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Los canales de iones tienen 3 dominios : Citosólico, Transmembrana y Extracelular

Difusión Facilitada : Se requieren Proteínas que participan en el proceso. No se requiere el acoplamiento a un donador de Energía. Canales de iones Transportadores. Los canales de iones son proteínas integrales de membrana. Permiten el paso de iones de una forma selectiva.

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Los canales de iones tienen 3 dominios : Citosólico, Transmembrana y Extracelular

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Presentation Transcript

  1. Difusión Facilitada : Se requieren Proteínas que participan en el proceso. No se requiere el acoplamiento a un donador de Energía. • Canales de iones • Transportadores Los canales de iones son proteínas integrales de membrana. Permiten el paso de iones de una forma selectiva. Existen canales de iones específicos para los diferentes iones. Así encontramos en las membranas plasmáticas de diferentes tipos celulares canales de Na+, canales de K+, canales de Ca++, etc. Los canales de iones no existen únicamente en la membrana plasmática, existen también en las membranas de diferentes estructuras celulares como vesículas, retículo endoplásmico, etc. Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid

  2. Los canales de iones tienen 3 dominios : Citosólico, Transmembrana y Extracelular Dominio Extracelular Dominio Transmembrana Dominio Intracelular Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid

  3. Canales de iones El dominio Transmembrana de los canales de iones está formado por la agregación de un conjunto de alfa-hélices transmembrana que interaccionan para formar una estructura tubular con una luz interna. alfa-hélice Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid

  4. Canales de iones Cada alfa-hélice del Dominio Transmembrana presenta 2 caras : Una hidrofóbica y otra hidrofílica. La cara hidrofóbica va a permitir la interacción de las alfa-hélices transmembrana con la bicapa lipídica. Las caras hidrofílicas forman la luz del canal. Cara hidrofílica La luz del canal es hidrofílica Cara hidrofóbica alfa-hélice anfipática El revestimiento del canal es hidrofóbico Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid

  5. Canales de iones Las caras hidrofóbicas de las alfa-hélices del Dominio Transmembrana interaccionan con la parte apolar de la bicapa lipídica mediante interacciones de Van Der Waals. Las Proteínas Integrales de membrana, y los canales se Iones lo son, presentan además de radicales de aminoácidos hidrófobos, Acidos Grasos unidos covalentemente, que van a interaccionar con la parte apolar de la bicapa lipídica. Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid

  6. Los dominios Citosólico y Extracelular tienen importancia en la regulación de los canales, y van a ser donde se produzcan las interacciones de metabolitos y macromoléculas que regulan el paso de iones mediante la regulación de la conformación de los canales. Metabolito extracelular Proteína Periférica Metabolito intracelular Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid

  7. AQUAPORINA HUMANA Aquaporin-2 en riñón permite el paso de 3 billones ( americanos ) de moleculas / sec Estructura espacial del monómero de la aquaporina-1 de eritrocito humano Estructura espacial del Tetrámero erythrocyte integral membrane protein 28K – human NCBI seq. OMIM Aquaporin-CHIP is a 28-kD integral protein purified from the plasma membranes of red cells and renal tubules by Denker et al. (1988). The protein was thought at first to be a breakdown product of the Rh polypeptide but was later shown to be a unique molecule that is abundant in erythrocytes and renal tubules. A subpopulation is N-glycosylated. Preston and Agre (1991) isolated a cDNA for this protein, called CHIP28 (channel forming integral protein of 28 kD), from human fetal liver. Analysis of the deduced amino acid sequence suggested that CHIP28 protein contains 6 bilayer-spanning domains, 2 exofacial potential N-glycosylation sites, and intracellular N and C termini. The sequence showed strong homology with the major intrinsic protein of bovine lens (MIP26; 154050), which is the prototype of an ancient family of membrane channels. These proteins are believed to form channels permeable to water and possibly other small molecules La AQP1 es un homotetrámeroThe AQP1 monomer contains 269 amino acid residues, which form two tandem repeats of three membrane-spanning α-helices with amino- and carboxy-termini located on the cytoplasmic side of the membrane. In the hourglass model, connecting loops B (cytoplasmic) and E (extracellular) each contain the consensus motif Asn-Pro-Ala (NPA) and dip into the membrane from the opposite sides where they overlap, forming a single transmembrane aqueous pathway through each subunit of the AQP1 tetramer Realizado por Dr. A. Martínez-Conde & Dra P. Mayor Dep. Bioquímica y Biología Molecular Fac. Medicina Universidad Complutense de Madrid

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