100 likes | 312 Views
MALAT DEHIDROGENASE. Kelompok 6: M. Lutfi Firmansyah (10509017) Yonathan Kandake (10509075) Wulandari Purwaningrum (10509076) M. Ichsan Hakim (10509083) Aris Hidayatullah (10509087) Dini Nuraeni (10509097). Pendahuluan.
E N D
MALAT DEHIDROGENASE Kelompok 6: M. LutfiFirmansyah (10509017) YonathanKandake (10509075) WulandariPurwaningrum (10509076) M. Ichsan Hakim (10509083) ArisHidayatullah (10509087) DiniNuraeni (10509097)
Pendahuluan • Malatdehidrogenasemerupakanenzimdalamsiklusasamsitrat yang berfungsimengkatalisisreaksimalatmenjadioksaloasetatdengan NAD+ dansebaliknya (reaksireversibel)
Struktur Malat Dehidrogenase • Setiap subunit dari malat dehidrogenase memiliki 2 domain berbeda yang bervariasi dalam struktur dan fungsi. • Parallel β-sheet yang membuat domain, sedangkan struktur yang terdiri dari 4 β-sheet dan sebuah α-helix menjadi binding site untuk NAD +. • Semua subunit ini terikat oleh ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik
Mekanisme Kerja Malat Dehidrogenase Salah satu reaksi dalam siklus TCA
Fungsi Malat Dehidrogenasepada TCA Malat dehidrogenase (EC 1.1.37) enzim yang terlibat dalam siklus asam sitrat (TCA) yang mengkatalisis reaksi yang merubah dari L-malat menjadi oksaloasetat dengan menggunakan NAD+. L-Malat + NAD+Oksaloasetat + NADH + H+
Fungsi Malat Dehidrogenasepada TCA Malat dehidrogenase memiliki fungsi yang berbeda dengan enzim malic yang mengkatalisis reaksi malat menjadi piruvat dengan menghasilkan NADPH Sisi aktif enzim malat dehidrogenase
Malat Dehidrogenase padaGlukogenesis Piruvat dalam mitokondria bereaksi dengan piruvat karboksilase untuk membentuk oksaloasetat-intermediet dalam siklus TCA. Untuk mengeluarkan oksaloasetat dari mitokondria, malat dehidrogenase mereduksinya menjadi malat, dan melewati membran dalam mitokondria. Setelah berada di sitosol, malat dioksidasi kembali menjadi oksaloasetat oleh malat dehidrogenase di sitosol. Terakhir, oleh phosphoenol-pyruvate carboxy kinase (PEPCK) yang mengubah menjadi fosfoenol piruvat.
Daftar Pustaka • www.gpb.sav.sk/2002_03_257.pdf • http://www.worthington-biochem.com/mdh/default.html