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TEMA 5. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS

TEMA 5. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS. IES Muriedas Bonifacio San Millán. 2º bachillerato Biología. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS. Introducción Concepto de VIDA: Sistemas de baja entropía: Necesidad de las enzimas (metabolismo) Mecanismos autorreplicativos (ADN, ARN) Importancia BIOLÓGICA

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TEMA 5. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS

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  1. TEMA 5. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS IES Muriedas Bonifacio San Millán 2º bachillerato Biología

  2. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS • Introducción • Concepto de VIDA: • Sistemas de baja entropía: • Necesidad de las enzimas (metabolismo) • Mecanismos autorreplicativos (ADN, ARN) • Importancia BIOLÓGICA • NECESIDAD DE LA CATÁLISIS • CONCEPTO DE ENZIMA

  3. ENZIMAS • Holoenzima = Apoenzima + Cofactor • Apoenzima: • Composición (proteica) • Estructura: (globular  3ª o 4ª) • AA estructurales (d) • AA del c. activo: • De fijación (a y c) • Catalizadores (b)

  4. ENZIMAS • Cofactor • Inorgánicos: oligoelementos iónicos • ej. ( Fe2+ ↔ Fe3+ ) • Orgánicos • Crupo prostético: Enlace covalente • ej. Grupo Hemo • Coenzimas: Enlaces reversibles. • ej. vitaminas (Vit B6) o sus derivados (NAD+, FAD) • Holoenzima = Apoenzima + Cofactor

  5. ENZIMAS • Cofactores • Holoenzima = Apoenzima + Cofactor Grupo prostético “Hemo”

  6. ENZIMAS Papel de: • Apoenzima • Soporte • Debilita enlaces • Cofactor (completa el c. activo) • Lleva a cabo la catálisis. • Puente de unión ES • Conformación: • moldeando definitivamente al enzima

  7. ENZIMAS : PROPIEDADES • Proteicas: • solubilidad, desnaturalización, Pi, etc. • Especificidad • De Acción: Un tipo de reacción • De Sustrato: Sobre un tipo de sustrato • Absoluta • Relativa EA EB EC • Reversibilidad: A B C P • Eficacia: • Localización • Recuperación

  8. ENZIMAS : PROPIEDADES • Especificidad • De Acción: Un tipo de reacción • De Sustrato: Sobre un tipo de sustrato • Absoluta: ej. Lipasa • Relativa: ej. Gliceraldehído 3P deshidrogenasa • En nuestro cuerpo, los monosacáridos tienen forma D y los aminoácidos proteicos forma L ¿Por qué? Porque las enzimas de nuestro cuerpo sólo catalizan reacciones sobre monosacáridos D o aminoçacidos L

  9. ENZIMAS : PROPIEDADES • Recuperación: • Enzima: • E + S ES E + P • El “E” se recupera integramente • Coenzima: Deshidrogenasa • Ej: AH2 + FAD A + FADH2 • (El FAD necesita reciclarse)

  10. ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA • Reacción enzimática http://www.google.es/imgres?imgurl=http://docentes.educacion.navarra.es/~metayosa/bach2/2biometabo2_clip_image001.gif&imgrefurl=http://docentes.educacion.navarra.es/~metayosa/bach2/2biometabo2.html&usg=__RAXG8xoCehE8jgwXifhd2k8gZe0=&h=232&w=373&sz=13&hl=es&start=2&zoom=1&um=1&itbs=1&tbnid=N8lhV_3l7aBH2M:&tbnh=76&tbnw=122&prev=/images%3Fq%3Dapoenzima%2Bcofactor%26um%3D1%26hl%3Des%26safe%3Dactive%26sa%3DN%26tbs%3Disch:1

  11. ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA • Velocidad de reacción: V = P  / t • Factores: • Tª (no en seres vivos  s. Isotérmicos) • Presencia de catalizadores:  la E. de activación

  12. ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA • Proceso: Sin Catalizador Con Catalizador

  13. ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA • Proceso: • A: Fijación especifica: complejo ES • B: Liberación del producto: Enzima + Producto

  14. ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA • Todas las reacciones metabólicas necesitan de la participación de enzimas.

  15. ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA • Todas las reacciones metabólicas necesitan de la participación de enzimas. Síntesis Degradación

  16. ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA • Modelos • Llave cerradura (A) • Ajuste inducido (B) Modelo de la llave-cerradura Modelo de ajuste inducido

  17. ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA Modelo de la llave-cerradura Modelo de ajuste inducido

  18. ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA • Velocidad: V = P / t • 1 U  µmol S/min  µmol P/min • V máxima: Ke  Et 

  19. ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA • KM (Cte de Michaelis-Menten) • Afinidad por el S (especificidad):  KM Afinidad

  20. ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA • KM (Cte de Michaelis-Menten) • Afinidad por el S (especificidad):  KM Afinidad Km = K2 + K3 K1 

  21. ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA • KM (Cte de Michaelis-Menten) • Importancia • Km = [ S ] fisiológica  V enzimática a [ ] fisiológica • Afinidad por el S (especificidad):  KM Afinidad • Km a partir de la ecuación de Vo de M-M • Km a partir de la K1 (limitante): • E + S ES K1

  22. ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA • KM (Cte de Michaelis-Menten) Enzimas con diferente Velocidad máxima y la misma Km.

  23. ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA • KM (Cte de Michaelis-Menten) Enzimas con la misma Vmax y diferente KM (Si catalizan la misma reacción y sobre el mismo S serán isozimas

  24. ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA • KM (Cte de Michaelis-Menten) Enzimas con diferente Vmax y diferente KM

  25. ENZIMAS: Factores que influyen en la velocidad • Factores: • Concentración de sustrato • Concentración de enzima • pH • Temperatura

  26. ENZIMAS: Factores que influyen en la velocidad • Influencia de la concentración del SUSTRATO • Exponencial (Hipérbole)

  27. ENZIMAS: Factores que influyen en la velocidad • Influencia de la concentración de ENZIMA. • Proporcional (lineal)

  28. ENZIMAS: Factores que influyen en la velocidad ¿ A qué se deben estas diferencias en el pH óptimo de las siguientes enzimas? • Influencia del pH. Intestino (jugo pancreático) Estómago (jugo gástrico)

  29. ENZIMAS: Factores que influyen en la velocidad • Influencia de la temperatura.

  30. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática Necesidad de regulación y modos • Regulación por Km • Activación: • cationes (Ca2+, Mg2+ ), el sustrato, etc. • Inhibición: • Reversible • I. Competitiva:  Km • Irreversible • I. No competitiva:Vmax • I. Acompetitiva: Km Vmax • Alosterismo

  31. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Regulación por Km

  32. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Activación: • cationes (Ca2+, Mg2+ ) • el sustrato • etc. Nota: No confundir con un cofactor, el activador no se une al centro activo

  33. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición: • Reversible: • I. Competitiva: •  Km • Vmax Constante

  34. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición: • Reversible • I. Competitiva: •  Km • Vmax Constante

  35. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición competitiva: La Vmax permanece constante La Km aumenta

  36. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición competitiva: ¿Por qué es reversible? Revierte si aumentamos la concentración de sustrato Se puede neutralizar si se añade una concentración de sustrato suficiente para desplazar al inhibidor.

  37. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición: • Irreversible

  38. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición: • Irreversible • I. No competitiva:Vmax complejo ESI La unión al INC puede permitir o no la unión del S, pero el complejo resultante, siempre es inactivo

  39. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición: • Irreversible • I. No competitiva:Vmax

  40. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición no competitiva: La Vmax disminuye La Km constante

  41. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición no competitiva: No revierte aunque aumentemos la concentración de sustrato ¿Por qué es irreversible?

  42. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición: • Irreversible • I. Acompetitiva: Km Vmax Siempre se forma el complejo ESI, pero inactivo

  43. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición: • Irreversible • I. Acompetitiva: Km Vmax

  44. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática ¿Por qué es irreversible? • Inhibición Acompetitiva: La Vmax disminuye La Km aumenta

  45. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática No revierte aunque aumentemos la concentración de sustrato ¿Por qué es irreversible? • Inhibición Acompetitiva:

  46. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición y = a x + b

  47. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Inhibición • IC: • Vmax cte •  Km • INC: • Vmax • Km cte IA: Vmax  Km

  48. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Nota: “Inhibición Irreversible” • La mayoría de los libros de texto consideran la I. Irreversible como aquella que se produce cuando un veneno metabólico se une irreversiblemente (covalentemente) a un enzima, incapacitándole permanentemente. Con este enfoque la IC, INC y IA se considerarían reversibles ya que se unen al enzima con enlaces débiles y en determinadas circunstancias se liberan con facilidad. Sin embargo la aparición “patológica” de un veneno metabólico, no puede considerarse un mecanismo regulatorio.

  49. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Alosterismo • Enzimas cuaternarias (oligómeros) • Centro activo + centros reguladores • Conformaciones T (“inactiva”) y R (activa) • Cooperación entre protómeros • Cinética sigmoidea • En rutas tipo Feed-back

  50. ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática • Alosterismo • Enzimas cuaternarias (oligómeros) • Centro activo + centros reguladores • Conformaciones T (“inactiva”) y R (activa) • Cooperación entre protómeros

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