BIOENERGETICA

2. BIOENERGETICA branca della biochimica che si occupa di trasferimento e utilizzazione di E Si applicano le leggi della termodinamica I, II e III legge della termodinamica Negli organismi viventi l’ordine è conservato prelevando E dall’ambiente (nutrienti o luce solare) e restituendo E all’ambiente (calore ed entropia)

6. DG’= DG°’+ RTln [prodotti]/[reagenti] Tendenza a spostarsi verso l’equilibrio forza trainante la reazione

7. In tutti gli organismi le sostanze vengono prodotte in una serie di reazioni biochimiche rigorosamente coordinate. Le energie libere di reazioni in successione sono additive L’E prodotta da processi esoergonici fornisce la forza termodinamica per alimentare quelli endoergonici. Le reazioni biochimiche accoppiatesono catalizzate da enzimi

9. D G°’ = -30.5 kJ/mole

10. L’idrolisi di ATP è accompagnata da grande variazione di energia libera standard (di segno negativo). La scissione del legame fosfoanidridico provoca: • l’allontanamento di uno dei tre gruppi fosforici dell’ATP, carico negativamente, rimuovendo dalla molecola alcune delle repulsioni elettrostatiche • Stabilizzazione del gruppo fosfato da alcune forme di risonanza non possibili quando il gruppo è inserito nella molecola dell’ATP • ionizzazione della restante parte della molecola con rilascio di uno ione H+ in un mezzo in cui la concentrazione di ioni H+ è molto bassa (situazione che favorisce l’idrolisi).

11. I processi vitali che richiedono energia sono alimentati dall’idrolisi di molecole di ATP • Il flusso di E coinvolge la molecola di ATP e la maggior parte di reazioni prevede il trasferimento di un gruppo Pi da ATP ad un’altra sostanza o da una molecola ad alto contenuto di E ad ADP per dare ATP, molecola che collega catabolismo ad anabolismo immagazzinando E da ossidazione dei nutrienti o luce solare e donandola per: • sintesi di metaboliti, • trasporto transmembrana • movimento meccanico. • ATP molecola più versatile perché presente in tutte le cellule a concentrazioni elevate e con enzimi utili per i vari processi. • Gli enzimi che catalizzano il trasferimento di Pi si chiamano chinasi.

12. Il 90% di ATP, ADP e Pi forma complessi con lo ione Mg2+

13. Ciclo dell’ATP

14. Nel ciclo ATP/ADP, un apporto di energia permette a una molecola di ADP (adenosindifosfato) di legarsi a un gruppo fosfato (uno ione fosfato inorganico PO43- indicato con Pi) formando una molecola di ATP; a sua volta, poi, la molecola di ATP cede un gruppo fosfato e si trasforma nuovamente in una molecola di ADP. Il processo per cui un gruppo fosfato viene aggiunto a una molecola è detto fosforilazione. Quando una molecola viene fosforilata dall’ATP generalmente il suo contenuto di energia aumenta, sicché la molecola viene attivata e messa in grado di partecipare a una determinata reazione.

15. Altre molecole ad alto contenuto energetico

16. Molecole con potenziale di trasferimento di Pi maggiore di ATP trasferiscono Pi ad ADP, quelle con potenziale di trasferimento minore ricevono Pi da ATP.

17. Trasferimento di e- di cruciale importanza nelle reazioni metaboliche Flusso di e- nelle reazioni redox responsabile di tutto il lavoro prodotto dagli organismi viventi Gli e- passano da intermedi metabolici a trasportatori specializzati in reazioni catalizzate da enzimi, che a loro volta li danno ad accettori ad alta affinità per gli elettroni con rilascio di E (conversione del flusso elettronico in lavoro utile).

18. Potenziali standard di ossido-riduzioni di interesse biologico

19. Trasferiscono 2 e- e 2 H+ NADH prodotto nelle reazioni cataboliche NADPH usato nelle reazioni anaboliche, si spostano entrambi rapidamente da un enzima all’altro

21. Nucleotidi flavinici sono spesso saldamente legati agli enzimi (flavoproteine)

23. Chinoni solubili nei lipidi trasportano e- nelle membrane

24. Citocromi= proteine legate saldamente a gruppi prostetici, alcuni solubili altri legati alle membrane. L’EME è legato fortemente ma non covalentemente nei citocromi a e b alle proteine, quello c covalentemente attraverso residui di cisteina

25. Spesso il nome del citocromo corrisponde a quello della l di max assorbimento

26. Fe-S proteine Un atomo di Fe

27. 2Fe-2S

28. 4Fe-4S

29. I trasportatori di elettroni sono disposti in ordine di potenziale dei riduzione crescente, poiché gli e- tendono a fluire da trasportatori con E°’< a E°’>