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ENZIMAS

ENZIMAS. PALABRA GRIEGA ; ZYME “ EN FERMENTO “. Ribozimas. En efecto, a mediados de los años 80, Arthur Zaug y Thomas Cech comunicaban, en la revista Science, el descubrimiento de que moléculas de RNA también pueden tener capacidad catalítica y comportarse como biocatalizadores muy activos.

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Presentation Transcript

  1. ENZIMAS PALABRA GRIEGA ; ZYME “ EN FERMENTO “

  2. Ribozimas En efecto, a mediados de los años 80, Arthur Zaug y Thomas Cech comunicaban, en la revista Science, el descubrimiento de que moléculas de RNA también pueden tener capacidad catalítica y comportarse como biocatalizadores muy activos. Thomas Cech descubrió que el RNA L-19 cataliza la hidrólisis del RNA de manera específica y es capaz de también de ejercer acción polimerasa Ribozimas en cabeza de martillo

  3. ENZIMASPOLIMEROS BIOLOGICOS • Catalizadores; aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas y no se altera de forma permanente por la reacción • Reacción bioquímica; cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad mínima de energía (energía de activación ( Ea) o energía libre de activación AG)

  4. ENZIMAS • Energía de activación (AG): cantidad de energía que se requiere para convertir 1 mol de moléculas (sustrato o reactante) desde el estado basal (la forma basal de baja energía) al estado de transición • Estado de transición: intermediario transitorio en el que no existe sustrato libre ni producto

  5. EFECTO DEL CATALIZADOR

  6. TEORIA GENERAL DE LA ACCION ENZIMATICA • La E se combina con la S para formar el complejo E-S (unión reversible), luego este se rompe; por un lado se libera la E y por el otro se libera el P

  7. ENZIMAS • Sustratos (reactante) ; moléculas sobre las cuales actúan las enzimas • Productos ; las moléculas resultantes • Complejo enzima-sustrato ( ES); conformación intermedia y transitoria que se da como resultado de la interacción enzima (E) con su sustrato (S ) E+S ES E + P

  8. COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO

  9. ENZIMASPROPIEDADES • Velocidades de las reacciones que catalizan extraordinariamente elevadas ( aumento de la velocidad 10 a la 6 a 10 a la 12 veces mayor ) • Muy especificas para las reacciones que catalizan ( extremadamente selectivos ; tipo de reacción, sustrato o conjunto pequeños de sustratos), poco habitual productos secundarios • Estructuras complejas • Pueden regularse

  10. ENZIMASAUMENTO DE LA VELOCIDAD DE REACCION • Depende: • Moléculas con energía cinética suficiente • Orientación correcta para reaccionar (aproximación entre si a la distancia de formación de enlace) • Concentración de los reactivos • Las enzimas

  11. ENZIMASCATALIZADORES • Proporcionan una ruta de reacción que requiere de menos energía de activación que la reacción sin catalizar • No altera el equilibrio si no que aumenta la velocidad hacia el equilibrio • El equilibrio se alcanza en segundos o minutos en lugar de horas o días

  12. PODER CINETICO DE ALGUNAS ENZIMAS

  13. Es igual al producto de las concentraciones de los productos de la reacción , dividido entre el producto de los sustratos En el equilibrio las concentraciones globales de reactivos y productos permanecen constantes La velocidad de conversión de sustratos en productos es igual a la velocidad a la que los productos se convierten en sustratos Relación constantes de velocidad A + B P + Q Keq = [ P ] [ Q ] [ A ] [ B ] A + A P Keq = [ P ] [ A ] 2 Keq = K1 K2 ENZIMASCONSTANTE DE EQUILIBRIO (Keq)

  14. ENZIMASCATALIZADORES • Lugar activo; superficie de unión de forma enrevesada y única Función del lugar activo: • Es el sito de unión del sustrato a la enzima (pequeña hendidura o grieta) • Los aminoácidos presentes participan activamente en el proceso catalítico • La información dentro del lugar activo; su forma y distribución de carga se utiliza para orientar de forma optima al sustrato • Reduce la energía necesaria para que se produzca la reacción hasta el producto

  15. ENZIMAS ESPECIFICIDAD • Característica de mayor relevancia • Determinante en la regulación del metabolismo celular • Reduce la variedad de sustratos sobre los que una enzima puede actuar

  16. ESPECIFICIDAD • Tipos de especificidad: • La especificidad óptica; solo sobre isomeros de la serie L (catabolismo de aminoácidos), sobre los de la serie D ( metabolismo de carbohidratos) • Especificidad de grupo; sobre un grupo determinado de moléculas

  17. ENZIMASESPECIFICIDAD • Modelo llave-cerradura ( Emil Fischer) • Modelo de ajuste inducido (Daniel Koshland)

  18. ENZIMASESPECIFICIDAD Modelo llave-cerradura (lugar activo rígido); • Cada enzima se une a un único tipo de sustrato • El lugar activo de la enzima y el sustrato poseen estructuras complementarias • El sustrato entra e interacciona con el lugar activo (forma global y distribución de carga)

  19. ENZIMASESPECIFICIDAD Modelo de ajuste inducido (estructura flexible de las proteínas): • El sustrato no se ajusta con precisión a un lugar activo rígido • Las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican la estructura tridimensional del lugar activo • Conforman la forma del lugar activo con la forma del sustrato en la conformación del estado de transición

  20. ENZIMAS MODELO DE AJUSTE INDUCIDO • La enzima y el sustrato sufren cambios conformacionales en el estado de transición • El sitio catalítico no es un lugar estático y rígido, dinámico y transitorio • Al final de la reacción la enzima recupera su estructura original

  21. ENZIMASACTIVIDAD ENZIMATICA Depende : • Interacción entre los aminoácidos del lugar activo y el sustrato • Componentes no proteicos; (cofactores enzimáticos)

  22. ENZIMASComponentes no proteicos; (cofactores enzimáticos) Apoenzima : componente proteico de una enzima que carece de un cofactor esencial Holoenzima: enzimas intactas con sus cofactores unidos • Iones; Mg, Zn, Fe , K, Co, Cu, Se,(métaloenzimas) • Coenzimas; moléculas orgánicas complejas presentes en el medio enzimático con enlaces transitorios y disociables a la enzima o a un sustrato • Grupos prostéticos; incorporación del cofactor fuerte y estable a la estructura proteica

  23. GRUPOS PROSTETICOS COFACTORES Y COENZIMAS

  24. METALES Y ELEMENTOS IMPORTANTES COMO COFACTORES ENZIMATICOS

  25. COENZIMAS Y VITAMINAS DE PROCEDENCIA

  26. ENZIMASACTIVIDAD ENZIMATICA • Control directo del organismo a través de la unión de activadores o inhibidores • Modificación covalente de la molécula enzimática • Regulación genética (síntesis proteica)

  27. CLASIFICACIONUNION INTERNACIONAL DE BIOQUIMICA y BIOLOGIA MOLECULAR(UIBMB)ESQUEMA DE DENOMINACION SISTEMATICACategorías; reacción que catalizan

  28. CLASIFICACIONUNION INTERNACIONAL DE BIOQUIMICA(UIB)CATEGORIA : REACCION QUE CATALIZAN

  29. COMISION DE ENZIMAS(EC) DE LA IUBMB

  30. ENZIMAS CINETICA ENZIMATICA

  31. ENZIMASCINETICA ENZIMATICA Relacionada con: • Determinación cuantitativa de las reacciones que catalizan las enzimas • Estudio sistemático de los factores que afectan dichas velocidades • Miden la afinidad de las enzimas por los sustratos y los inhibidores • Mecanismos de reacción Velocidad de una reacción bioquímica; El cambio de la concentración de un reactante o producto por unidad de tiempo

  32. ENZIMASCINETICA ENZIMATICA Orden de la reacción: • Relaciona la concentración del reactante, la saturación de la enzima con la velocidad de la reacción • Cinética de primer orden • Cinética de segundo orden • Cinética de cero orden

  33. ENZIMASCINETICA DE PRIMER ORDEN • Cuando la velocidad depende de la primera potencia de la concentración de un único reactante y sugiere que el paso limitante de la velocidad es una reacción uní molecular (no se requieren colisiones moleculares) AP • La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato, solo cuando la concentración del sustrato es baja • La concentración del reactante es función del tiempo ( t ½ ; se consume la mitad del reactante)

  34. ENZIMASCINETICA DE SEGUNDO ORDEN • la velocidad de la reacción depende de la concentración de los dos reactantes A+BP • Las moléculas A y B deben de chocar para que se forme el producto (reacción biomolecular )

  35. ENZIMASCINETICA PSEUDOPRIMER ORDEN • En ocasiones las reacciones de segundo orden implican reactantes como el agua, que están presentes en exceso A + H20 P • Como el agua se encuentra en exceso, la reacción parece de primer orden • Las reacciones de hidrólisis

  36. ENZIMASCINETICA DE ORDEN CERO • Cuando la adición de un reactante no altera la velocidad de la reacción • La velocidad es constante debido a que la concentración del reactante es lo suficientemente elevada para saturar todos los lugares catalíticos en la molécula de la enzima • Cuando la concentración del sustrato se hace lo suficientemente elevada de forma que la enzima se satura

  37. ENZIMAS CINETICA DE MICHAELIS-MENTEN • Cuando se une el sustrato S en el lugar activo de una enzima E se forma un complejo intermediario ( ES) • Durante el estado de transición, el sustrato se convierte en el producto • Tras un breve espacio de tiempo , el producto se disocia de la enzima Constantes de velocidad: K1 : constante de velocidad de formación de ES K2 : constante de velocidad de disociación ES K3: constante de velocidad de la formación y liberación del producto del lugar activo

  38. ENZIMASMODELO DE MICHAELIS -MENTEN • K2 es despreciable en comparación con K1 • La velocidad de formación de ES es igual a la velocidad de su degradación durante la mayor parte del curso de la reacción (suposición del estado estacionario) • La velocidad de formación de ES es igual a K1 [E] [S] • La velocidad de disociación de ES es igual a (K2 + K3) • La suposición del estado estacionario iguala estas dos velocidades

  39. Define algunos aspectos del comportamiento enzimático ( constante de afinidad) Se considera una constante que es característica de la enzima y del sustrato en condiciones especificas Cuando menor es la Km, mayor es la afinidad de la enzima por la formación del complejo ES Km = K2 + K3 K1 ENZIMASCONSTANTE DE MICHAELIS Y MENTEN (Km)

  40. ENZIMASCONSTANTE Km Km :indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato concentración de sustrato a la que la enzima tiene la mitad de la velocidad máxima Km grande: se necesitara una concentración mayor de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima Km pequeña: es menor la cantidad del sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima de la enzima ( enzima mas afín a su sustrato)

  41. La Km es única para cada par enzima-sustrato Los diferentes sustratos que reaccionan con una enzima determinada lo hacen con diversos valores de Km Las diferentes enzimas que actúan sobre un solo sustrato tienen distintos valores de Km El valor de Km varia ampliamente con la identidad de la enzima y la naturaleza del sustrato

  42. METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOSREGULACION • Hexocinasa/glucocinasa • Hexocinasa:tiene una Km baja para la glucosa (alta afinidad) en el hígado se satura y actúa a una velocidad constante condiciones normales • Glucocinasa:Km mucho mas alta ( baja afinidad)para la glucosa, su afinidad aumenta por arriba del alcance fisiológico de concentraciones de glucosa • La glucocinasa; favorece la captación hepática de glucosa en altas concentraciones, después de ingerir carbohidratos

  43. ENZIMASVELOCIDAD MAXIMA DE REACCION Vmax: punto de la reacción en el que no importa con cuanto sustrato se realice la medición de la actividad enzimático , pues la velocidad de la reacción no aumenta mas Vmax ; corresponde al punto de saturación de la enzima Punto de saturación; todos los sitios catalíticos de las enzimas están ocupados y por lo tanto no pueden interactuar con mas moléculas de sustrato

  44. V= Vmax [ S ] [ S ] +Km Grafica hiperbólica Vmax : velocidad que puede alcanzar la reacción Km : cada enzima tiene un valor de Km característico en condiciones especificas ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN

  45. ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN Condición; • Cuando [ s ] es mucho menor que Km ( condiciones fisiológicas) • El termino Km + [ s] es esencialmente igual que Km Vi = Vmax [ S ] = Vmax [ S ] Km + [ S ] Km Vi = ( Vmax)[ S ] Km Cuando [ S ] es menor que Km ; la velocidad inicial de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato

  46. ENZIMASECUACION DE MICHAELIS-MENTEN condición; • Cuando [ S] es mucho mayor que Km • El termino Km + [ S] es igual a [ S ] • Al sustituir Km +[ S ] por [ S ] Vi = Vmax [ S ] = Vi = Vmax [ S ] Km + [ S ] [ S ] Vi= Vmax la velocidad de la reacción es máxima ( Vmax) y es invariable con los incrementos adicionales con La [ S ] cuando menor es el valor de Km mayor es la afinidad de la enzima por La formación del complejo ES

  47. ENZIMASECUACION DE MICHALIS- MENTEN Condición: Cuando la [ S ] = Vmax Vi = Vmax [ S ] = V max [ S ] Km + [ S ] 2 [S ] Vi = Vmax 2 la velocidad inicial es igual a la mitad de la Vmax

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