Aminokyseliny

1. Aminokyseliny

2. Co jsou aminokyseliny ? • základní stavební jednotka peptidů a bílkovin • funkce aminokyselin je různá, především určení vlastností bílkovin • existují stovky různých aminokyselin, ale jen 20 z nich je součástí bílkovin (proteinogenní / kódované aminokyseliny)

3. Struktura aminokyselin • substituční deriváty karboxylových kyselin • aminoskupina NH2 • karboxylová skupina COOH • většina přírodních aminokyselin jsou α-AK (karboxyl i aminoskupina jsou na α-uhlíku) εδγβα 6 5 4 3 2 1

4. Prostorové uspořádání AK • aminokyseliny jsou opticky aktivní látky (stáčí rovinu polarizovaného světla) • kromě glycinu mají všechny AK 4 různé substituenty na α-uhlíku → chirální centrum • 2 možné stereoisomery (enantiomery): L a D (v bílkovinách se vyskytují pouze L-AK) • D-AK: L-AK:

5. Názvosloví aminokyselin • triviální názvy • každá AK má svoji třípísmennou zkratku

6. Glycin (Gly): • Alanin (Ala): Jednotlivé aminokyselinyNepolární aminokyseliny • Valin (Val): - esenciální • Leucin (Leu): - esenciální

7. Jednotlivé aminokyselinyNepolární aminokyseliny • Isoleucin (Ile): - esenciální • Prolin (Pro): • Fenylalanin (Phe): - esenciální • Tryptofan (Trp): - esenciální

8. Jednotlivé aminokyselinyNepolární aminokyseliny • Methionin (Met): - esenciální

9. Jednotlivé aminokyselinyPolární aminokyseliny • Tyrosin (Tyr): • Serin (Ser): • Threonin (Thr): - esenciální • Cystein (Cys):

10. Jednotlivé aminokyselinyPolární aminokyseliny • Asparagin (Asn): • Glutamin (Gln):

11. Jednotlivé aminokyselinyKyselé aminokyseliny • Asparagová kyselina (Asp): • Glutamová kyselina (Glu):

12. Jednotlivé aminokyselinyZásadité aminokyseliny • Histidin (His): • Arginin (Arg): • Lysin (Lys): - esenciální

13. Zajímavosti ve strukturách jednotlivých aminokyselin • Esenciální aminokyseliny – organismus si je nedokáže syntetizovat, musí je získávat z potravy: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Met, Thr, Lys • Sirné aminokyseliny: Cys, Met • Aminokyseliny se zvláštní skupinou: - aromatické jádro: Phe, Tyr, Trp - guanidylovou skupinu: Arg - imidazolovou skupinu: His

14. Metabolické reakce aminokyselin • Kondenzace: - vznik oligopeptidů, polypeptidů a proteinů peptidová vazba

15. Metabolické reakce aminokyselin • Dekarboxylace: - vznik aminů - nevratná reakce amin

16. Metabolické reakce aminokyselin • Transaminace: - přenos jedné aminoskupiny na jinou molekulu ketokyselina

17. Metabolické reakce aminokyselin • Oxidační deaminace: ketokyselina

18. Disociace aminokyselin • kyselé prostředí: • alkalické prostředí: • neutrální prostředí:

19. Disociace aminokyselin • aminokyseliny jsou amfionty (částice, které obsahují kyselé i zásadité skupiny) • isoelektrický bod (pI): hodnota pH roztoku, kdy volný náboj amfiontu je nulový (amfiont se nepohybuje v elektrickém poli) pK - disociační konstanty → migrace amfiontů v eletrickém poli se využívá při elektroforetickém dělení kapilární elektroforéza

20. Papírová chromatografie • papírová chromatografie se využívá k identifikaci aminokyselin 1) na papír se nanese směs aminokyselin 2) papír se ponoří do rozpouštědla 3) rozpouštědlo vzlíná a unášís sebou jednotlivé aminokyselinypodle jejich rozpustnostiv daném rozpouštědle 4) identifikace podle známých standardů

21. nástřik směsi - + papír nebo tenká vrstva Dělení aminokyselin na měničích iontů • o separaci rozhodují různě velké elektrostatické přitažlivé síly mezi stacionární fází a aminokyselinami • využití při elektroforéze nebo chromatografii papírová elektroforéza: anoda katoda pufr pufr

22. Peptidy

23. Co jsou peptidy ? • produkty kondenzace bílkovin (aminokyseliny spojené peptidovou vazbou) • obsahují 2-100 aminokyselin ♦ 2-10 AK → oligopeptidy ♦ 11-100 AK → polypeptidy • funkce peptidů je různá: peptidová vazba ♦ hormony - oxytocin, insulin ♦ antibiotika - penicilin ♦ rostlinné jedy - amanitin (muchomůrky), včelí toxin • vznikají při odbourávání bílkovin nebo je organismus sám syntetizuje

24. Názvosloví peptidů • Ala-Glu-His-Gly Alanyl-glutaminyl-histidyl-glycin • triviální názvosloví: oxytocin, vasopresin, penicilin,.....

25. Vybraní zástupci peptidů • Glutathion: - tripeptid (γ-Glu-Cys-Gly) - vazby se účastníγ-karboxylová skupina kyseliny glutamové - biologický “redoxní“ činitel, vratně odevzdává elektrony • Vasopresin: - nonapeptid - hormon hypofýzy řídící hospodaření organismu s vodou

26. Vybraní zástupci peptidů • Insulin: - hormon slinivky břišní, obsahuje 51 aminokyselin - snižuje hladinu krevního cukru • Penicilin: - antibiotikum produkované plísní Penicillium Notatum valin cystein kyselina

27. Bílkoviny

28. Co jsou bílkoviny ? • produkty kondenzace bílkovin (aminokyseliny spojené peptidovou vazbou) • jsou tvořeny více než 100 aminokyselinami • dělení proteinů: ♦ skleroproteiny (fibrilární bílkoviny): - nerozpustné ve vodě, vláknitá struktura - podpůrná a strukturní funkce ♦ sféroproteiny (globulární bílkoviny): - rozpustné ve vodě, globulární struktura - odlišné funkce (zásobní, protilátky, enzymy,...) • vznikají proteosyntézou

29. Kondenzace aminokyselin: peptidová vazba

30. Struktura bílkovin • Primární • Sekundární • Terciární • Kvarterní

31. Primární struktura bílkovin - pořadí aminokyselin v bílkovinném řetězci - má vliv na chemické a biologické vlastnosti bílkovin strukturní vzorec výřezu z peptidického řetězce

32. Sekundární struktura bílkovin - pravidelné prostorové uspořádání hlavního řetězce - v sekundární struktuře se uplatňují vodíkové vazby (mezi atomem kyslíku karbonylu a vodíkovým atomem skupiny -NH-)

33. Sekundární struktura bílkovin α-šroubovice (α-helix) β-skládaný list

34. Terciární struktura bílkovin - celkové uspořádání hlavního řetězce - terciární struktura je výsledkem interakcí mezi jednotlivými úseky řetězce - uplatňují se zde vodíkové můstky, disulfidické můstky, iontové vazby a van der Waalsovy síly ( Disulfidická vazba: vzniká dehydrogenací dvou -S-H skupin cysteinu)

35. Terciární struktura bílkovin

36. Terciární struktura bílkovin

37. Terciární struktura bílkovin - terciární struktura albuminu

38. Kvarterní struktura bílkovin - spojení několika řetězců do molekuly

39. Denaturace bílkovin - změny struktury bílkovin, způsobené účinkem fyzikálních a chemických faktorů, které vedou ke ztrátě biologických vlastností. - změna tvaru, optické aktivity, rozpustnosti, barvy.... - může být vratná i nevratná - k denaturaci dochází: ♦ změnou pH ♦ zvýšením teploty (var) nebo tlaku ♦ přidáním snadno solvatujících iontů do roztoku

40. Vybraní zástupci bílkovin • Kolageny: - nejhojnější skupina skleroproteinů - hlavní prvek pojivové tkáně (kůže, kosti, chrupavky...) - nerozpustná vlákna s vysokou pevností • Elastin: - hlavní součást pružných vláken (stěny cév) - pružný, měkký • Keratiny: - složka kůže, vlasů, nehtů, peří, rohů... - tvrdý, pevný - slouží k ochraně buněk

41. Vybraní zástupci bílkovin • Hemoglobin: - součást červených krvinek - rozvod kyslíku od plic ke tkáním • Aktin, myosin: - tvorba aktomyosinového komplexu - kontrakce svalu • Imunoglobuliny: - protilátky krevníko séra - jsou schopny rozpoznat jednotlivé látky v organismu a spustit imunitní reakci