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ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. Proteínas:. Biopolímeros 50% peso seco de la > de organismos. Versatilidad de funciones. Expresan la información genética. Secuenciación Const. de aa. Enzimas. Clasificación:. ENZIMA-SUSTRATO. SITIO ACTIVO DE LA CARBOXILASA. PROTEASA

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ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

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Presentation Transcript

  1. ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

  2. Proteínas: • Biopolímeros • 50% peso seco de la > de organismos. • Versatilidad de funciones. • Expresan la información genética. • Secuenciación • Const. de aa.

  3. Enzimas Clasificación:

  4. ENZIMA-SUSTRATO SITIO ACTIVO DE LA CARBOXILASA PROTEASA DE ADENOVIRUS

  5. Transporte Clasificación: • Enzimas

  6. CITOCROMOS

  7. Defensa Clasificación: • Enzimas • Transporte

  8. ANTICUERPOS

  9. Reserva o Nutritivas Clasificación: • Enzimas • Transporte • Defensa

  10. FUNCIONES DE PROTEÍNAS Y EJEMPLOS TRANSFERRINA ALBÚMINA

  11. Contráctiles y Mótiles Actina Clasificación: • Enzimas • Transporte • Defensa • Reserva o Nutritivas

  12. Estructurales Clasificación: • Enzimas • Transporte • Defensa • Reserva o Nutritivas • Contráctiles y Mótiles

  13. COLÁGENO Receptor de LH GLUCOPROTEÍNAS MEMBRANALES

  14. Reguladoras Clasificación: • Enzimas • Transporte • Defensa • Reserva o Nutritivas • Contráctiles y Mótiles • Estructurales

  15. TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES FSH

  16. a C AMINOÁCIDOS ANFÓTERO: presentar una base y un ácido al mismo tiempo (pH fisiológico). ZWITTERION: Molécula con igual número de cargas positivas que nagativas.

  17. Asparagína Espárrago • Treonina • Ac. Glutámico Glúten del trigo • Glicina Por su sabor dulce 20 aa Diferentes, Estándar, Primarios o Normales

  18. HIDROFÓBICOS

  19. HIDROFÍLICOS

  20. Aminoácidos modificados • Fosfoserína • 4-hidroxiprolina • d-hidroxilisina • N-metil-lisina • Ac. g carboxiglutamina Colágeno Miosina Protrombina

  21. IMÁGENES ESPECULARES Carbón a ENANTIÓMEROS L- aa D- aa

  22. www.um.es/.../Quimica/Practica01/Practica01.htm Curva de Valoración de la Glicina H2N-CHR-COO- 9.6 H3+N-CHR-COO- H2N-CHR-COO- H3+N-CHR-COO- 5.97 2.34 H3+N-CHR-COOH  H3+N-CHR-COO- H3+N-CHR-COOH

  23. Glu Equivalentes de NaOH TITULACIÓN DELÁCIDOGLUTÁMICO pKCOOH=2.19pKR =4.25 pKNH2 =9.67

  24. ESPECIALES ÁCIDOS BASICOS pK’s DE AMINOÁCIDOS

  25. ENLACE PEPTÍDICOEnlaceAMIDA

  26. H O H2N- C-C R H H2N- C-COOH R H H2N- C-COOH + R + Enlace peptídico H2O H H N- C-COOH R Dipéptido Tripéptido Tetrapéptido… Oligopéptido Polipéptido Ionización de: Gpo. –N terminal Gpo. – C Terminal Gpo. R de los aa

  27. ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS • La variedad de secuencias de aminoácidos (proteínas) es infinita • Una proteína de 100 aa puede tener 10020 secuencias diferentes. • En promedio, una proteína de 300-400 aa tiene un peso molecular de 30-45 Kda (30,000 45,000 Da)

  28. Estructura Tridimensional de las Proteínas Hsp 70

  29. 1er. Nivel de organización TRANSCRIPCIÓN Aminoácidos Anticodón Nucleótidos de RNA Cadena de polipeptídos Membrananuclear Ribosoma codón TRADUCCIÓN

  30. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

  31. Secuencia de aminoácidos especificada por la información genética. ESTRUCTURAS SECUNDARIAS N- EXTREMO AMINO (N) -C -N EXTREMO CARBOXILO (C) -C Estructura Primaria

  32. Plegamiento de la cadena polipeptídica formando arreglos. Estructura Secundaria ESTRUCTURAS SECUNDARIAS Hélice a Lámina b N- Lámina b -C -N Giro- Hélice-Giro -C Hélice-Giro Hélice

  33. Estructura • TERCIARIA: • Forma globular Funcionalidad.

  34. Estructura Cuaternaria ESTRUCTURAS SECUNDARIAS Uniones de 2 o más subunidades, monómeros o protómeros). N- -C -N -C

  35. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS • HOLOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos • HETEROPROTEÍNASo Proteínas Conjugadas • Formadas por una fracción protéica y por un grupo no protéico, que se denomina "grupo prostético

  36. Proteínas Conjugadas

  37. Descubrimiento de las Estructuras Polipépt. Regulares S. XX 1930. Quim. Linus Pauling 1950´s Principios: Difracción de Rayos X. De aa. y péptidos • La longitud y ángulos de enlace deberían desviarse lo menos posible de los hallados por DRX.

  38. Enlace peptídico Plano Amida Gpo. péptido trans • Dos átomo no pueden hacercarse uno al otro a una distancia menor de la que les permiten sus radios de Van der Waals.

  39. El gpo. Amida debe permanecer en un plano de conf. Trans, así es posible la rotación alrededor de los 2 enlaces adya-centes al C-a de cada residuo de aa.

  40. Es preciso algún tipo de enlace no covalente para estabilizar un plegado regular

  41. Fig 6.3 Hélice a Lámina b

  42. Fif. 6.4 Hélice p Hélice 310

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