deficiente es el argininosuccinatoliasa que es la encargada de convertir el argininosuccinato en arginina. • Síntomas: http://www.enfermedades-raras.org/index.php?option=com_content&view=article&id=770

  20. Objetivo 7 Regulación del catabolismo de aminoácidos Br. Ana Pérez

  21. Los grupos amino de muchos α-aminoácidos se recogen en el hígado en forma del grupo amino de moléculas de L-Glutamato. Regulación del catabolismo de aminoácidos Desaminación Oxidativa Citosol L-glutamato deshidrogenasa La acción combinada de una aminotransferasa y la glutamato deshidrogenasa α-cetoglutarato Transdesaminación. BioquimicaMathews Br. Ana Pérez Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  22. Degradación de aminoácidos Eliminación del grupo amino para producir α-cetoácido Aminoácido + α-cetoglutarato cetoácido + glutamato Regulación del catabolismo de aminoácidos Glutamato deshidrogenasa NAD/(P) H+ α- cetoglutarato + NH4 Ciclo de la Urea BioquimicaMathews Br. Ana Pérez Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  23. Objetivo 7 Papel de la glutamato deshidrogenasa Br. Ana Pérez

  24. Cataliza la amidación reductiva de α-cetoglutarato; esta reacción constituye el primer paso en la biosíntesis de la “familia glutamato” de aminoácidos. Papel de la glutamato deshidrogenasa Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición. Br. Ana Pérez http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/krebs/metcdek5fid.html

  25. Br. Ana Pérez REVERSIBLE NAD Papel de la glutamato deshidrogenasa NADP+ Transdesaminación BioquimicaMathews Principios de Bioquímica. Lehninger, 4ta edición.

  26. contenido • Aminoácidos esenciales • Aminoácidos no esenciales • Calidad de las proteínas que se consumen

  27. Tipos de aminoácidos Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  28. No pueden biosintetizarse en cantidad suficiente Esenciales Isoleucina Valina Leucina Histidina* Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  29. Histidina* http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/images/ency/fullsize/19917.jpg

  30. Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  31. Metionina

  32. No esenciales Serina Glutamato Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  33. Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  34. Condicionalmente esenciales Necesitan de la presencia de aminoácidos no esenciales para su síntesis Cisteína Glutamina glutamato Glicina Tirosina Serina Prolina Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  35. Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  36. Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  37. Calidad proteica • Es la Capacidad que tiene la proteína para participar eficientemente en funciones de síntesis la cual, está condicionada por la composición o contenido aminoacidico de cada proteína en particular. Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  38. ¿Como se mide la calidad proteica? • Se compara la proporción de aminoácidos esenciales en un alimento con la porción requerida para una buena nutrición. Mientras mas se acerque la proporción del alimento a la ideal, mayor será la calidad proteica. Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  39. Calidad de las proteínas que se consumen Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  40. Grupos de calidad proteica • Alta calidad: Leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina Albumina triptófano y cisteína isoleucina, valina y leucina, Lactoalbumina Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  41. fenilalanina • Calidad media: Pescado Carne de res Carne de aves soya Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  42. Calidad baja cereales legumbres nueces Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  43. Calidad de las proteínas que se consumen Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  44. Lehninger.Principios de bioquimica 4ta edicion.

  45. A que no sabias!!!!!!

  46. Pabellón criollo Caraotas: Arginina, leucina y tirosina complementariedad Arroz: Lisina Carne: Fenilalanina

  47. Síntesis de Aminoácidos Objetivo 9 Br. Verónica Palacios

  48. Biosíntesis de aminoácidos no esenciales Fenilalanina Valina Triptófano Treonina Isoleucina Metionina Histidina Arginina Leucina Lisina Aminoácidos esenciales y no esenciales ¿Esenciales? Br. Verónica Palacios

  49. Metabolismo subyacente a la biosíntesis de los aminoácidos Sus productos intermedios también se utilizan en reacciones de biosíntesis. Br. Verónica Palacios

  50. Aminoácidos no esenciales

More Related