240 likes | 385 Views
PODSUMOWANIE METOD KINETYCZNYCH. Kuba Skrzeczkowski Zajęcia 50. PRZED NAMI…. Przybliżenie stanu stacjonarnego ( steady-state approximation ) Metoda szybkości początkowych ( initial rates method ) Metoda pozornych stałych szybkości ( apparent rate constants method ).
E N D
PODSUMOWANIE METOD KINETYCZNYCH Kuba Skrzeczkowski Zajęcia 50
PRZED NAMI… • Przybliżenie stanu stacjonarnego (steady-stateapproximation) • Metoda szybkości początkowych (initialratesmethod) • Metoda pozornych stałych szybkości (apparentrateconstantsmethod).
JAK DZIAŁA ENZYM? Lock and key model. Pobrane z: http://www.chemistry.wustl.edu/~edudev/LabTutorials/Carboxypeptidase/carboxypeptidase.html
KARBOKSYPEPTYDAZA To przykład enzymu: Widać tu miejsce aktywne enzymu: Zwróć uwagę na kształt enzymu… Źródło: http://www.chemistry.wustl.edu/~edudev/LabTutorials/Carboxypeptidase/carboxypeptidase.html
Ponieważ jest to wygląda to tak: http://gminabraniewo.pl/cms/images/info/odpady_1.jpg
Ewentualnie jak ktoś je za dużo: http://bi.gazeta.pl/im/6/8259/z8259726Q,Pojemniki-na-rozne-typy-smieci.jpg
Więc … Karboksypeptydaza pełni rolę maszynki do przetwarzania aminokwasów! • Rozwala peptydy, które wchodzą do organizmu na aminokwasy. • Z tych aminokwasów budujemy peptydy, których potrzebujemy.
Ogólne działanie http://www.chemistry.wustl.edu/~edudev/LabTutorials/Carboxypeptidase/carboxypeptidase.html
Mechanizm Michaelisa - Menten Ćwiczenie. Wyprowadź równanie na szybkość tworzenia produktu w reakcji katalizowanej enzymem?
Wyprowadzone równanie… Powinno mieć postać: Ale w tym równaniu mamy [E], którego możemy nie znać. Tymczasem znamy [E]0 które znamy (bo przecież wiemy ile wprowadzaliśmy). Jak zmodyfikować równanie?
ROZWIĄZANIE Odpowiedź: Na etapie stosowania przybliżenia stanu stacjonarnego wprowadzamy: [E]0 = [E] + [ES] Robienie tego potem może skutkować brakiem możliwości usunięcia [ES].
STAŁA MICHAELISA Jak łatwo zauważyć z wyprowadzonego równania: Stała Michaelisa to takie stężenie substratu przy którym szybkość jest równa połowie szybkości maksymalnej.
STAŁA MICHAELISA Km świadczy o powinowactwie enzymu do substratu. Im mniejsze tym łatwiej osiągnąć vmax zatem powinowactwo większe, zatem substrat lepiej pasuje do dziury w enzymie.
ŻART BIOCHEMIKÓW „Ty to masz takie Km że w każdą dziurę wejdziesz!” http://media.oampss.tv-sport.pl/media/filer_public_thumbnails/filer_public/2013/04/03/chemicy.jpg__300x199_q85.jpg
METODA SZYBKOŚCI POCZ. Korzystając z metody szybkości początkowych wyznacz rząd reakcji względem substratów oraz stałą szybkości.
OGÓLNA METODA… Utrzymując stałe stężenie [B] podczas eksperymentu: Co jest funkcją liniową (log(v) = f(log[A])) Współczynnik kierunkowy = a Taką metodę stosuje się przy dużych ilościach danych.
CHCĄC ZROZUMIEĆ DUŻE ILOŚCI DANYCH… PRZYKŁAD Z ICHO 40th International Chemistry Olympiad
ZADANIE… Otrzymaliśmy w ten sposób rząd zero dla Br2. Zadanie: Wyznacz graficznie rząd dla Na2S2O6 oraz jonów wodorowych.