610 likes | 1.62k Views
Enzimi. Enzimi su proteini koji deluju kao katalizatori (ubrzavaju hemijske reakcije). enzimi su specificni za razlicite supstrate (selektivna priroda vezujuceg mesta na enzimu). kataliticko (aktivno) mesto je deo molekula enzima gde se odvija reakcija.
E N D
Enzimi su proteini koji deluju kao katalizatori (ubrzavaju hemijske reakcije)
enzimi su specificni za razlicite supstrate (selektivna priroda vezujuceg mesta na enzimu)
kataliticko (aktivno) mesto je deo molekula enzima gde se odvija reakcija
enzimi ubrzavaju hemijske reakcije smanjenjem kolicine energije potrebne za dostizanje visoko-energetskog intermedijernog stanja reakcije (kompleks prelaznog stanja) – smanjena energije aktivacije
U katalizi ucestvuju funkcionalne grupe aktivnog mesta koje poticu od koenzima, metalnih jona ili aminokiselinskih ostataka
mehanizmi enzimske katalize ukljucuju • acido-baznu katalizu • formiranje kovalentih intermedijera • stabilizaciju prelaznog stanja
kontrola brzine reakcija je moguca jer se enzimi mogu regulisati razlicitim mehanizmima
enzimi obezbedjuju • brzinu • specificnost i • regulatornu kontrolu hemijskih reakcija u organizmu
enzimima katalisane reakcije imaju 3 koraka • vezivanje supstrata E + S ↔ ES • konverzija vezanog supstrata u vezani produkt ES ↔ EP • oslobadjanje produkta EP ↔ P
korak 1. • enzimi vezuju supstrate reakcije koju katalisu i dovode ih u najpovoljniji polozaj za efikasnu reakciju • korak 2. • enzim ucestvuje u formiranju i raskidanju veza neophodnih za nastanak produkta • korak 3. • produkt se oslobadja a enzim vraca u svoje originalno stanje
specificnost enzima • katalisu uglavnom odredjeni tip reakcije • medju mnogim jedinjenjima “biraju” odredjeni supstrat • od tog suptrata nastaje samo jedan produkt
Jos po nesto… • enzimi katalisu samo moguce reakcije cineci ih samo brzim • ubrzanje enzimima katalisanih reakcija je 106 do 1014 (mnogo vece od efikasnosti neorganskih katalizatora)
specificnost i brzina reakcija katalisanih enzimima je rezultat • jedinstvene sekvence aminokiselina koja omogucava formiranje trodimenzionalne strukture enzimskog molekula
Aktivno mesto • deo enzimskog molekula (udubljenje, zljeb) gde se vezuje supstrat i tako formira enzim-supstrat kompleks • mesto vezivanja supstrata odredjuje specificnost prema supstratu
Dva modela formiranja enzim-supstrat kompleksa • aminokiselinski ostaci formiraju komplementarnu trodimenzionalnu strukturu koja “prepoznaje” supstrat (model “kljuca i brave”) • vodonicne veze, hidrofobne i elektrostaticke interakcije povezuju supstrat i enzim i vode daljim konformacionim promenama (model indukovanog podesavanja)
u aktivnom mestu kofaktori i/ili funkcionalne grupe polipeptidnog lanca ucestvuju u prevodjenju supstrata u produkt
vezivanje supstrata indukuje konformacione promene enzima koje omogucavaju nove interakcije molekula supstrata sa funkcionalnim grupama enzima
model “kljuc-brava” komplementarnost izmedju supstrata i aktivnog mestamodel indukovanog prilagodjavanja promena konformacije enzima i supstrata
Hemijska priroda enzima • proteini • proteini + kofaktor • kofaktor • metalni joni • prosteticna grupa (najcesce trajno vezana za enzim) • koenzim (povezan sa enzimom samo tokom katalize) • apoenzim (proteinski deo enzima) + koenzim = holoenzim
Mnogi mikroelementi su kofaktori enzima • omogucavaju vezivanje supstrata ili koenzima za enzim (deluju kao elektrofili i tako stabilizuju anjonsku formu ili vezuju anjonske supstrate) • donori su elektrona u oksido-redukcionim reakcijama
Koenzimi • neproteinski organski molekuli koji obezbedjuju funkcionalne grupe za enzimsku katalizu • kod coveka se cesto sintetisu od vitamina
Dve osnovne klase koenzima • koenzimi koji • ucestvuju u reakcijama prenosa grupa • cvrsto se vezuju za supstrat (aktivirajuci ga za prenos neke grupe, dodatak vode i dr.). • drugim delom se cvrsto vezuju za enzim (ako ostaju trajno vezani zovu se prosteticna grupa) • biotin, tiamin pirofosfat, koenzim A
u oksido-redukcionim reakcijama • sadrze specificne funkcionalne grupe za prenos elektrona (u formi hidridnog jona, atoma vodonika ili kiseonika) • ne vezuju se kovalentno za supstrat i posebnim delom se vezuju za enzim • nikotinamid adenin dinukleotid (NAD+), flavin adenin dinukleotid (FAD)
kofaktori imaju, kod nekih enzima i nekataliticku, strukturnu, ulogu povezujuci udaljene delove polipeptidnog lanca u formu tercijalne strukture
6 klasa enzima oksidoreduktaze transferaze hidrolaze liaze izomeraze ligaze podela u okviru svake klase E.C. 1.1.1.1. (alkohol dehidrogenaza) Klasifikacija enzima (Enzyme Commision – E.C.)