280 likes | 719 Views
ASAM AMINO DAN PROTEIN. STRUKTUR UMUM ASAM AMINO COOH (Gugus Karboksil) H - C - R ( Rantai sisi ) NH 2 (Gugus Amino ) - Senyawa amphoteric - Zwitter ion. 20 JENIS ASAM AMINO. Semua asam amino mengandung atom C, H, O dan N; Kecuali cystein,dan metionin (juga mengandung S)
E N D
STRUKTUR UMUM ASAM AMINO • COOH (Gugus Karboksil) • H - C - R (Rantai sisi) • NH2 (Gugus Amino) • - Senyawa amphoteric • - Zwitter ion
Semua asam amino mengandung atom C, H, O dan N; Kecuali cystein,dan metionin (juga mengandung S) • Semua asam amino memiliki atom C asimetrik (atom C dimana keempat tangannya memegang empat gugus atau radikal yang berbeda sehingga mempunyai dua struktur tiga dimensi yang berbeda) kecuali glisin. • Atom C asimetris itu dikenal dengan sebutan pusat khiral • Dalam larutan, muatan asam amino tergantung pH. pH dimana asam amino tidak bermuatan disebut titik isoelektrik (TIL). Dibawah TIL asam amino bermuatan positif sedangkan diatasnya bermuatan negatif
KLASIFIKASI ASAM AMINO • Berdasarkan Rantai Sisinya • Berdasarkan dapat – tidaknya • disentesis oleh tubuh mns atau • hewan
Klasifikasi berdasarkan sifat rantai samping: • Asam Amino Polar (R mengutub tak bermuatan)→ mudah larut dalam air: Asn, Gln, Tyr, Ser, Thr • 2.Asam amino nonpolar /Hidrofobik ( R tak mengutup) →kurang dapat larut dalam air : Gly, Ala, Val, Leu,Isoleu Trp, Pro, Phe, Cys, Met. • 3.Asam Amino dengan R bermuatan negatif pada Ph 7 (bersifat asam) :Asp dan Glu. • 4. Asam Amino dengan R bermuatan positif pada Ph 7 (bersifat basa) :Lys, Arg, His
Sintesis • Esensial: Asam amino yang diperlukan oleh tubuh dan harus diperoleh dari makanan sehari-hari • Arginin, Fenilalanin, Glisin, Histidin, Isoleusin, Leusin, Lisin, Metionin, Treonin, dan Triptofan • Non esensial: Asam amino yang diperlukan oleh tubuh tetapi tubuh dapat mensintesa sendiri dalam jumlah yang diperlukan
Asam amino penyusun protein Ikatan peptida adalah secara kimia merupakan ikatan kovalen yg terbentuk antara group alfa amino dari molekol asam amino dengan group alfa karboksil dari molekul asam amino yg lain Dua asam amino bergabung = dipeptida Sampai 25 asam amino bergabung = oligopeptida Diatas 25 asam amino bergabung = polipeptida = protein
STRUKTUR PROTEIN Struktur Protein :1. Struktur Primer2. Struktur Sekunder3. Struktur Tersier4. Struktur Kuartener
Struktur Primer Urutan asam amino dalam struktur protein yang dihasilkan dari ikatan kovalen antar asam amino dalam rantai (ikatan peptida)
Struktur Sekunder Alfa heliks = dibangun oleh ikatan hidrogen antara suatu N-H pada ikatan peptida dan oksigen karbonil dari gugus ikatan peptida lain dalam rantai peptida yang sama
Beta sheet = terdiri dari rantai-rantai peptida yang tersusun bersisian membentuk struktur yang menyerupai lembaran yang berlipat akibat adanya ikatan hidrogen antara suatu N-H pada ikatan peptida dan oksigen karbonil dari gugus ikatan peptida lain dalam rantai peptida yang tidak sama
Struktur tersier Terjadi karena pelipatan struktur sekunder akibat adanya interaksi hidrofobik, ionik, hidrogen dan jembatan disulfida membentuk konformasi tiga dimensi.
Struktur Kuarteneir Interaksi antara sub unit atau polipeptida
JENIS PROTEIN 1. Protein Serat (FIBROUS) Merupakan susunan rantai polipeptida yang memanjang dan dihubungkan satu dengan lain oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan bentuk serat atau serabut yang stabil. Fungsi : - Pertahanan luar karena merupakan komponen utama dari lapisan kulit luar, rambut, bulu, kuku dan tanduk. Penyangga kekuatan dan pemberi bentuk Karakteristik: -Rendahnya daya larut -Mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan
2. Protein Globular Merupakan rantai polipeptida yang berlipat dengan rapat sehingga menjadi bentuk bulat atau globular yang kompak. Protein globular dapat berupa enzim, protein dalam darah, antibodi, hormon, komponen membran, dan ribosom. Karakteristik: Larut dalam larutan garam dan encer Mudah berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, dan mudah denaturasi.
3. PROTEIN KONJUGASI Merupakan protein sederhana terikat dengan bahan-bahan non-asam amino yang disebut gugus prostetik. Ada beberapa jenis protein konjugasi antara lain: muko protein, glikoprotein, lipoprotein, dan nukleoprotein.
Sifat fisika kimia protein Protein mengalami perubahan-perubahan secara fisika dan kimia antara lain: 1.Dapat terdenaturasi oleh perlakuan pemanasan. 2.Dapat terkoagulasi atau mengendap oleh perlakuan pengasaman. 3.Dapat mengalami dekomposisi atau pemecahan oleh enzim-enzim proteolitik. 4.Dapat bereaksi dengan gula reduksi, sehingga menyebabkan terjadinya warna coklat.
Denaturasi protein Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovelen. Karena itu, denaturasi dapat diartikansuatu proses terpecahnya ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan atau terbukanya lipatan molekul protein
Denaturasi karena Panas: Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetikdan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehinggamengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulaselama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga kemampuanmengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena energi panas akan mengakibatkanterputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidakmemutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Proses ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit.
Denaturasi karena Asam dan basa: Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai pH isoelektris yaitu pH dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan. Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik. Sebuah tipe reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif dan negatif di dalam garam berganti pasangan dengan ion positif dan negatif yang berasal dari asam atau basa yang ditambahkan. Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan, saat asam lambung mengkoagulasi susu yang dikonsumsi
Denaturasi karena Garam logam berat: Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam dan basa. Garam logam berat seperti Hg+2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2 dan logam lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang tidak larut Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan pH larutan diatas TIL karena protein bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan pH larutan dibawah TIL karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++, sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah; ion salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat.