Eiwit als van een ei alleen dan anders….

1. Eiwit als van een ei alleen dan anders…. Proteïnen en DNA

2. Eiwit • Uit welke bouwblokken bestaan eiwitten? • Aminozuren • Wat is de algemene opbouw van een aminozuur?

3. Opbouw aminozuur Restgroep (bepalend voor aminozuur) Aminogroep (NH2) Carboxylgroep (organisch zuur)

4. Vorming polypeptide

5. Eiwitstructuur • Eiwitten zijn opgebouwd uit lange ketens van aminozuren  polypeptiden • Deze ketens zijn op een specifieke manier gevouwen zodat ze een ruimtelijke vorm krijgen.

6. Eiwitstructuur • Je kunt deze vouwing verdelen in verschillende niveaus: • Primaire structuur wordt gevormd door de polipeptide • De secundaire structuur wordt gevormd door de vouwing van de polipeptide in α-helixen en β-platen.

8. Eiwitstructuur De tertiaire structuur bestaat uit verdere vouwing van de polipeptide in een ruimtelijke vorm. Waterstofbruggen en disulfideverbindingen

9. Eiwitstructuur • De quartenaire structuur vind je alleen terug bij eiwitten die bestaan uit meer dan één polipeptide. Deze structuur bestaat dan ook uit de ruimtelijke plaatsing in het eiwit van de verschillende polipeptiden

11. Functies van eiwitten • Noem tenminste 5 functies die eiwitten vervullen in een cel: • Katalysator (enzymen) • Structuur (cytoskelet, haar, nagels, bindweefsel) • Signaaloverdracht (signaaleiwitten, sommige hormonen) • Beweging (spiereiwitten  actine, myosine) • Transport (hemoglobine) • Opslag • Receptoreiwitten (in je netvlies) • Gen regulatie eiwitten • Maar ook de lens van je oog

12. Enzymen • Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties in de cel katalyseren (versnellen). • Dit doen ze door de activeringsenergie van reacties te verlagen. • Ze hebben een actief centrum waarin het substraat waarop ze werken precies past.

14. Enzymactiviteit • Substraatconcentratie • Temperatuur • Zuurgraad (pH) • Inhibitie (reversibel en irreversibel) • Competitief • Niet – competitief • Allosterische werking (vb. hemoglobine)

15. De rem erop • Een bepaald enzym heeft sucrose als substraat en glucose als product. Als er veel glucose aanwezig is wordt er minder sucrose omgezet in glucose. • Verklaar hoe dit kan.

16. Remming en activatie • Competitief en niet-competitief (allosterisch) • Bij competitieve remming gaat het regelmolecuul op de actieve plaats van het enzym zitten. Hierdoor kan het enzym geen substraat meer binden.

17. Competitieve remming vindt vaak plaats door het product van een metabolische route (=stofwisselingsroute) waarin het enzym werkzaam is. • Vraag: Leg uit wat een metabolische route is en hoe remming van het product een dergelijke route kan reguleren.

18. Metabolische route Stof A Stof C is een competitieve remmer van enzym A. Veel stof C remt dus deze metabolische route. Hierdoor komt er nooit een groot overschot van stof C, wat verspilling zou zijn. enzym A Stof B - enzym B Stof C

19. Allosterische remming en activatie • Veel eiwitten worden allosterisch geremd of geactiveerd. Voorbeelden hiervan zijn: • Enzymen • Signaaleiwitten • Kanaaleiwitten • Bij allosterische remming gaat het regelmolecuul niet op het actieve centrum zitten maar op een allosterisch centrum zitten.

20. Doordat een regelmolecuul op het allosterische centrum gaat zitten verandert het eiwit van vorm. Hierdoor kan het actieve centrum beter of slechter passend worden voor het substraat.

21. Allosterische werking • Drie typen eiwitten die allosterisch worden geremd of geactiveerd zijn: • Enzymen • Signaaleiwitten • Kanaal- en transporteiwitten • Vraag: Bedenk voor alle drie deze typen het nut van allosterische remming en activatie.