1 / 25

ENZIM & KOENZIM

ENZIM & KOENZIM. Oleh hairan wali, S.Pd. E N Z I M. PENDAHULUAN : * KATALISATOR * BIOKATALISATOR. DEFINISI ENZIM :. SUATU SENYAWA ORGANIK BERUPA PROTEIN YANG BERFUNGSI SEBAGAI BIOKATALISATOR. SIFAT-SIFAT ENZIM ; ENZIM ADALAH PROTEIN

uri
Download Presentation

ENZIM & KOENZIM

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. ENZIM & KOENZIM Oleh hairan wali, S.Pd

  2. E N Z I M PENDAHULUAN : * KATALISATOR * BIOKATALISATOR DEFINISI ENZIM : SUATU SENYAWA ORGANIK BERUPA PROTEIN YANG BERFUNGSI SEBAGAI BIOKATALISATOR.

  3. SIFAT-SIFAT ENZIM ; ENZIM ADALAH PROTEIN ENZIM PUMYA SIFAT SEPERTI PROTEIN : KONDISI LINGKUNGAN, SUHU, Ph. kosentrasiSUBSTRAT, dsb. BERFUNGSI SEBAGAI KATALIS MeningkatkankecepatanreaksitanpamengubahProduK / hasilnya, danEnztidakikutbereaksidenganSubstratnya BEKERJA SECARA KHUSUS / SPESIFIK Enzimhanyabekerjamengkatalisasatureaksi / substrattertentu. DIBUTUHKAN DALAM JUMLAH SEDIKIT Reaksienzimatikdalammetabolismehanyamemerlukansedikitsekalienzim.

  4. TATA NAMA & KLASIFIKASI ENZIM : ► Namaenzimdiberiakhiranase ► Berdasarnamasubstrat yang dikatalisaenzim tersebut, misalnya : -. Proteinase -. Lipase ► Menurutsistem IUB, enzimdibagidalam 6 kelas utama, berdasarkanatasjenisreaksinya : 1. KELAS OKSIDO REDUKTASE 4. KELAS LIASE 2. KELAS TRANSFERASE 5. KELAS ISOMERASE 3. KELAS HIDROLASE 6. KELAS LIGASE

  5. ► Menurutsistem IUB,namaenzimdapatditulisdengan KODE ENZIM ( KODE NOMOR ENZIM ) :  NAMA ENZIM TERDIRI DARI 4 ANGKA : . ANGKA PERTAMA KELAS ENZIM . ANGKA KEDUA SUBKELAS . ANGKA KETIGA SUBSUBKELAS . ANGKA KEEMPAT NAMA SPESIFIK ENZIM CONTOH : E.C. 2.7.1.1 KELAS ALKOHOL FOSFAT HEKSOKINASE ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANSFERASE (HEKSOKINASE ) ATP + D-HEKSOSA ADP + D-HEKSOSA-6 FOSFAT

  6. KELAS 1 :OKSIDO REDUKTASE YANG MENGKATALISA REAKSI OKSIDASI REDUKSI, TERMASUK TERHADAP GUGUS CH- OH, CH-CH, C=O, CH-NH2, CH=NH. SRED SOKS e- S1OKS S1RED CONTOH : 1.1.1.1. ALKOHOL : NAD OKSIDOREDUKTASE ( ALKOHOL DEHIDROGENASE ) ALKOHOL ALDEHID / KETON H+ + e- NAD+ NADH + H+

  7. Contoh : * Subkelas 1.4 : Enz yang bekerjapadagugus CH-NH2 E.C. 1.4.1.3. =Glutamat : NAD(P) oksidoreduk-tase ( deaminasi ) Glutamat + H2O Ketoglutarat NAD(P)+ NAD(P)H + H+ e • Dari Subkelas 1.11. = Enz yang bekerjapada H2O2 • E.C. 1.11.1.6. = H2O2oksidoreduktase ( Katalase ) • H2O2 + H2O2 2 H2O2 + O2

  8. KELAS 2 : TRANSFERASE  YANG MENGKATALISA PEMINDAHAN GUGUS G ( SELAIN HIDROGEN ) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT, TERMASUK GUGUS ALDEHID, KETON, ASIL ( COOH ), ALKIL (-ROH ), GLIKOLSIL ( -RCHO ), FOSFAT, SULFAT S1-G S1 G S2S2-G CONTOH : DARI SUBKELAS 2.3.- ASIL TRANSFERASE E.C. 2.3.1.6. = KOLIN 0-ASETIL TRANSFERASE (KOLIN ASIL TRANSFERASE) : Asetil-koAAsetil-Kolin koA Kolin-SH KoA-SH CONTOH : 2.7.1.1 , ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANS- FERASE ( HEKSOKINASE ) D- HEKSOSA D- HEKSOSA-6 P ATP ADP

  9. KELAS 3 : HIDROLASE YANG MENGKATALISA PEMECAHAN SENYAWA DENGAN CARA HIDROLISIS. CONTOH : DARI SUBKELAS 3.1. E.C 3.1.1.8. = ASIL KOLIN ASIL HIDROLASE ( Pseudokolin Este rase ) ASIL-KOLIN KOLIN + ASAM DARI SUBKELAS 3.2. -- ikatanGlikosidik E.C. 3.2.1.23 = GALAKTOSIDASE ( GALAKTOHIDROLASE ) : D- GALAKTOSIDA ALKOHOL + D-GALAK- TOSA H2O H2O

  10. KELAS 4 : L I A S E  YANG MENGKATALISA PELEPASAN GUGUS DARI SUBSTRAT, DENGAN MEKANISME BUKAN HIDROLISA, DAN MENIMBULKAN IKATAN RANGKAP. X Y -C—C- X-Y + -C=C- CONTOH : DARI SUBKELAS 4.1.  IKATAN ALDEHID / KETON E.C. 4.1.2.7. = KETOSA-1P : ALDEHIDE LIASE ( ALDOLASE ) FRUKTOSA-1,6-P2 DIHIDROKSI ASETON-P + GLISERALDEHIDE-3P DARI SUBKELAS 4.2. : E.C. 4.2.1.1. = MALAT HIDRO LIASE ( FUMARASE ) MALAT FUMARAT + H2O

  11. KELAS 5 : ISOMERASE MENGKATALISA INTERKONVERSI OPTIK, GEOME - TRIK ATAU POSISI. CONTOH : DARI SUBKELAS 5.1. : RASEMASE / EPIMERASE E.C. 5.1.1.1. ALANIN RASEMASE ; L-ALANIN D-ALANIN DARI SUBKELAS 5.2. : SISTRANS ISOMERASE E.C. 5.2.1.3. = TRANSRETINEN 11 SISTRANS ISOMERASE TRANS RETINEN 11-SIS-RETINEN

  12. KELAS 6 : LIGASE YANG MENGKATALISA PENGGABUNGAN 2 SENYA - WA DISERTAI DENGAN PEMUTUSAN IKATAN PIRO - FOSFAT DARI ATP ATAU SENYAWA FOSFAT BER - ENERSI TINGGI LAINNYA. TERMASUK PEMBENTUKAN IKATAN C-O, C-S, C-N & C-C CONTOH : DARI SUBKELAS 6.2. :  IKATAN TIOESTER E.C. 6.2.1.4. = SUKSINAT : KoA LIGASE (GDP = SUK- SINAT TIOKINASE ) GTP GDP SUKSIBAT SUKSINIL-KoA KoA-SH DARI SUBKELAS 6.3. :  IKATAN C-N E.C. 6.3.1.2. = GLUTAMAT : AMONIA LIGASE ( ATP ) (GLUTAMIN SINTETASE ) GLUTAMAT + NH3 + ATP GLUTAMIN + ADP + Pi

  13. LOKASI ENZIM : SEMUA ENZIM ( = PROTEIN ) DISINTESIS DI RIBOSOM. EKSKRESI ENZIM SUDAH DALAM BENTUK AKTIP,SEBAGIAN ADA YG BELUM AKTIP =ZIMOGEN = PRO - ENZIM BENTUK ZIMOGEN  CONTOH PADA ENZ PENCERNAAN. LOKASI KERJA ENZIM DI DALAM SEL ORGANEL, KECUALI BEBERAPA ENZIM, SEPERTI ENZIM PENCERNAAN, ENZIM KOAGULASI ( PEMBEKUAN ) DARAH.

  14. BAGIAN AKTIF DARI MOL. ENZIM : ACTIVE SITE MENGIKAT “ S “ MENGOLAH “ S “ CATALYTIC SITE ALLOSTERIC SITE “ S “ = SUBSTRAT MEKANISME KERJA ENZIM : REAKSI : E + S  [ ES ]  E + P 1. TEORI FISHER : ( KEY & LOCK THEORY ) + + E S ES E P

  15. MEKANISME KERJA ENZIM : TEORI INDUKSI MODEL KOSHLAND ( INDUCE FIT THEORY ) : SEBELUM TERJADI HUBUNGAN E–S , KEDUA MOLEKUL SALING MENDEKAT KARENA ADANYA GUGUS-GUGUS AKTIF ( -NH2, -PO4, -SH, -OH, -COOH, dsb )  TERJADI “KONFORMASI” DARI MOLEKUL E. === BENTUK MOLEKUL JADI SESUAI DAN SERASI DENGAN MOLEKUL S == = TERJADI E – S COMPLEX E P SH S

  16. 2. Daniel – Koshland : Induced – fit E S S E [E-S] Enzim SUBSTRAT substrat E S S S S E E E S S

  17. FAKTOR-2 YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK : 1. FAKTOR SUHU : KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK to C pH SUHU OPTIMUM pH OPTIMUM 2. FAKTOR pH : • PENGARUH PERUBAHAN pH : • pH ASAM / SANGAT ASAM atau BASA / SANGAT BASA = DENATURASI ENZIM ==== FUNGSI HILANG. • PERUBAHAN pH ---- PERUBAHAN MUATAN PADA GUGUS- GUGUS DARI ENZIM---- PENGARUHI KONFORMASI E – S -- PENGARUHI PEMBENTUKAN E-S KOMPLEKS == KECEPATAN REAKSI BERUBAH.

  18. 3. FAKTOR KADAR SUBSTRAT & ENZIM : • KADAR S << KADAR E = PENAMBAHAN S AKAN MENAIKKAN • KECEPATAN REAKSI   ENZIM JENUH DENGAN S = • KECEPATAN REAKSI TIDAK MENINGKAT LAGI. • KADAR E << KADAR S = PENAMBAHAN E AKAN MENING- • KATKAN KECEPATAN REAKSI   SETELAH TERJADI KESE- • TIMBANGAN = PENAMBAHAN E TIDAK AKAN MENINGKAT-KAN KECEPATAN REAKSI. k1 k2 REAKSI ENZIMATIK : E + S E + P v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [E] [P] v1 ADALAH KECEPATAN AWAL = SAAT MULAI REAKSI v1 BERBANDING LURUS DENGAN KADAR SUBSTRAT MAUPUN KADAR ENZIM.

  19. PENGARUH MODIFIER : • MODIFIER  SENYAWA YANG MAMPU MEMPENGARUHI • AKTIVITAS / KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK. 4.1. MODIFIER POSITIP = AKTIVATOR : ION-ION LOGAM : Mn, Mg, Ca, dll 4.2. MODIFIER NEGATIP = INHIBITOR : 4.2.a. PENGHAMBAT BERSAING = COMPETITIVE INHIBITOR 4.2.b. PENGHAMBAT TAK BERSAING = NON COMPETITIVE INHIBITOR

  20. COMPETITIVE INHIBITOR : • BENTUK / STRUKTUR MIRIP DENGAN SUBSTRAT • KERJANYA : BERSAING DENGAN S DALAM MEMPEREBUTKAN • “ ACTIVE SITE “ DARI ENZIM. CONTOH : 1. SULFANILAMIDE -- MENGHAMBAT PERKEMBANGAN BAKTERI 2. DICOUMAROL -- MIRIP VITAMIN K NON COMPETITIVE INHIBITOR : • IRREVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR : • * MERUSAK ENZIM == ENZIM TAK DAPAT BEKERJA B. REVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR : .) TIDAK MIRIP DENGAN SUBSTRAT .) TIDAK MENEMPATI “ CATALYTIC SITE “ , TETAPI MENEMPATI “ ALLOSTERIC SITE “ .) KERJA ENZIM JADI TERHAMBAT ----- TIDAK MENCAPAI KECEPATAN YANG MAKSIMAL

  21. K O E N Z I M : * BAGIAN NON PROTEIN DARI HOLOENZIM * SEBAGAI SUBSTRAT KEDUA = CO SUBSTRAT : OH O CH O-C H33C C H33C C O- O O LAKTAT PIRUVAT NAD+ NADH + H+ LAKTAT DEHIDROGENASE

  22. KLASIFIKASI KOENZIM : 1. UNTUK PEMINDAHAN GUGUS H : . NAD+ , NADP+ . FMN , FAD . ASAM LIPOAT . KOENZIM Q 2. UNTUK PEMNIDAHAN GUGUS-GUGUS SELAIN H : *. KoA *. PIRIDOKSAL FOSFAT *. KOENZIM FOLAT *. BIOTIN *. TIAMIN PIROFOSFAT *. ASAM LIPOAT *. KOENZIM KOBAMIDA (B12 ) SEBAGIAN BESAR KOENZIM MERUPAKAN DERIVAT VITAMIN B COMPLEX ENZIM-ENZIM KELAS 1, 2, 5 DAN 6 MEMERLUKAN KOENZIM ENZIM-ENZIM KELAS 3 DAN 4 TIDAK MEMERLUKAN KOENZIM

  23. I S O Z I M : == ENZIM YANG BERBEDA SIFAT FISIK, KIMIA dan IMMUNOKIMIA- NYA, TETAPI MEMPUNYAI FUNGSI KATALITIK YANG SAMA. • LEBIH DARI SATU SUBUNIT / ISOMER • DAPAT DIPISAHKAN DENGAN ELEKTROFORESA • CONTOH : -. LAKTAT DEHIDROGENASE = LDH PUNYA 4 SUB UNIT / PROTOMER, DENGAN 2 TIPE H & M • I1 : H HHH I4 : H M MM • I2 : H HHM I5 : M MMM I3 : H H M M -. MALAT DEHIDROGENASE

  24. ENZIM dalam DARAH : • FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM FUNGSIONAL PLASMA ) : • -. LIPOPROTEIN LIPASE • -. PSEUDOCHOLIN ESTERASE • -. ENZIM-ENZIM PEMBEKUAN DARAH • NON FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM NON FUNGSIONAL PLASMA ) : •  PENTING UNTUK DIAGNOSA dan PROGNOSA PENYAKIT . • -. CONTOH : =. PLASMA LIPASE • =. PLASMA AMILASE • =. FOSFATASE • =. TRANSAMINASE : G O T & G P T • =. LAKTAT DEHISROGENASE = LDH

  25. TERIMA KASIH & selamat belajar WD

More Related