1 / 41

Aminoacidi e Proteine

Aminoacidi e Proteine. Funzioni. Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..) Riserva energetica ( <<zuccheri- lipidi) Enzimi Anticorpi Ormoni (insulina, glucagone, GH)

theola
Download Presentation

Aminoacidi e Proteine

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. Aminoacidi e Proteine

  2. Funzioni • Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina, fibroina..) • Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..) • Riserva energetica ( <<zuccheri- lipidi) • Enzimi • Anticorpi • Ormoni (insulina, glucagone, GH) • Proteine di trasporto (emoglobina,mioglobina,transferrina,albumina..)

  3. Struttura degli Aminoacidi • Aminoacidi (20) • 8-9 essenziali • Met,Tre,Lys,Iso,Val, • Leu,trip,Fen,Ist**,(Arg*) • Gruppo amminico (NH2) • Gruppo carbossilico (COOH) • Idrogeno

  4. Non polari Non polari

  5. aromatici

  6. Polari, non carichi

  7. Carichi positivi

  8. Carichi negativi

  9. Il 21° aminoacido……..

  10. Legame peptidico B A • Legame peptidico unisce due AA • Il legame coinvolge il gruppo carbossilico di A ed il gruppo Amminico di B • Oligopeptidi (2-7 aa) • Polipeptidi (8-49 aa) • Proteine (>>50 aa) A A

  11. A B C-N 1.49 A C=N 1.27 A Leg.peptidico 1.32 A

  12. Estremità carbossi-terminale Estremità amino-terminale

  13. Livelli strutturali delle proteine Struttura primaria: Sequenza degli aa, scheletro della catena polipeptidica, sequenza degli aa essenziale per il ruolo fisiologico della proteina insulina

  14. AA non proteici -tiroxina (tirosina) -dopamina(tirosina) -Istammina(istidina) -GABA (glutammato) Derivati di AA

  15. Struttura secondaria delle proteine • Ripetizione regolare e ricorrente di una struttura nello spazio lungo la catena polipeptidica: •  - elica •  - foglietto • Random coil

  16.  - elica • Forma mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O e N-H • I gruppi R sono rivolti verso l’esterno

  17.  - foglietto • Struttura mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi C=O and N-H • I gruppi R sono rivolti sopra e sotto il piano

  18. Random coil • Struttura secondaria non ripetitiva, casuale.

  19. Proteine fibrose (solo struttura secondaria): cheratina, collagene, fibroina

  20. Fibroina della seta

  21. Struttura terziaria delle proteine • Indica il modo nel quale le strutture secondarie si ripiegano nello spazio e formano proteine di tipo globulare.

  22. mioglobina

  23. Hydrogen bond Struttura terziaria – legame idrogeno • Legame non fortissimo, rende possibile modifiche nella struttura della proteina (tipo funzionale)

  24. Struttura terziaria- ponte disolfuro • 2 cysteine

  25. Struttura terziaria – ponti salini • Gruppi carichi (+ e -) delle catene laterali R interagiscono tra di loro

  26. Strutture terziarie – interazion idrofobiche • Attrazione di gruppi R non-polari. • Interazione non forte ma molto frequente • I gruppi non polari respingono molecole cariche e polari.

  27. Elementi ricorrenti di struttura terziaria

  28. Struttura quaternaria • Alcune proteine “oligomeriche” sono costituite da piu’ catene polipeptidiche. La struttura 4°, indica la disposizione nello spazio di queste catene. • Proteine“oligomeriche” sono regolate nella loro funzione (emoglobina)

  29. Struttura delle proteine – Tipologia di legami coinvolti • Peptidico (1°) • Idrogeno (2°,4°) • Ponte disolfuro (3°) • Ponte salino o interazione ionica (3°,4°) • Forze idrofobiche (3°)

More Related